甲基-双吖丙啶-碘 | 1002754-71-3

• 分子结构分类: 有机化合物
• 中文名称: 甲基-双吖丙啶-碘
• 英文名称: 3-(2-iodoethyl)-3-methyl-3H-diazirine
• 英文别名: 3-(2-iodoethyl)-3-methyldiazirine
• CAS: 1002754-71-3
• 化学式: C₄H₇IN₂
• 分子量: 210.017
• InChiKey: RVPRDPWXYBAEHO-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2
• 重原子数：
  7
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  1.0
• 拓扑面积：
  24.7
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  2

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  甲基-双吖丙啶-碘 在 sodium azide 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成 3-(2-azidoethyl)-3-methyl-3H-diazirine
  参考文献：
  名称：

  基于二嗪啉的DNA光交联探针，用于蛋白质-DNA相互作用的研究。

  摘要：

  DOI：

  10.1002/anie.200703625
• 作为产物：
  描述：

  3-甲基-3H-吖丙因-3-乙醇 在 咪唑 、 碘 、 三苯基膦 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 以70%的产率得到甲基-双吖丙啶-碘
  参考文献：
  名称：

  胱氨酸结胰蛋白酶抑制剂蛋白的光敏类似物的合成。

  摘要：

  我们描述了通过两种新的合成途径制备一种最近描述的光敏氨基酸类似物（photoMethionine），其中一种是柔性的和对映体特异性的，以及使用固相结合将photoMethionine结合到一个确定的和功能活性的蛋白质中的定点化学结合相肽合成和现代化学连接方法学。通过化学合成用这种氨基酸类似物对蛋白质进行位点特异性标记，为光亲和性交联研究提供了有价值的探针。

  DOI：

  10.1021/ol702461z

文献信息

• Unique photoaffinity probes to study TGFβ signaling and receptor fates
  作者：D. Längle、F. Wesseler、D. Flötgen、H. Leek、A. T. Plowright、D. Schade

  DOI：10.1039/c9cc00929a

  日期：——

  A novel synthetic approach is used to prepare a diverse set of “first-in-class” dihydropyridine-based TGFβ receptor degraders bearing photoaffinity labels. These probes serve as valuable tools to study TGFβ receptor fates and dynamics – an important challenge in chemical biology.

  一种新颖的合成方法用于制备带有光亲和性标记的多种不同的“同类”的基于二氢吡啶的TGFβ受体降解剂。这些探针可作为研究TGFβ受体命运和动力学的宝贵工具，这是化学生物学中的一项重要挑战。
• Global Mapping of Protein-Lipid Interactions by Using Modified Choline-Containing Phospholipids Metabolically Synthesized in Live Cells
  作者：Danyang Wang、Shubo Du、Amaury Cazenave-Gassiot、Jingyan Ge、Jun-Seok Lee、Markus R. Wenk、Shao Q. Yao

  DOI：10.1002/anie.201702509

  日期：2017.5.15

  diazirine‐modified fatty acid simultaneously into choline‐containing phospholipids synthesized from live mammalian cells, protein–phospholipid interactions have been successfully imaged in live cells. Subsequent in situ profiling of the modified Cho phospholipid‐crosslinked proteins followed by quantitative proteomics allowed identification of several hundred putative phospholipid‐interacting proteins

  蛋白质-脂质相互作用是介导细胞信号传导和功能的重要代谢过程。蛋白质-脂质相互作用的大规模作图研究的现有策略在与代谢掺入不兼容或无法去除脂化蛋白质的有害干扰方面尚不足。通过将含有炔烃的胆碱首基和重氮嗪改性的脂肪酸同时掺入由活哺乳动物细胞合成的含胆碱的磷脂中，已成功地在活细胞中成像了蛋白质-磷脂相互作用。随后对修饰的Cho磷脂交联蛋白进行原位分析，然后进行定量蛋白质组学分析，从而鉴定出了数百种可能与磷脂相互作用的蛋白，其中一些蛋白还得到了进一步验证。
• Rapid Mapping of Protein Interactions Using Tag‐Transfer Photocrosslinkers
  作者：Jim E. Horne、Martin Walko、Antonio N. Calabrese、Mark A. Levenstein、David J. Brockwell、Nikil Kapur、Andrew J. Wilson、Sheena E. Radford

  DOI：10.1002/anie.201809149

  日期：2018.12.17

  Analysing protein complexes by chemical crosslinking-mass spectrometry (XL-MS) is limited by the side-chain reactivities and sizes of available crosslinkers, their slow reaction rates, and difficulties in crosslink enrichment, especially for rare, transient or dynamic complexes. Here we describe two new XL reagents that incorporate a methanethiosulfonate (MTS) group to label a reactive cysteine introduced

  通过化学交联质谱 (XL-MS) 分析蛋白质复合物受到可用交联剂的侧链反应性和大小、反应速率慢以及交联富集困难的限制，特别是对于稀有、瞬态或动态复合物。在这里，我们描述了两种新的 XL 试剂，它们结合了甲硫代磺酸盐 (MTS) 基团来标记引入诱饵蛋白的反应性半胱氨酸，以及基于残基无偏二氮丙啶的光活化 XL 基团来捕获其相互作用的伴侣。诱饵的还原去除将交联剂的含硫醇片段转移到靶标上，该靶标可以被烷基化并通过 MS 测序定位并用于富集，从而能够检测低丰度交联。使用这些试剂和定制的 UV LED 照射平台，我们证明可在 10 秒内实现最大交联产量。这种“标签和转移”方法的实用性通过明确的肽/蛋白质调节相互作用 (BID80-102 /MCL-1) 和伴侣/底物复合物 (Skp/OmpA) 的动态相互作用界面来证明。
• Altered Domain Structure of the Prion Protein Caused by Cu2+ Binding and Functionally Relevant Mutations: Analysis by Cross-Linking, MS/MS, and NMR
  作者：Alex J. McDonald、Deborah R. Leon、Kathleen A. Markham、Bei Wu、Christian F. Heckendorf、Kevin Schilling、Hollis D. Showalter、Philip C. Andrews、Mark E. McComb、M. Jake Pushie、Catherine E. Costello、Glenn L. Millhauser、David A. Harris

  DOI：10.1016/j.str.2019.03.008

  日期：2019.6

  The cellular isoform of the prion protein (PrPC) serves as precursor to the infectious isoform (PrPSc), and as a cell-surface receptor, which binds misfolded protein oligomers as well as physiological ligands such as Cu2+ ions. PrPC consists of two domains: a flexible N-terminal domain and a structured C-terminal domain. Both the physiological and pathological functions of PrP depend on intramolecular interactions between these two domains, but the specific amino acid residues involved have proven challenging to define. Here, we employ a combination of chemical cross-linking, mass spectrometry, NMR, molecular dynamics simulations, and functional assays to identify residue-level contacts between the N- and C-terminal domains of PrPC. We also determine how these interdomain contacts are altered by binding of Cu2+ ions and by functionally relevant mutations. Our results provide a structural basis for interpreting both the normal and toxic activities of PrP.