(S)-cyanomethyl 2-((tert-butoxycarbonyl)amino)-4-(methylthio)butanoate | 1253593-46-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (S)-cyanomethyl 2-((tert-butoxycarbonyl)amino)-4-(methylthio)butanoate
• 英文别名: cyanomethyl (tert-butoxycarbonyl)-L-methioninate；Boc-Met-OCH₂CN；cyanomethyl (2S)-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]-4-methylsulfanylbutanoate
• CAS: 1253593-46-2
• 化学式: C₁₂H₂₀N₂O₄S
• 分子量: 288.368
• InChiKey: ZRNLPTXAGMYLHR-VIFPVBQESA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.7
• 重原子数：
  19.0
• 可旋转键数：
  6.0
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.75
• 拓扑面积：
  88.42
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  6.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (S)-cyanomethyl 2-((tert-butoxycarbonyl)amino)-4-(methylthio)butanoate 在 盐酸 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 乙腈 为溶剂， 反应 2.0h， 以90%的产率得到cyanomethyl L-methioninate hydrochloride
  参考文献：
  名称：

  叔丁氧羰基（Boc）–合成各种天然/非天然N-未保护氨基酸氰基甲基酯时N-保护/去保护的战略基团

  摘要：

  由于它们的合成和医学重要性，合成了许多具有未保护的氨基官能度的天然/非天然氨基酸的氰基甲基酯。彻底筛选了在不稳定（水解敏感性）氰甲基官能团存在下的重要N- Boc脱保护方法，发现在1,4-二恶烷溶液（2-4当量）中易于获得的4M HCl。乙腈，0°C，2-4 h是合适的条件。此条件已被推广，并成功应用于各种烷基，炔基，芳基，杂芳基，苄基，叠氮基，螺氨基酸氰基甲基酯，而与胺的性质（伯或仲）以及胺与酯基之间的距离无关最终脱保护的氨基酯，具有较高的收率和纯度（与其他通常已知的相比）N-保护基（Cbz，Fmoc，Ac，Bn，Bz等）。还证明了与N-未保护的对应物相比，N- Boc保护的氨基酸氰基甲基酯足够稳定以进行进一步的官能化。

  DOI：

  10.1016/j.tetlet.2018.10.041
• 作为产物：
  描述：

  L-蛋氨酸 在 三乙胺 、 sodium hydroxide 作用下， 以 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 、 乙腈 为溶剂， 反应 14.0h， 生成 (S)-cyanomethyl 2-((tert-butoxycarbonyl)amino)-4-(methylthio)butanoate
  参考文献：
  名称：

  叔丁氧羰基（Boc）–合成各种天然/非天然N-未保护氨基酸氰基甲基酯时N-保护/去保护的战略基团

  摘要：

  由于它们的合成和医学重要性，合成了许多具有未保护的氨基官能度的天然/非天然氨基酸的氰基甲基酯。彻底筛选了在不稳定（水解敏感性）氰甲基官能团存在下的重要N- Boc脱保护方法，发现在1,4-二恶烷溶液（2-4当量）中易于获得的4M HCl。乙腈，0°C，2-4 h是合适的条件。此条件已被推广，并成功应用于各种烷基，炔基，芳基，杂芳基，苄基，叠氮基，螺氨基酸氰基甲基酯，而与胺的性质（伯或仲）以及胺与酯基之间的距离无关最终脱保护的氨基酯，具有较高的收率和纯度（与其他通常已知的相比）N-保护基（Cbz，Fmoc，Ac，Bn，Bz等）。还证明了与N-未保护的对应物相比，N- Boc保护的氨基酸氰基甲基酯足够稳定以进行进一步的官能化。

  DOI：

  10.1016/j.tetlet.2018.10.041

文献信息

• Expressed Protein Ligation at Methionine: N-Terminal Attachment of Homocysteine, Ligation, and Masking
  作者：Tomohiro Tanaka、Anne M. Wagner、John B. Warner、Yanxin J. Wang、E. James Petersson

  DOI：10.1002/anie.201302065

  日期：2013.6.10

  A useful handle: One major limitation of protein semi‐synthesis is the need for Cys at the ligation site in native chemical ligation reactions. It is shown that a transferase enzyme can deliver homocysteine to the N‐terminus of an expressed protein (see scheme). Homocysteine can be used in a ligation reaction and then converted to Met. This allows one to use the MetArg or MetLys motif as a point of

  一个有用的句柄：蛋白质半合成的一个主要限制是在天然化学连接反应中需要在连接位点使用 Cys。结果表明，转移酶可以将同型半胱氨酸传递到表达蛋白质的 N 端（参见方案）。同型半胱氨酸可用于连接反应，然后转化为 Met。这允许人们使用 MetArg 或 MetLys 基序作为半合成中的断开点。