Boc-Asp(OBzl)-Leu-Lys(Z)-OH | 67436-71-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Boc-Asp(OBzl)-Leu-Lys(Z)-OH
• 英文别名: (2S)-2-[[(2S)-4-methyl-2-[[(2S)-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]-4-oxo-4-phenylmethoxybutanoyl]amino]pentanoyl]amino]-6-(phenylmethoxycarbonylamino)hexanoic acid
• CAS: 67436-71-9
• 化学式: C₃₆H₅₀N₄O₁₀
• 分子量: 698.814
• InChiKey: AIGMXFKBTHUPBX-AWCRTANDSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.21
• 重原子数：
  50.0
• 可旋转键数：
  19.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  198.46
• 氢给体数：
  5.0
• 氢受体数：
  9.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-Asp(OBzl)-Leu-Lys(Z)-OH 以89%的产率得到
  参考文献：
  名称：

  SASAKI, TAKASHI;SUGIYAMA, NOBUTOSHI;IWAMOTO, MASAHIRO;ISODA, SUMIRO, CHEM. AND PHARM. BULL., 35,(1987) N 7, 2810-2818

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  N6-Cbz-L-赖氨酸 在 N-甲基吗啉 、 氯甲酸乙酯 、 苯甲醚 、 三氟乙酸 作用下， 反应 12.0h， 生成 Boc-Asp(OBzl)-Leu-Lys(Z)-OH
  参考文献：
  名称：

  The effect of thymosin .ALPHA.1 fragments on T-lymphocyte transformation in the uremic state.

  摘要：

  胸腺肽 α1 C 端片段 H-Lys-Asp-Leu-Lys-Glu-Lys-Glu-Val-Val-Glu-Glu-Ala-Glu-Asn-OH（位置 14-28）是用传统方法合成的。对两种胸腺肽α1片段，即H-Lys-Lys-Glu-Val-Val-Glu-Ala-Glu-Asn-OH（位置19-28）和本研究中合成的十胜肽片段进行了测试，以确定它们对尿毒症状态下淋巴细胞转化的影响。合成的十胜五肽增加了尿毒症状态下DNA中的3H-胸苷掺入量，而合成的十胜十肽对3H-胸苷掺入量没有影响。

  DOI：

  10.1248/cpb.28.3411

文献信息

• Studies on .ALPHA.2-plasmin inhibitor fragment T-11. II. Synthesis of the entire amino acid sequence of .ALPHA.2-plasmin inhibitor fragment T-11.
  作者：TAKASHI SASAKI、SUMIRO ISODA

  DOI：10.1248/cpb.35.2804

  日期：——

  The hexacosapeptide corresponding to the entire amino acid sequence of human α2-plasmin inhibitor fragment T-11 was synthesized by a conventional solution method. Three newly synthesized fragments were combined successively with the protected C-terminal hexadecapeptide ester previously obtained by using the dicyclohexylcarbodiimide-N-hydroxybenzotriazole and azide procedures to afford the protected hexacosapeptide ester. The trifluoromethanesulfonic acid-thioanisole-trifluoroacetic acid procedure was employed to remove all protecting groups of the protected peptide ester at the final stage. The dissociation constant for the interaction between the synthetic α2-plasmin inhibitor fragment T-11 and plasmin was equal to that of the native T-11 from human α2-plasmin inhibitor.

  用常规的溶液法合成了对应于人α2-纤溶酶抑制剂T-11片段全部氨基酸序列的六十六肽。先后将三个新合成的片段与预先用二环己基碳二亚胺-N-羟基苯并三唑和叠氮化物法制备得到的被保护的C端十六肽酯组合在一起，得到了被保护的六十六肽酯。在最终阶段用三氟甲磺酸-噻吩-三氟乙酸法去除被保护的肽酯的所有保护基团。合成的人α2-纤溶酶抑制剂T-11片段与纤溶酶相互作用的解离常数，等于天然的人α2-纤溶酶抑制剂中的T-11片段的解离常数。
• Studies on .ALPHA.2-plasmin inhibitor fragment T-11. III. Structure - activity relationships among the fragments of T-11, the plasminogen binding site(s) of human .ALPHA.2-plasmin inhibitor.
  作者：TAKASHI SASAKI、NOBUTOSHI SUGIYAMA、MASAHIRO IWAMOTO、SUMIRO ISODA

  DOI：10.1248/cpb.35.2810

  日期：——

  Twelve shortened fragments of peptide T-11, which is a part of human α2-plasmin inhibitor and contains its plasmin (ogen) -binding site (s) were synthesized by a conventional solution method. The dissociation constants for the interaction between these synthetic fragments and plasmin were determined. Among these fragments, the octadecapeptide containing C-terminal lysine of T-11, which consists of 26 amino acids, was found to be the smallest active fragment of T-11. The N-terminal and the central portion fragments of T-11 possessed no binding activity. The heptadecapeptide which has the same sequence as the octadecapeptide but lacks the C-terminal lysine showed no binding activity. The hexadecapeptide containing the C-terminal lysine but lacking the 10th lysine in T-11 scarcely exhibited the activity. Thus, the lysine residues at positions 10 and 26 in T-11 must be important for the activity.

  采用传统的溶液法合成了肽 T-11 的 12 个缩短片段，肽 T-11 是人类 α2- plasmin 抑制剂的一部分，包含 plasmin（ogen）结合位点。测定了这些合成片段与 plasmin 之间相互作用的解离常数。结果发现，在这些片段中，由 26 个氨基酸组成的含有 T-11 C 端赖氨酸的十八肽是 T-11 的最小活性片段。T-11 的 N 端和中心部分片段没有结合活性。与十八肽序列相同但缺少 C 端赖氨酸的十七肽没有结合活性。含有 C 端赖氨酸但缺少 T-11 中第 10 个赖氨酸的十六肽几乎没有结合活性。因此，T-11 的第 10 位和第 26 位赖氨酸残基对其活性一定很重要。
• SASAKI, TAKASHI;ISODA, SUMIRO, CHEM. AND PHARM. BULL., 35,(1987) N 7, 2804-2809
  作者：SASAKI, TAKASHI、ISODA, SUMIRO

  DOI：——

  日期：——