(S)-2-acetoxy-4-phenylbutanoic acid | 123736-87-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: (S)-2-acetoxy-4-phenylbutanoic acid
• 英文别名: (2S)-2-acetyloxy-4-phenylbutanoic acid
• CAS: 123736-87-8
• 化学式: C₁₂H₁₄O₄
• 分子量: 222.241
• InChiKey: IRUYOQOUDJZKEH-NSHDSACASA-N

物化性质

• 熔点：
  28-30 °C
• 沸点：
  377.7±35.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.189±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.1
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.33
• 拓扑面积：
  63.6
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (S)-2-acetoxy-4-phenylbutanoic acid 在 potassium carbonate 作用下， 以 甲醇 为溶剂， 反应 5.0h， 以73%的产率得到(S)-2-羟基-4-苯基丁酸
  参考文献：
  名称：

  （±）-2-羟基-4-苯基丁酸和（±）-3-苯基乳酸的对映体补充脱硫反应，采用脂肪酶催化动力学拆分并结合生物催化消旋作用

  摘要：

  （±）-3-苯基乳酸（1）和（±）-2-羟基-4-苯基丁酸（2）的脱硫反应是通过脂肪酶催化的动力学拆分以及使用乳酸杆菌对非反应性底物对映异构体的生物催化消旋作用来实现的paracasei DSM20008。此序列的循环重复产生了外消旋体的单一对映体产物。通过在脂肪酶催化的酰基转移反应和酯水解反应之间切换来获得两种对映体。两种产品分别构成病毒蛋白酶和ACE抑制剂的重要组成部分。

  DOI：

  10.1016/j.tet.2006.01.007
• 作为产物：
  描述：

  2-乙酰氧基-4-苯基丁酸 在 phosphate buffer 、 BIS-TRIS buffer 、 Lactobacillus paracasei DSM 20008 、 Novozyme 435 Candida antarctica lipase B 、 magnesium chloride 作用下， 以 丙酮 为溶剂， 反应 24.0h， 生成 (S)-2-acetoxy-4-phenylbutanoic acid
  参考文献：
  名称：

  （±）-2-羟基-4-苯基丁酸和（±）-3-苯基乳酸的对映体补充脱硫反应，采用脂肪酶催化动力学拆分并结合生物催化消旋作用

  摘要：

  （±）-3-苯基乳酸（1）和（±）-2-羟基-4-苯基丁酸（2）的脱硫反应是通过脂肪酶催化的动力学拆分以及使用乳酸杆菌对非反应性底物对映异构体的生物催化消旋作用来实现的paracasei DSM20008。此序列的循环重复产生了外消旋体的单一对映体产物。通过在脂肪酶催化的酰基转移反应和酯水解反应之间切换来获得两种对映体。两种产品分别构成病毒蛋白酶和ACE抑制剂的重要组成部分。

  DOI：

  10.1016/j.tet.2006.01.007

文献信息

• Enzymatic resolution of 2-hydroxy-4-phenylbutanoic acid and 2-hydroxy-4-phenylbutenoic acid
  作者：Anju Chadha、M. Manohar

  DOI：10.1016/0957-4166(95)00051-p

  日期：1995.3

  Racemic 2-hydroxy-4-phenylbutanoic acid and 2-hydroxy-4-phenyl-butenoic acid have been resolved using a lipase. In each ease, the (R)-2-hydroxy and the (S)-2-acetoxy acids were isolated with high enantiomeric excess and yield.
• Enantio-complementary deracemization of (±)-2-hydroxy-4-phenylbutanoic acid and (±)-3-phenyllactic acid using lipase-catalyzed kinetic resolution combined with biocatalytic racemization
  作者：Barbara Larissegger-Schnell、Silvia M. Glueck、Wolfgang Kroutil、Kurt Faber

  DOI：10.1016/j.tet.2006.01.007

  日期：2006.3

  was accomplished by lipase-catalysed kinetic resolution coupled to biocatalytic racemization of the non-reacting substrate enantiomers using Lactobacillus paracasei DSM 20008. Cyclic repetition of this sequence led to a single enantiomeric product from the racemate. Access to both enantiomers was achieved by switching between lipase-catalysed acyl-transfer and ester hydrolysis reactions. Both products

  （±）-3-苯基乳酸（1）和（±）-2-羟基-4-苯基丁酸（2）的脱硫反应是通过脂肪酶催化的动力学拆分以及使用乳酸杆菌对非反应性底物对映异构体的生物催化消旋作用来实现的paracasei DSM20008。此序列的循环重复产生了外消旋体的单一对映体产物。通过在脂肪酶催化的酰基转移反应和酯水解反应之间切换来获得两种对映体。两种产品分别构成病毒蛋白酶和ACE抑制剂的重要组成部分。