tert-butyl (S)-2-[(S)-N-allyl-2-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)propanamido]propanoate | 787632-55-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 芴
• 英文名称: tert-butyl (S)-2-[(S)-N-allyl-2-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)propanamido]propanoate
• 英文别名: Fmoc-Ala-N(Allyl)-Ala-OtBu
• CAS: 787632-55-7
• 化学式: C₂₈H₃₄N₂O₅
• 分子量: 478.588
• InChiKey: ZLUVRFUCGVPQES-OALUTQOASA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.66
• 重原子数：
  35.0
• 可旋转键数：
  8.0
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.39
• 拓扑面积：
  84.94
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  5.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  tert-butyl (S)-2-[(S)-N-allyl-2-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)propanamido]propanoate 在 1-羟基苯并三唑 、 二乙胺 、 N,N-二异丙基乙胺 、 N,N'-二异丙基碳二亚胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 15.42h， 生成 tert-butyl (S)-2-(allyl{(S)-2-[(S)-2-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)pent-4-enoylamino]propanoyl}amino)propanoate
  参考文献：
  名称：

  环封闭的烯烃复分解的构象限制肽模拟物

  摘要：

  摘要 限制生物活性肽的骨架柔性的优美的化学方法引起了越来越多的兴趣。提出了一种实用的合成策略来访问十元内酰胺肽模拟物。以闭环烯烃复分解为关键反应步骤，得到具有顺式构型的环状烯烃部分。用两种模型肽进行了构象研究。 限制生物活性肽的骨架柔性的优美的化学方法引起了越来越多的兴趣。提出了一种实用的合成策略来访问十元内酰胺肽模拟物。以闭环烯烃复分解为关键反应步骤，得到具有顺式构型的环状烯烃部分。用两种模型肽进行了构象研究。

  DOI：

  10.1055/s-0032-1316758
• 作为产物：
  描述：

  o-NBS-Ala-OtBu 在 N-羟基-7-氮杂苯并三氮唑 、 potassium carbonate 、 苯硫酚 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成 tert-butyl (S)-2-[(S)-N-allyl-2-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)propanamido]propanoate
  参考文献：
  名称：

  Rational design of an orthosteric regulator of hIAPP aggregation

  摘要：

  可以阻断hIAPP有毒寡聚体形成但不阻止纤维形成的化合物已经根据螺旋聚集机制进行了合理设计。

  DOI：

  10.1039/c4cc06739h

文献信息

• A Highly Stable Short α-Helix Constrained by a Main-Chain Hydrogen-Bond Surrogate
  作者：Ross N. Chapman、Gianluca Dimartino、Paramjit S. Arora

  DOI：10.1021/ja0466659

  日期：2004.10.1

  Herein we describe a strategy for the preparation of artificial alpha-helices involving replacement of one of the main-chain hydrogen bonds with a covalent linkage. To mimic the C=O...H-N hydrogen bond as closely as possible, we envisioned a covalent bond of the type C=X-Y-N, where X and Y are two carbon atoms connected through an olefin metathesis reaction. Our results demonstrate that the replacement of a hydrogen bond between the i and i + 4 residues at the N-terminus of a short peptide with a carbon-carbon bond results in a highly stable constrained alpha-helix at physiological conditions as indicated by CD and NMR spectroscopies. The advantage of this strategy is that it allows access to short alpha-helices with strict preservation of molecular recognition surfaces required for biomolecular interactions.