(R)-N-benzyl-N-(methoxymethyl)-1-phenylethan-1-amine | 1400684-98-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: (R)-N-benzyl-N-(methoxymethyl)-1-phenylethan-1-amine
• CAS: 1400684-98-1
• 化学式: C₁₇H₂₁NO
• 分子量: 255.36
• InChiKey: QGTMLECFLKQAKZ-OAHLLOKOSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.85
• 重原子数：
  19.0
• 可旋转键数：
  6.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.29
• 拓扑面积：
  12.47
• 氢给体数：
  0.0
• 氢受体数：
  2.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (R)-N-benzyl-N-(methoxymethyl)-1-phenylethan-1-amine 在 咪唑 、 4-二甲氨基吡啶 、 四丁基氟化铵 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 、 三乙胺 、 D-脯氨酸 、 potassium hydroxide 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲醇 、 二氯甲烷 、 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 26.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  通过集体合成策略制备带有极性侧链的β2-同源氨基酸。

  摘要：

  β-同源氨基酸（βhAAs）是生物活性肽新型类似物的重要组成部分。因此，需要合成对映纯βhAA的实用方法。我们报告了集体合成策略在制备带有极性侧链的受保护的β2-同源氨基酸中的应用。在这种方法中，通过脯氨酸催化的曼尼希反应构建核心结构，然后将其衍生化，以提供一个以上具有蛋白原性侧链的受保护β2-同源氨基酸。

  DOI：

  10.1021/acs.joc.9b02562
• 作为产物：
  描述：

  甲醇 、 (R)-(+)-N-苄基-1-苯乙胺 、 alkaline earth salt of/the/ methylsulfuric acid 在 potassium carbonate 作用下， 反应 2.0h， 以79%的产率得到(R)-N-benzyl-N-(methoxymethyl)-1-phenylethan-1-amine
  参考文献：
  名称：

  通过有机催化曼尼希反应对 Fmoc-β2-丝氨酸和 Fmoc-β2-苏氨酸进行可扩展的对映选择性合成

  摘要：

  已经研究了功能化醛的非对映选择性曼尼希反应，使用苯乙胺衍生的亚胺前体，通过脯氨酸和脯氨醇衍生物活化。已开发出优化的反应条件，允许从 β-羟基丙醛和丁醛以多克规模放大和制备 γ-氨基醇衍生物，非对映选择性通常 >73:27，产率 >60%。在色谱非对映异构体分离后，氢解脱苄基、对映体纯 Fmoc-β2-Ser(tBu)-OH 和 Fmoc-β2-Thr(tBu)-OH 以多克规模分 6 步制备，总产率为 24% 和分别为 10%，从可商购的起始化合物开始。

  DOI：

  10.1002/ejoc.201500636

文献信息

• Hormone Analogues with Unique Signaling Profiles from Replacement of α-Residue Triads with β/γ Diads
  作者：Ruslan Gibadullin、Tae Wook Kim、Lauren My-Linh Tran、Samuel H. Gellman

  DOI：10.1021/jacs.3c06703

  日期：2023.9.20

  ααα→βγ replacements at sites that contained a Gly residue (i.e., at α-residue triads that presented only two side chains). All seven of the α/β/γ-peptides derived from PTH(1–34) or GLP-1(7–36) bind to the cognate receptor (the PTHR1 or the GLP-1R), but they vary considerably in their activity profiles. Outcomes include functional mimicry of the all-α agonist, receptor-selective agonist activity, biased

  我们应用了一种尚未充分探索的主链修饰策略来生成新的肽类似物，可激活两种临床上重要的 B1 G 类蛋白偶联受体 (GPCR)。大多数肽修饰策略涉及改变侧链，或者不太常见的是改变侧链碳原子的构型（即， l残基被d残基取代）。相反，主链修饰改变了主链原子的数量以及主链原子相对于聚-α-氨基酸主链的身份。从肽激动剂 PTH(1–34)（甲状旁腺激素的前 34 个残基，临床上用作药物特立帕肽）和胰高血糖素样肽-1 (7–36) (GLP-1(7–36)) 开始，我们用由 β-氨基酸残基和 γ-氨基酸残基组成的二联体替换了天然的 α-残基三联体。 β/γ 二元组保留了 ααα 三元组中主链原子的数量。由于 β 和 γ 残基各自带有单个侧链，因此我们在包含 Gly 残基的位点（即仅存在两个侧链的 α 残基三联体）实施了 ααα→βγ 替换。所有七种源自 PTH(1–34) 或 GLP-1(7–36) 的
• Direct Catalytic Stereoselective Synthesis of C4′ Functionalized Furanoside and Nucleoside Derivatives with a Tetrasubstituted Stereocenter
  作者：Kaiheng Zhang、Haibo Wu、A. Ken Inge、Armando Córdova

  DOI：10.1002/adsc.202301509

  日期：2024.5.21

  direct entry to C4’-functionalized furanoside derivatives with a tetrasubstituted stereocenter by a novel amine-catalyzed stereoselective α-aminomethylation transformation of furanoside C5’ aldehyde derivatives 1 (Scheme 2d). However, the important generation of tetrasubstituted stereocenters is a challenging task in organic chemistry.11 Herein a novel direct catalytic stereoselective entry to C4’-functionalized

  核苷是生命的基础，是 DNA 或 RNA 的分子组成部分。核苷的结构由呋喃糖（例如核糖）和含氮碱基组成。核苷的合成涉及杂环碱基与亲电子呋喃糖的偶联，其中最常见的方法是 Vorbrüggen 反应。 1 核苷类似物可以具有 D-或 L-绝对构型，旨在模拟天然核苷的活性，用于重要应用，例如用于抑制病毒的 DNA 或 RNA 干扰。 2 因此，它们是抗病毒药物开发的重要来源。只需对核苷结构进行微小的修改即可对其代谢活性和构象刚性产生巨大影响。事实上，呋喃糖苷部分的 C1'、C2'、C3' 或 C4' 位点的功能化导致了核苷 2b, 2c 的合成，其可作为具有抗病毒和抗癌活性的药物（图 1） 。例如，瑞德西韦是一种用于治疗 COVID-19 的广谱抗病毒药物。  图1 在图查看器中打开PowerPoint 核苷类似物的例子。 特别是，呋喃糖苷部分 C4' 的修饰具有挑战性，迫切需要开发催化工艺。 2f
• Design Strategies for the Sequence-Based Mimicry of Side-Chain Display in Protein β-Sheets by α/β-Peptides
  作者：George A. Lengyel、W. Seth Horne

  DOI：10.1021/ja306311r

  日期：2012.9.26

  The sophistication of folding patterns and functions displayed by unnatural-backbone oligomers has increased tremendously in recent years. Design strategies for the mimicry of tertiary structures seem within reach; however, a general method for the mimicry of sheet segments in the context of a folded protein is an unmet need preventing realization of this goal. Previous work has shown that 1 -> 1 alpha ->beta-residue substitutions at cross-strand positions in a hairpin-forming alpha-peptide sequence can generate an alpha/beta-peptide analogue that folds in aqueous conditions but with a change in side-chain display relative to the natural sequence; this change would prevent application of single beta-residue substitutions in a larger protein. Here, we evaluate four different substitution strategies based on replacement of alpha alpha dipeptide segments for the ability to retain both sheet folding encoded by a parent alpha-peptide sequence as well as nativelike side-chain display in the vicinity of the beta-residue insertion point. High-resolution structure determination and thermodynamic analysis of folding by multidimensional NMR suggest that three of the four designs examined are applicable to larger proteins.