(5,10,15,20-tetrakis(α,α,α,α-O-pivalamidophenyl)porphyrinato)iron(II)(1-methylimidazole)(O2) | 55449-22-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 吡咯啉
• 英文名称: (5,10,15,20-tetrakis(α,α,α,α-O-pivalamidophenyl)porphyrinato)iron(II)(1-methylimidazole)(O2)
• CAS: 55449-22-4；75559-87-4
• 化学式: C₆₈H₇₀FeN₁₀O₆
• 分子量: 1179.21
• InChiKey: MRDLLBNQMMEZAH-FKJHTYSYSA-L

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  None
• 重原子数：
  None
• 可旋转键数：
  None
• 环数：
  None
• sp3杂化的碳原子比例：
  None
• 拓扑面积：
  None
• 氢给体数：
  None
• 氢受体数：
  None

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-甲基咪唑 、 (5,10,15,20-tetrakis(α,α,α,α-O-pivalamidophenyl)porphyrinato)iron(II)(1-methylimidazole)(O2) 在 盐酸 、 氢气 、 氧气 作用下， 以 further solvent(s) 为溶剂， 生成 [Fe(TpivPP)Cl]
  参考文献：
  名称：

  P-450模型系统催化还原分子氧活化的动力学和机制。铁栅栏作为催化中心

  摘要：

  La meso-titra(α,α,α,α-O-pivalamidophenyl) porphyrine de fer complexee aumethyl-1 imidazole et a O 2 est utilisee comme artificiel P450 et les vitesses de分解sont etudiees en detail en present de HCl et de H 2 et platine soloidal sur support de poly(vinylpyrrolidone) avec ou sans加成苯甲酸酐

  DOI：

  10.1021/ja00301a016
• 作为产物：
  描述：

  {Fe(meso-5,10,15,20-tetrakis(o-pivalamidophenyl)porphyrinato)(1-methylimidazole)2} 在 氧气 作用下， 以 氘代甲苯 为溶剂， 生成 (5,10,15,20-tetrakis(α,α,α,α-O-pivalamidophenyl)porphyrinato)iron(II)(1-methylimidazole)(O2)
  参考文献：
  名称：

  Oxygenation patterns for substituted meso-tetraphenylporphyrin complexes of iron(II). Spectroscopic detection of dioxygen complexes in the absence of amines

  摘要：

  DOI：

  10.1021/ja00386a027

文献信息

• Solid-state oxygen-17 nuclear magnetic resonance spectroscopic studies of [17O2] picket fence porphyrin, myoglobin, and hemoglobin
  作者：Eric Oldfield、Hee Cheon Lee、Christopher Coretsopoulos、Foluso Adebodun、Ki Deok Park、Shengtian Yang、John Chung、Brian Phillips

  DOI：10.1021/ja00023a015

  日期：1991.11

  1-MeIm)O,), as well as oxymyoglobin and oxyhemoglobin themselves, by using 170 solid-state nuclear magnetic resonance spectroscopy. For the model picket fence porphyrin, the principal components of the chemical shift tensors for both bridging and terminal oxygens in the Fe-0, unit have been determined, and the isotropic chemical shifts occur at 1200-1600 and 2000 ppm, respectively, somewhat deshielded from

  我们研究了氧合血红蛋白和氧合肌红蛋白的模型化合物，即“栅栏卟啉”（5,10,15,20-tetrakis(a,a,a,~-~pivalamidophenyl)porphyrinato)铁的铁-双氧复合物 (11) ((1-MeIm)O,)，以及氧合肌红蛋白和氧合血红蛋白本身，通过使用 170 固态核磁共振波谱。对于模型栅栏卟啉，已经确定了 Fe-0 单元中桥接氧和末端氧的化学位移张量的主要成分，各向同性化学位移分别发生在 1200-1600 和 2000 ppm，有些去屏蔽来自 Gerothanassis 等人发现的 1750 和 -2500 ppm 值。在溶液中 (J. Am. Chem. Soc. 1989, Ill, 7006-7012)。两种氧的位移张量的各向异性都非常大（桥接氧的 A8 = -2200 ppm，末端氧的 A6 = 3350 ppm，77 K）。根据室温下位移张量的
• Spectroscopic investigations into the binding of hydrogen sulfide to synthetic picket-fence porphyrins
  作者：Matthew D. Hartle、James S. Prell、Michael D. Pluth

  DOI：10.1039/c5dt04563k

  日期：——

  sites has been attributed to several factors, likely working in concert, including the protected binding pocket environment, proximal hydrogen bond interactions, and iron ligation environment. To investigate the importance of a sterically-constrained, protected environment on sulfide reactivity with heme centers, we report here the reactivity of H2S and HS− with the picket-fence porphyrin system. Our

  硫化氢（H 2 S）与血红蛋白位点的可逆结合归因于多种因素，可能协同作用，包括受保护的结合口袋环境，近端氢键相互作用和铁连接环境。为了研究与血红素中心硫化物反应性的空间受限，保护环境的重要性，我们在这里报告H的反应2 S和HS -用栅栏卟啉系统。我们的结果表明，该栅栏卟啉不结合ħ 2 S沿氯化铁或亚铁状态。相反，三价铁与支架的HS反应-导致还原成亚铁类，接着一个当量的HS的结扎-，由紫外可见，核磁共振光谱和质谱研究证明。的HS的测量-在栅栏或四苯基卟啉系统结合亲和力显示相同的结合。两者合计，这些结果表明，受保护的，在空间上受限的结合单独口袋不是铁H的稳定化的主要贡献者2 S / HS -在模型系统物种，但其它相互作用，如氢键，必须发挥关键在促进铁血红素可逆相互作用中的作用。