| 201555-10-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• CAS: 201555-10-4
• 化学式: C₉H₁₇NO₃S
• 分子量: 219.305
• InChiKey: HVYJIKHHQMPDOJ-MRVPVSSYSA-N

物化性质

• 沸点：
  418.6±30.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.142±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.54
• 重原子数：
  14.0
• 可旋转键数：
  6.0
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.78
• 拓扑面积：
  66.4
• 氢给体数：
  2.0
• 氢受体数：
  4.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  在 正丁基锂 、 sodium hydroxide 作用下， 以 正己烷 、 水 、 二甲基亚砜 为溶剂， 反应 2.0h， 生成 (3R)-3-methoxypentanoic acid
  参考文献：
  名称：

  General chemoenzymatic route to two-stereocenter triketides employing assembly line ketoreductases

  摘要：

  聚酮合成线路中的酮还原酶在通用化学酶路线中保持立体控制，用于合成具有两个立体中心的三酮。

  DOI：

  10.1039/c9cc07966a
• 作为产物：
  描述：

  2,2-dimethyl-5-propanoyl-1,3-dioxan-4,6-dione 在 D-葡萄糖 、 还原型辅酶II(NADPH)四钠盐 、 sodium chloride 作用下， 以 水 、 甲苯 为溶剂， 反应 5.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  General chemoenzymatic route to two-stereocenter triketides employing assembly line ketoreductases

  摘要：

  聚酮合成线路中的酮还原酶在通用化学酶路线中保持立体控制，用于合成具有两个立体中心的三酮。

  DOI：

  10.1039/c9cc07966a

文献信息

• Employing Modular Polyketide Synthase Ketoreductases as Biocatalysts in the Preparative Chemoenzymatic Syntheses of Diketide Chiral Building Blocks
  作者：Shawn K. Piasecki、Clint A. Taylor、Joshua F. Detelich、June Liu、Jianting Zheng、Arkady Komsoukaniants、Dionicio R. Siegel、Adrian T. Keatinge-Clay

  DOI：10.1016/j.chembiol.2011.07.021

  日期：2011.10

  Chiral building blocks are valuable intermediates in the syntheses of natural products and pharmaceuticals. A scalable chemoenzymatic route to chiral diketides has been developed that includes the general synthesis of α-substituted, β-ketoacyl N-acetylcysteamine thioesters followed by a biocatalytic cycle in which a glucose-fueled NADPH-regeneration system drives reductions catalyzed by isolated modular

  手性构件是天然产物和药物合成中的有价值的中间体。已开发出一种可扩展的手性二酮化学反应路线，包括一般合成α-取代的β-酮酰基N-乙酰半胱胺硫酯，然后进行生物催化循环，其中葡萄糖驱动的NADPH再生系统驱动由分离的模块化聚酮合酶催化的还原反应（PKS）酮还原酶（KRs）。为了鉴定起活性，立体定向生物催化剂作用的KR，将11个分离的KR与5个二酮化合物一起孵育，并通过手性色谱法分析其产物。天然还原小的聚酮化合物中间体的KR对双酮化合物面板最为活跃，且立体定向性最高。扩大了几种生物催化反应的规模，以生产超过100毫克的产品。
• Structure of a Promiscuous Thioesterase Domain Responsible for Branching Acylation in Polyketide Biosynthesis
  作者：Amy E. Fraley、Cora L. Dieterich、Mathijs F. J. Mabesoone、Hannah A. Minas、Roy A Meoded、Franziska Hemmerling、Jörn Piel

  DOI：10.1002/anie.202206385

  日期：2022.9.26

  The OocS branching thioesterase (TEB) catalyzes promiscuous O-acylation of polyketides. Structural analysis of the TEB domain facilitated engineering to modulate reactivity and acyl-group acceptance.

  OocS 分支硫酯酶 (TE B ) 催化聚酮化合物的混杂O-酰化。TE B结构域的结构分析促进了工程调节反应性和酰基接受度。