N-acetyl-L-alanyl-L-alanyl-L-alaninamide | 29428-34-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: N-acetyl-L-alanyl-L-alanyl-L-alaninamide
• 英文别名: Ac-Ala-Ala-Ala-NH2；(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-acetamidopropanoyl]amino]propanoyl]amino]propanamide
• CAS: 29428-34-0
• 化学式: C₁₁H₂₀N₄O₄
• 分子量: 272.304
• InChiKey: UIXYLCAWODSHIY-ACZMJKKPSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.3
• 重原子数：
  19
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.64
• 拓扑面积：
  130
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  [(Zn(tetrakis(3-pyridyl)-substituted porphyrin-2H))3(Pd(ethylendiamine))6](NO3)12 、 N-acetyl-L-alanyl-L-alanyl-L-alaninamide 以 水 为溶剂， 生成 [(Zn(tetrakis(3-pyridyl)-substituted porphyrin-2H))3(Pd(ethylendiamine))6](NO3)12*Ac-Ala-Ala-Ala-NH2
  参考文献：
  名称：

  通过疏水封装将 Ala-Ala-Ala 三肽折叠成 β-Turn

  摘要：

  即使在水中，Ac-Ala-Ala-Ala-NH2 三肽也通过自组装卟啉笼的疏水结合折叠成 β-转角结构。结合肽的转向构象完全由 NOESY 测量确定，并得到分子动力学模拟的强烈支持。单突变实验和分子建模还表明，Ala 残基的甲基与卟啉配体之间的 CH-π 相互作用对于稳定转角构象很重要。此外，我们观察到通过包裹七肽 Ac-Gly-Gly-Ala-Ala-Ala-Gly-Gly-NH2 诱导 β-发夹结构，中间具有 Ala-Ala-Ala 序列。

  DOI：

  10.1021/ja061722e
• 作为产物：
  描述：

  Z-Ala-Ala-Ala-OEt 在 palladium on activated charcoal 吡啶 、 氨 、 氢气 作用下， 以 乙醇 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 37.0h， 生成 N-acetyl-L-alanyl-L-alanyl-L-alaninamide
  参考文献：
  名称：

  含有氨基酸和肽的水溶液。第13部分：某些N-乙酰基氨基酸酰胺和某些N-乙酰基肽酰胺在298.15 K时的稀释焓和渗透系数

  摘要：

  研究了在298.15 K水溶液中某些N-乙酰基氨基酸酰胺和某些N-乙酰基肽酰胺之间相互作用的能量。含有溶液的渗透系数Ñ -acetylglycinamide（G），Ñ乙酰基大号丙氨酸酰胺（A）和Ñ乙酰基大号-leucinamide（L）和G + A的equimolal解决方案，G + L和A + L一直使用等压蒸气压技术获得。N-乙酰基甘氨酰甘氨酰胺（G 2），N-乙酰基-L-丙氨酰-L-丙氨酰胺（A 2）的稀释焓），N-乙酰基-甘氨酰甘氨酰胺（G 3），N-乙酰基-L-丙氨酰-L-丙氨酰基-L-丙氨酰胺（A 3）和N-乙酰基-L-丙氨酰甘氨酰胺（AG）以及等摩尔溶液G + G 2，G + G 3和A + A 2使用微量量热法获得。获得的结果用于计算成对的溶质相互作用和成对的溶质相互作用的成对自由能和焓参数。考虑了分子结构和取代对这些参数的影响，并研究了基团相互作用方法的效率。对于最有限的

  DOI：

  10.1039/f19827801641

文献信息

• Aqueous solutions containing amino acids and peptides. Part 13.—Enthalpy of dilution and osmotic coefficients of some N-acetyl amino acid amides and some N-acetyl peptide amides at 298.15 K
  作者：G. Michael Blackburn、Terence H. Lilley、Elizabeth Walmsley

  DOI：10.1039/f19827801641

  日期：——

  The energetics of the interactions occurring between some N-acetyl amino acid amides and some N-acetyl peptide amides in aqueous solutions at 298.15 K have been investigated. Osmotic coefficients of solutions containing N-acetylglycinamide (G), N-acetyl-L-alaninamide (A) and N-acetyl-L-leucinamide (L) and equimolal solutions of G + A, G + L and A + L have been obtained using the isopiestic vapour pressure

  研究了在298.15 K水溶液中某些N-乙酰基氨基酸酰胺和某些N-乙酰基肽酰胺之间相互作用的能量。含有溶液的渗透系数Ñ -acetylglycinamide（G），Ñ乙酰基大号丙氨酸酰胺（A）和Ñ乙酰基大号-leucinamide（L）和G + A的equimolal解决方案，G + L和A + L一直使用等压蒸气压技术获得。N-乙酰基甘氨酰甘氨酰胺（G 2），N-乙酰基-L-丙氨酰-L-丙氨酰胺（A 2）的稀释焓），N-乙酰基-甘氨酰甘氨酰胺（G 3），N-乙酰基-L-丙氨酰-L-丙氨酰基-L-丙氨酰胺（A 3）和N-乙酰基-L-丙氨酰甘氨酰胺（AG）以及等摩尔溶液G + G 2，G + G 3和A + A 2使用微量量热法获得。获得的结果用于计算成对的溶质相互作用和成对的溶质相互作用的成对自由能和焓参数。考虑了分子结构和取代对这些参数的影响，并研究了基团相互作用方法的效率。对于最有限的
• Folding of an Ala-Ala-Ala Tripeptide into a β-Turn via Hydrophobic Encapsulation
  作者：Shohei Tashiro、Masahide Kobayashi、Makoto Fujita

  DOI：10.1021/ja061722e

  日期：2006.7.1

  An Ac-Ala-Ala-Ala-NH2 tripeptide was folded into a β-turn structure even in water through hydrophobic binding by a self-assembled porphyrin cage. The turn conformation of the bound peptide was fully assigned from NOESY measurements and was strongly supported by molecular dynamics simulation. Single mutation experiments and molecular modeling also suggested that CH−π interactions between methyl groups

  即使在水中，Ac-Ala-Ala-Ala-NH2 三肽也通过自组装卟啉笼的疏水结合折叠成 β-转角结构。结合肽的转向构象完全由 NOESY 测量确定，并得到分子动力学模拟的强烈支持。单突变实验和分子建模还表明，Ala 残基的甲基与卟啉配体之间的 CH-π 相互作用对于稳定转角构象很重要。此外，我们观察到通过包裹七肽 Ac-Gly-Gly-Ala-Ala-Ala-Gly-Gly-NH2 诱导 β-发夹结构，中间具有 Ala-Ala-Ala 序列。