N,N-diallyl-3-[(β-D-glucopyranosyl)oxy]propionamide | 1356265-45-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: N,N-diallyl-3-[(β-D-glucopyranosyl)oxy]propionamide
• CAS: 1356265-45-6
• 化学式: C₁₅H₂₅NO₇
• 分子量: 331.366
• InChiKey: OAUUUEJSZYLFAI-TVKJYDDYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.61
• 重原子数：
  23.0
• 可旋转键数：
  9.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.67
• 拓扑面积：
  119.69
• 氢给体数：
  4.0
• 氢受体数：
  7.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N,N-diallyl-3-[(β-D-glucopyranosyl)oxy]propionamide 在 potassium chloride 作用下， 以 water-d2 、 水 为溶剂， 反应 2.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  Creation of an artificial metalloprotein with a Hoveyda–Grubbs catalyst moiety through the intrinsic inhibition mechanism of α-chymotrypsin

  摘要：

  一种基于L-苯丙氨酰氯甲基酮的抑制剂，携带有Hoveyda-Grubbs催化剂结构部分，通过蛋白质固有的抑制机制选择性地融合到α-胰凝乳蛋白酶的裂隙中，构建了一种人工金属有机蛋白质。

  DOI：

  10.1039/c2cc16898g
• 作为产物：
  描述：

  二烯丙基胺 在 甲醇 、 三氟化硼乙醚 、 sodium methylate 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 0.33h， 生成 N,N-diallyl-3-[(β-D-glucopyranosyl)oxy]propionamide
  参考文献：
  名称：

  Creation of an artificial metalloprotein with a Hoveyda–Grubbs catalyst moiety through the intrinsic inhibition mechanism of α-chymotrypsin

  摘要：

  一种基于L-苯丙氨酰氯甲基酮的抑制剂，携带有Hoveyda-Grubbs催化剂结构部分，通过蛋白质固有的抑制机制选择性地融合到α-胰凝乳蛋白酶的裂隙中，构建了一种人工金属有机蛋白质。

  DOI：

  10.1039/c2cc16898g

文献信息

• Effect of Added Salt on Ring-Closing Metathesis Catalyzed by a Water-Soluble Hoveyda–Grubbs Type Complex To Form N-Containing Heterocycles in Aqueous Media
  作者：Takashi Matsuo、Takefumi Yoshida、Akira Fujii、Keiya Kawahara、Shun Hirota

  DOI：10.1021/om4005302

  日期：2013.10.14

  The efficiency of ring-closing metathesis catalyzed by a Hoveyda-Grubbs type catalyst in water can be enhanced by addition of a chloride salt under neutral conditions. UV-vis spectroscopic study showed that a characteristic band of the catalyst around 380 nm remained over 16 h in the presence of KCl, whereas the band distinctly decreased in the absence of KCl. The disappearance of the band is ascribed to a displacement of a chloride ligand by a water molecule or a hydroxide anion. The spectral changes can be related to the metathesis activity. The experimental results indicate that avoidance of the chloride ligand loss is important to maintain the metathesis activity in water.