3-(3-羟基-1-丙炔)苯甲酸 | 132545-15-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 中文名称: 3-(3-羟基-1-丙炔)苯甲酸
• 英文名称: 3-(3-hydroxy-1-propynyl)benzoic acid
• 英文别名: 3-(3-hydroxyprop-1-ynyl)benzoic Acid
• CAS: 132545-15-4
• 化学式: C₁₀H₈O₃
• mdl: MFCD04039089
• 分子量: 176.172
• InChiKey: YNURZLOEFNTCMJ-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.5
• 重原子数：
  13
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.1
• 拓扑面积：
  57.5
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  3

安全信息

• 危险品标志：
  Xi
• 海关编码：
  2918199090

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  3-(3-羟基-1-丙炔)苯甲酸 在 三溴化磷 、 potassium carbonate 作用下， 以 二氯甲烷 、 丙酮 为溶剂， 反应 8.0h， 生成 3-(3-{4-[2,6-dioxo-1,3-dipropyl-7-(2-trimethylsilanyl-ethoxymethyl)-2,3,6,7-tetrahydro-1H-purin-8-yl]-pyrazol-1-yl}-prop-1-ynyl)-benzoic acid
  参考文献：
  名称：

  设计和合成新型黄嘌呤衍生物作为有效和选择性的A2B腺苷受体拮抗剂，用于治疗慢性炎症性气道疾病。

  摘要：

  腺苷通过激活A2B腺苷受体（A2BAdoR）诱导哮喘患者的支气管高反应性和炎症。临床前研究表明，选择性拮抗剂可减弱气道反应性并改善炎症状况。因此，鉴定出新颖的，有效的和选择性的A2BAdoR拮抗剂可能对哮喘和慢性阻塞性肺疾病（COPD）的潜在治疗是有益的。为此，我们探索了黄嘌呤化学型上的几个丙-2-炔化的C8-芳基或杂芳基取代基，发现1-丙-2-炔基-1H-吡唑-4-基部分在C8位置具有更好的耐受性。化合物59表现出62 nM的结合亲和力（Ki），但是对A2BAdoR的选择性高于其他AdoR。在末端乙炔上掺入取代的苯基可将结合亲和力（Ki）显着提高至<10 nM。探索了在末端苯基上的各种取代以及在N-1和N-3上的不同烷基的取代，以提高A2BAdoR的效力，选择性和溶解性。通常，与对位取代的类似物相比，具有间位取代的苯基的化合物对A2BAdoR的选择性更好。在末端乙炔上尝试了诸如碱性胺（如

  DOI：

  10.1016/j.ejmech.2017.04.014
• 作为产物：
  描述：

  2-丙炔-1-醇 、 3-碘苯甲酸 在 bis-triphenylphosphine-palladium(II) chloride 、 copper(l) iodide 作用下， 以 二乙胺 为溶剂， 反应 20.0h， 生成 3-(3-羟基-1-丙炔)苯甲酸
  参考文献：
  名称：

  设计和合成新型黄嘌呤衍生物作为有效和选择性的A2B腺苷受体拮抗剂，用于治疗慢性炎症性气道疾病。

  摘要：

  腺苷通过激活A2B腺苷受体（A2BAdoR）诱导哮喘患者的支气管高反应性和炎症。临床前研究表明，选择性拮抗剂可减弱气道反应性并改善炎症状况。因此，鉴定出新颖的，有效的和选择性的A2BAdoR拮抗剂可能对哮喘和慢性阻塞性肺疾病（COPD）的潜在治疗是有益的。为此，我们探索了黄嘌呤化学型上的几个丙-2-炔化的C8-芳基或杂芳基取代基，发现1-丙-2-炔基-1H-吡唑-4-基部分在C8位置具有更好的耐受性。化合物59表现出62 nM的结合亲和力（Ki），但是对A2BAdoR的选择性高于其他AdoR。在末端乙炔上掺入取代的苯基可将结合亲和力（Ki）显着提高至<10 nM。探索了在末端苯基上的各种取代以及在N-1和N-3上的不同烷基的取代，以提高A2BAdoR的效力，选择性和溶解性。通常，与对位取代的类似物相比，具有间位取代的苯基的化合物对A2BAdoR的选择性更好。在末端乙炔上尝试了诸如碱性胺（如

  DOI：

  10.1016/j.ejmech.2017.04.014

文献信息

• Modulation of Amyloidogenic Protein Self-Assembly Using Tethered Small Molecules
  作者：Emma E. Cawood、Nicolas Guthertz、Jessica S. Ebo、Theodoros K. Karamanos、Sheena E. Radford、Andrew J. Wilson

  DOI：10.1021/jacs.0c10629

  日期：2020.12.9

  Protein-protein interactions (PPIs) are involved in many of life's essential biological functions yet are also an underlying cause of several human diseases, including amyloidosis. The modulation of PPIs presents opportunities to gain mechanistic insights into amyloid assembly, particularly through the use of methods which can trap specific intermediates for detailed study. Such information can also provide a starting point for drug discovery. Here, we demonstrate that covalently tethered small molecule fragments can be used to stabilize specific oligomers during amyloid fibril formation, facilitating the structural characterization of these assembly intermediates. We exemplify the power of covalent tethering using the naturally occurring truncated variant (ΔN6) of the human protein β2-microglobulin (β2m), which assembles into amyloid fibrils associated with dialysis-related amyloidosis. Using this approach, we have trapped tetramers formed by ΔN6 under conditions which would normally lead to fibril formation and found that the degree of tetramer stabilization depends on the site of the covalent tether and the nature of the protein-fragment interaction. The covalent protein-ligand linkage enabled structural characterization of these trapped, off-pathway oligomers using X-ray crystallography and NMR, providing insight into why tetramer stabilization inhibits amyloid assembly. Our findings highlight the power of "post-translational chemical modification" as a tool to study biological molecular mechanisms.
• Reactions of propargyl alcohol with aryl iodides catalyzed by palladium complexes in water
  作者：N. A. Bumagin、V. V. Bykov、I. P. Beletskaya

  DOI：10.1007/bf00958876

  日期：1990.11
• Bumagin, N. A.; Bykov, V. V.; Beletskaya, I. P., Russian Journal of Organic Chemistry, 1995, vol. 31, # 3, p. 348 - 350
  作者：Bumagin, N. A.、Bykov, V. V.、Beletskaya, I. P.

  DOI：——

  日期：——