4-((4-((2-(tert-butoxycarbonylamino)acetamido)methyl)phenyl)diazenyl)benzoic acid | 915088-40-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: 4-((4-((2-(tert-butoxycarbonylamino)acetamido)methyl)phenyl)diazenyl)benzoic acid
• CAS: 915088-40-3
• 化学式: C₂₁H₂₄N₄O₅
• 分子量: 412.445
• InChiKey: SJEQAFWBIPTKOC-OCOZRVBESA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.94
• 重原子数：
  30.0
• 可旋转键数：
  7.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.29
• 拓扑面积：
  129.45
• 氢给体数：
  3.0
• 氢受体数：
  6.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  4-((4-((2-(tert-butoxycarbonylamino)acetamido)methyl)phenyl)diazenyl)benzoic acid 、 (3S,2R)-3-氨基-2-羟基-4-苯基丁酸甲酯 在 1-羟基苯并三唑 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 16.0h， 以69%的产率得到(2R,3S,E)-methyl 3-(4-((4-((2-(tert-butoxycarbonylamino) acetamido)methyl)phenyl)diazenyl)benzamido)-2-hydroxy-4-phenylbutanoate
  参考文献：
  名称：

  α-胰凝乳蛋白酶表面附着的光开关配体的结构优化及其表面结合的调控

  摘要：

  以前已经报道过修饰的金表面可以光调节结合α-胰凝乳蛋白酶。通过合成一系列包含偶氮苯基和表面附着基团作为α-胰凝乳蛋白酶的光开关抑制剂的三氟甲基酮和α-酮酯，报道了该表面的发展。所有这些化合物都是酶的抑制剂，其活性可以通过光异构化来调节。最佳的光开关显示光异构化时，IC 50抑制常数的可逆变化> 5.3倍。三氟甲基酮1表现出出色的光开关性能，并通过涉及叠氮化物-炔烃环加成的两步过程将其附着在金表面上。修饰后的表面结合α-胰凝乳蛋白酶的程度可以通过UV / Vis辐射调节，显示出“缓紧”的酶结合，如溶液中的抑制剂所观察到的。

  DOI：

  10.1002/chem.200903369
• 作为产物：
  描述：

  ethyl 4-((4-((2-(tert-butoxycarbonylamino)acetamido)methyl)phenyl)diazenyl)benzoate 在 lithium hydroxide 作用下， 以 四氢呋喃 、 水 为溶剂， 反应 16.0h， 以87%的产率得到4-((4-((2-(tert-butoxycarbonylamino)acetamido)methyl)phenyl)diazenyl)benzoic acid
  参考文献：
  名称：

  Photoswitch inhibitors of α-chymotrypsin—increased substitution and peptidic character in peptidomimetic boronate esters

  摘要：

  一系列含有光异构化偶氮苯基团的多肽模拟硼酸酯被合成并用于测试对丝氨酸蛋白酶α-糜蛋白酶的抑制作用。含有硼苯丙氨酸抑制基团的化合物表现出微摩尔级别的活性，而那些含有芳基硼酸酯抑制基团的化合物则无活性。选定的化合物通过紫外或可见光进行异构化，分别获得富含(Z)或(E)异构体的状态，并进行测试。观察到光异构化后活性发生变化，但在照射过程中也观察到硼酸酯基团的分解，这限制了反应的可逆性。

  DOI：

  10.1039/b609320p

文献信息

• Improved Photocontrol of α-Chymotrypsin Activity: Peptidomimetic Trifluoromethylketone Photoswitch Enzyme Inhibitors
  作者：David Pearson、Nathan Alexander、Andrew D. Abell

  DOI：10.1002/chem.200800082

  日期：2008.8.18

  A series of peptidomimetic trifluoromethylketones containing the photoisomerisable azobenzene group have been synthesised, photoisomerised and assayed against the serine protease alpha-chymotrypsin. All are inhibitors of the enzyme and exhibit up to a fivefold increase in activity on UV irradiation. Visible irradiation returns activity to close to that of the original sample. These results suggest

  已经合成，光异构化了一系列含有可光异构的偶氮苯基的拟肽三氟甲基酮，并针对丝氨酸蛋白酶α-胰凝乳蛋白酶进行了测定。所有这些都是酶的抑制剂，并且在紫外线照射下的活性最多增加五倍。可见辐射使活性恢复到接近原始样品的活性。这些结果表明，三氟甲基酮基团是用于α-胰凝乳蛋白酶的光开关抑制剂的最佳亲电子酶结合基团。