(S)-2-amino-N-((S)-1-(methylamino)-1-oxopropan-2-yl)propanamide 2,2,2-trifluoroacetate | 1185029-88-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (S)-2-amino-N-((S)-1-(methylamino)-1-oxopropan-2-yl)propanamide 2,2,2-trifluoroacetate
• CAS: 1185029-88-2
• 化学式: C₂HF₃O₂*C₇H₁₅N₃O₂
• 分子量: 287.239
• InChiKey: RCJADZVNVUKLAL-FHAQVOQBSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.78
• 重原子数：
  19.0
• 可旋转键数：
  3.0
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.67
• 拓扑面积：
  121.52
• 氢给体数：
  4.0
• 氢受体数：
  4.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (S)-2-amino-N-((S)-1-(methylamino)-1-oxopropan-2-yl)propanamide 2,2,2-trifluoroacetate 在 10% palladium on activated carbon 、 氢气 、 O-(benzotriazol-1-yl)-N,N,N',N'-tetramethyluronium tetrafluoroborate 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 甲醇 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 4.0h， 生成 (1S,2S)-1-acetamido-2-hydroxy-N-[(2S)-1-[[(2S)-1-(methylamino)-1-oxopropan-2-yl]amino]-1-oxopropan-2-yl]cyclobutane-1-carboxamide
  参考文献：
  名称：

  使用羟基化的环丁烷氨基酸来稳定小肽和糖肽中的异常构象†

  摘要：

  报道了含有非天然（1 S，2 S）-1-氨基-2-羟基环丁烷羧酸（c 4 Ser）残基的肽和糖肽在固态和水溶液中的合成和构象研究。这是含有连接至下面的非天然氨基酸残基的碳水化合物部分的糖肽的第一个实例。解决方案中的构象分析将NOE和耦合常数数据与带有平均时间约束的Molecular Dynamics（MD）模拟相结合。研究表明，c 4 Ser-Ala-Ala二酰胺肽显示出两个连续的β-turnIII型结构（3个10螺旋）。然而，在肽中观察到的转折都不存在于衍生的葡萄糖肽中。碳水化合物部分对肽主链的影响可以通过在葡萄糖的内环氧和肽的两个酰胺质子之间存在两个同时的氢键来解释。此外，非天然残留有利于为糖苷键的不寻常的高能量构象的存在，即所谓的抗φ构象。

  DOI：

  10.1039/b907091p
• 作为产物：
  描述：

  tert-butyl N-[(2S)-1-[[(2S)-1-(methylamino)-1-oxopropan-2-yl]amino]-1-oxopropan-2-yl]carbamate 、 三氟乙酸 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 3.5h， 以100%的产率得到(S)-2-amino-N-((S)-1-(methylamino)-1-oxopropan-2-yl)propanamide 2,2,2-trifluoroacetate
  参考文献：
  名称：

  使用羟基化的环丁烷氨基酸来稳定小肽和糖肽中的异常构象†

  摘要：

  报道了含有非天然（1 S，2 S）-1-氨基-2-羟基环丁烷羧酸（c 4 Ser）残基的肽和糖肽在固态和水溶液中的合成和构象研究。这是含有连接至下面的非天然氨基酸残基的碳水化合物部分的糖肽的第一个实例。解决方案中的构象分析将NOE和耦合常数数据与带有平均时间约束的Molecular Dynamics（MD）模拟相结合。研究表明，c 4 Ser-Ala-Ala二酰胺肽显示出两个连续的β-turnIII型结构（3个10螺旋）。然而，在肽中观察到的转折都不存在于衍生的葡萄糖肽中。碳水化合物部分对肽主链的影响可以通过在葡萄糖的内环氧和肽的两个酰胺质子之间存在两个同时的氢键来解释。此外，非天然残留有利于为糖苷键的不寻常的高能量构象的存在，即所谓的抗φ构象。

  DOI：

  10.1039/b907091p

文献信息

• Conformational Effects of the Non-natural α-Methylserine on Small Peptides and Glycopeptides
  作者：Alberto Fernández-Tejada、Francisco Corzana、Jesús H. Busto、Alberto Avenoza、Jesús M. Peregrina

  DOI：10.1021/jo901988w

  日期：2009.12.18

  different effect on the backbone of the peptide derived from Thr and MeSer. In the former, the β-O-glycosylation is responsible for the experimentally observed shift from extended conformations (peptide) to folded ones (glycopeptide). In contrast, the β-O-glycosylation of the MeSer-containing peptide, which clearly shows two main conformations in aqueous solution [extended ones (70%) and β-turn (30%)]

  报道了含有苏氨酸-丙氨酸-丙氨酸序列（Thr-Ala-Ala）的肽和糖肽在水溶液中的合成和构象分析。此外，苏氨酸残基已被季氨基酸α-甲基丝氨酸（MeSer）取代，并且还研究了其相应的非天然肽和糖肽。水溶液中的构象分析将NOE和耦合常数数据与带有时间平均约束的Molecular Dynamics（MD）模拟相结合。该研究表明，β- O-糖基化对衍生自Thr和MeSer的肽的骨架产生了显着且完全不同的作用。在前者中，β- O-糖基化是实验观察到的从延伸构象（肽）到折叠构象（糖肽）的转变的原因。相反，含MeSer的肽的β- O-糖基化，清楚地显示出水溶液中的两个主要构象[扩展构象（70％）和β-转角（30％）]，从而导致了高度的灵活性。骨干。