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神经氨酸醛缩酶 | 9027-60-5

中文名称
神经氨酸醛缩酶
中文别名
N-乙酰神经氨糖酸醛缩酶;N-乙酰神经氨糖酸醛缩酶(微生物);腺甙脱氨酶
英文名称
N-acetylneuraminate lyase
英文别名
N-acetylneuraminic acid aldolase;acetylneuraminate lyase;sialic aldolase;sialic acid aldolase;sialate lyase;N-acetylneuraminic aldolase;neuraminic aldolase;N-acetylneuraminate aldolase;neuraminic acid aldolase;neuraminate aldolase;N-acetylneuraminic lyase;N-acetylneuraminic acid lyase;NPL;NALase;NANA lyase;acetylneuraminate pyruvate-lyase;N-acetylneuraminate pyruvate-lyase;NanA;N-acetylneuraminate pyruvate-lyase (N-acetyl-D-mannosamine-forming);E.coli K12 sialic aldolase
CAS
9027-60-5
化学式
mdl
——
分子量
——
InChiKey
——
BEILSTEIN
——
EINECS
——
  • 物化性质
  • 计算性质
  • ADMET
  • 安全信息
  • SDS
  • 制备方法与用途
  • 上下游信息
  • 反应信息
  • 文献信息
  • 表征谱图
  • 同类化合物
  • 相关功能分类
  • 相关结构分类

物化性质

  • 稳定性/保质期:

    Application Used in the Sialic Acid Quantification Kit, SIALIC-Q

    • Unit Definition: One unit releases 1.0 μmole of pyruvate from NANA per minute at pH 7.7 and 37 °C.

    • Physical Form: Lyophilized powder containing potassium phosphate buffer salt.

安全信息

  • 危险品标志:
    Xi
  • 安全说明:
    S22,S23,S24/25,S26,S37,S60
  • 危险类别码:
    R36/37/38
  • WGK Germany:
    3

制备方法与用途

用途

N-乙酰神经氨酸醛缩酶作为催化剂,以N-乙酰甘露糖胺和丙酮酸为底物,用于制备N-乙酰神经氨酸

应用

该酶可以催化N-乙酰神经氨酸发生反应,生成N-乙酰-D-甘露糖胺丙酮酸

活力单位

在pH 7.7、37 °C条件下,每分钟催化1 μmol N-乙酰神经氨酸生成丙酮酸所需的酶量定义为1个活力单位(U)。

生化研究

血液中唾液酸SA)的浓度已被广泛用于恶性肿瘤的存在和发展监控,并应用于多种癌症的诊断和监测(如肺癌、胃癌、肠癌、肝癌、卵巢癌等)。酶法检测唾液酸具有快速简便、灵敏度高且易于自动化等特点。N-乙酰神经氨酸醛缩酶(NAL)作为唾液酸酶法检测试剂盒中的重要酶,催化N-乙酰神经氨酸转变为丙酮酸,并通过后续的反应来完成整个试剂盒的检测过程,因此在这一领域具有重要的作用和意义。

反应信息

  • 作为试剂:
    描述:
    N-acetyl-D-mannosamineN-acetyl-D-lactosaminesodium pyruvate神经氨酸醛缩酶N.meningitidis CMP-Sia synthetase tPm0188Ph 、 胞苷-5’-三磷酸 、 magnesium chloride 作用下, 以 various solvents 为溶剂, 反应 2.0h, 以95%的产率得到O-(5-acetamido-3,5-dideoxy-D-glycero-α-D-galacto-2-nonulopyranosylonic acid)-(2->3)-O-β-D-galactopyranosyl-(1->4)-2-acetamido-2-deoxy-D-glucopyranose
    参考文献:
    名称:
    A Multifunctional Pasteurella multocida Sialyltransferase:  A Powerful Tool for the Synthesis of Sialoside Libraries
    摘要:
    A multifunctional sialyltransferase has been cloned from Pasteurella multocida strain P-1059 and expressed in E. coli as a truncated C-terminal His6-tagged recombinant protein (tPm0188Ph). Biochemical studies indicate that the obtained protein is (1) an alpha2,3-sialyltransferase (main function), (2) an alpha2,6-sialyltransferase, (3) an alpha2,3-sialidase, and (4) an alpha2,3-trans-sialidase. The recombinant tPm0188Ph is a powerful tool in the synthesis of structurally diverse sialoside libraries due to its relaxed substrate specificity, high solubility, high expression level, and multifunctionality.
    DOI:
    10.1021/ja0561690
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