Boc-Aib-bAla(2R-Pr,3S-Ph)-Aib-NHBn | 1402450-97-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Boc-Aib-bAla(2R-Pr,3S-Ph)-Aib-NHBn
• 英文别名: tert-butyl N-[1-[[(1R,2R)-2-[[1-(benzylamino)-2-methyl-1-oxopropan-2-yl]carbamoyl]-1-phenylpentyl]amino]-2-methyl-1-oxopropan-2-yl]carbamate
• CAS: 1402450-97-8
• 化学式: C₃₂H₄₆N₄O₅
• 分子量: 566.741
• InChiKey: OKPOGTNTWOKXEX-RPBOFIJWSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.5
• 重原子数：
  41
• 可旋转键数：
  14
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  126
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-Aib-bAla(2R-Pr,3S-Ph)-Aib-NHBn 在 N,N-二异丙基乙胺 、 N-[(dimethylamino)-3-oxo-1H-1,2,3-triazolo[4,5-b]pyridin-1-yl-methylene]-N-methylmethanaminium hexafluorophosphate 作用下， 以 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 3.5h， 生成 Boc-Aib-bAla(2R-Pr,3S-Ph)-Aib-bAla(2R-Pr,3S-Ph)-Aib-NHBn
  参考文献：
  名称：

  螺旋肽可以一次放松一圈吗？-α，β2,3-杂交肽的受控构象转变

  摘要：

  螺旋的解折叠反式-β 2,3与（α-β）-hybrid肽Ñ α组合物中，当通过增加溶剂极性或温度，与匝顺序开卷以系统的方式进行执行; 这些肽的C末端区是第一个退绕并传播向N末端与越来越多的β残基从平衡过程笨拙的抗C两端旋转异构体状态α  Ç β。这是通过在它们的C明确变化来证明β H信号分裂，3 Ĵ CαH-CβH值，并且顺序消失我，我+2个NOE。

  DOI：

  10.1002/chem.201501198
• 作为产物：
  描述：

  在 palladium 10% on activated carbon 、 氢气 、 N,N-二异丙基乙胺 、 N-[(dimethylamino)-3-oxo-1H-1,2,3-triazolo[4,5-b]pyridin-1-yl-methylene]-N-methylmethanaminium hexafluorophosphate 作用下， 以 甲醇 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 5.0h， 生成 Boc-Aib-bAla(2R-Pr,3S-Ph)-Aib-NHBn
  参考文献：
  名称：

  螺旋肽可以一次放松一圈吗？-α，β2,3-杂交肽的受控构象转变

  摘要：

  螺旋的解折叠反式-β 2,3与（α-β）-hybrid肽Ñ α组合物中，当通过增加溶剂极性或温度，与匝顺序开卷以系统的方式进行执行; 这些肽的C末端区是第一个退绕并传播向N末端与越来越多的β残基从平衡过程笨拙的抗C两端旋转异构体状态α  Ç β。这是通过在它们的C明确变化来证明β H信号分裂，3 Ĵ CαH-CβH值，并且顺序消失我，我+2个NOE。

  DOI：

  10.1002/chem.201501198

文献信息

• Unprecedented Torsional Preferences in trans-β2,3-Amino Acid Residues and Formation of 11-Helices in α,β2,3-Hybrid Peptides
  作者：Dhayalan Balamurugan、Kannoth M. Muraleedharan

  DOI：10.1002/chem.201201415

  日期：2012.7.27

  Anti or gauche? trans‐β2,3‐Amino acid residues that are known to promote extended structures in their peptides show specific rotamer preferences in response to an intramolecular hydrogen‐bonding possibility, which facilitates the 11‐helical structures in their 1:1 α,β‐hybrid peptides (see figure). Preferences for the gauche conformation for all internal β residues and anti for the C‐terminal residue

  防 还是 薄纱布？ 反式-β 2,3已知能促进其肽延长结构氨基酸残基显示出响应于分子内氢键的可能性，这有利于在其1 11-螺旋结构特定的旋转异构体的偏好：1α，β-杂合肽（见图）。NMR光谱和X射线衍射实验证实了这些肽中所有内部β残基的gauche构型和C末端残基的反构型的偏爱。