ethyl-(1-methoxy-ethyl)-malonic acid diethyl ester | 1185-17-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: ethyl-(1-methoxy-ethyl)-malonic acid diethyl ester
• 英文别名: Aethyl-(1-methoxy-aethyl)-malonsaeure-diaethylester；2-Ethyl-2-(1-methoxy-ethyl)-malonsaeure-diethylester；Ethyl-(1-methoxy-ethyl)-malonsaeure-diethylester
• CAS: 1185-17-7
• 化学式: C₁₂H₂₂O₅
• 分子量: 246.304
• InChiKey: APYIXUIGVIKMIN-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.54
• 重原子数：
  17.0
• 可旋转键数：
  7.0
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.83
• 拓扑面积：
  61.83
• 氢给体数：
  0.0
• 氢受体数：
  5.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  ethyl-(1-methoxy-ethyl)-malonic acid diethyl ester 在 氢氧化钾 作用下， 以 乙醇 为溶剂， 生成 Ethyl-<α-methoxy-ethyl>-malonsaeure
  参考文献：
  名称：

  Bogatskii,A.V. et al., Journal of general chemistry of the USSR, 1963, vol. 33, p. 38 - 40

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  1-氯-1-甲氧基乙烷 、 乙基丙二酸二乙酯 生成 ethyl-(1-methoxy-ethyl)-malonic acid diethyl ester
  参考文献：
  名称：

  Bogatskii,A.V. et al., Journal of general chemistry of the USSR, 1963, vol. 33, p. 38 - 40

  摘要：

  DOI：

文献信息

• Nitric Oxide Inactivates Glyoxalase I in Cooperation with Glutathione
  作者：A. Mitsumoto、K.-R. Kim、G. Oshima、M. Kunimoto、K. Okawa、A. Iwamatsu、Y. Nakagawa

  DOI：10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022797

  日期：2000.10.1

  We previously found that glyoxalase I (Glo I) is inactivated upon exposure of human endothelial cells to extracellular nitric oxide (NO), and this event correlates with an increase in its pI on two-dimensional gels. In this study, we demonstrate that NO can modulate Glo I activity in cooperation with cellular glutathione (GSH). Severe depletion of intracellular GSH prevents the inactivation of Glo I in response to NO, although such depletion enhances the inactivation of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (G3PDH), a well-known enzyme susceptible to NO-induced oxidation. S-Nitrosoglu-tathione (GSNO), an adduct of GSH and NO, lowers the activity of purified human Glo I, while S-nitrosocysteine (CysNO) inactivates the enzyme only in the presence of GSH. This indicates that a dysfunction in Glo I would require the formation of GSNO in situ. Competitive inhibitors of Glo I, S-(4-bromobenzyl)glutathione and its membrane-permeating form, completely abolish the NO action in vitro and inside cells, respectively. Taken together, these results reveal that Glo I can interact directly with GSNO, and that the interaction converts Glo I into an inactive form. Moreover, the data suggest that the substrate recognition site of Glo I might be involved in the interaction with GSNO.

  我们之前发现，人类内皮细胞暴露于细胞外一氧化氮（NO）时，糖醛酸酶 I（Glo I）被失活，这一事件与其在二维胶上的等电点（pI）增加相关。在本研究中，我们证明 NO 可以与细胞内谷胱甘肽（GSH）合作调节 Glo I 活性。严重耗竭细胞内 GSH 会阻止 Glo I 对 NO 的失活，尽管这种耗竭会增强醛糖-3-磷酸脱氢酶（G3PDH）的失活，后者是一种已知对 NO 引起的氧化敏感的酶。S-亚硝基谷胱甘肽（GSNO）是 GSH 和 NO 的加合物，可降低纯化人类 Glo I 的活性，而 S-亚硝基半胱氨酸（CysNO）仅在存在 GSH 的情况下失活该酶。这表明 Glo I 的功能障碍需要在体内形成 GSNO。Glo I 的竞争抑制剂 S-(4-溴苄基)谷胱甘肽及其膜穿透形式分别在体外和细胞内完全消除 NO 的作用。综上所述，这些结果表明 Glo I 可以直接与 GSNO 互作，并且这种互作将 Glo I 转化为一种失活形式。此外，这些数据还暗示 Glo I 的底物识别位点可能参与与 GSNO 的互作。
• Goldschmidt; Wehr, Hoppe-Seyler's Zeitschrift fur Physiologische Chemie, 1957, vol. 308, p. 9,15
  作者：Goldschmidt、Wehr

  DOI：——

  日期：——