(9H-fluoren-9-yl)methyl (S)-(1-((2-amino-5-nitrophenyl)amino)-1-oxopropan-2-yl)carbamate | 1374001-07-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 芴
• 英文名称: (9H-fluoren-9-yl)methyl (S)-(1-((2-amino-5-nitrophenyl)amino)-1-oxopropan-2-yl)carbamate
• 英文别名: Fmoc-Ala-2-amino-5-nitroanilide；(S)-(9H-fluoren-9-yl)methyl (1-((2-amino-5-nitrophenyl)amino)-1-oxopropan-2-yl)carbamate
• CAS: 1374001-07-6
• 化学式: C₂₄H₂₂N₄O₅
• 分子量: 446.462
• InChiKey: NYPGWXKZYJEPCH-AWEZNQCLSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.04
• 重原子数：
  33.0
• 可旋转键数：
  6.0
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.17
• 拓扑面积：
  136.59
• 氢给体数：
  3.0
• 氢受体数：
  6.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (9H-fluoren-9-yl)methyl (S)-(1-((2-amino-5-nitrophenyl)amino)-1-oxopropan-2-yl)carbamate 在 tetraphosphorus decasulfide 、 sodium carbonate 、 溶剂黄146 、 sodium nitrite 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 4.5h， 生成 (9H-fluoren-9-yl)methyl (S)-(1-(6-nitro-1H-benzo[d][1,2,3]triazol-1-yl)-1-thioxopropan-2-yl)carbamate
  参考文献：
  名称：

  Backbone thioamide directed macrocyclisation: lactam stapling of peptides

  摘要：

  肽硫酰胺中含有天冬氨酸和赖氨酸残基的分子内Ag（i）促进反应，生成Lys-Asp（或Asp-Lys）侧链内酰胺桥联肽，无需耦合剂。

  DOI：

  10.1039/d1ob02461b
• 作为产物：
  描述：

  Fmoc-L-丙氨酸 、 4-硝基邻苯二胺 在 N-甲基吗啉 、 氯甲酸异丁酯 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 以92 %的产率得到(9H-fluoren-9-yl)methyl (S)-(1-((2-amino-5-nitrophenyl)amino)-1-oxopropan-2-yl)carbamate
  参考文献：
  名称：

  N-糖基化肽的位点特异性制备：天冬氨酸的硫代酰胺定向激活

  摘要：

  在肽中引入主链硫代酰胺键的单原子 (O→S) 取代促进了 Ag I促进的 Asn N-糖肽的位点特异性生成。

  DOI：

  10.1002/anie.202210367

文献信息

• Electronic interactions of i, i + 1 dithioamides: increased fluorescence quenching and evidence for n-to-π* interactions
  作者：Yun Huang、John J. Ferrie、Xing Chen、Yitao Zhang、D. Miklos Szantai-Kis、David M. Chenoweth、E. James Petersson

  DOI：10.1039/c6cc00105j

  日期：——

  Adjacent thioamides can have electronic interactions that alter spectral properties and fluorescence quenching.

  邻近的硫代酰胺可以发生电子相互作用，从而改变光谱特性和荧光猝灭。
• Using Thioamides To Site-Specifically Interrogate the Dynamics of Hydrogen Bond Formation in β-Sheet Folding
  作者：Robert M. Culik、Hyunil Jo、William F. DeGrado、Feng Gai

  DOI：10.1021/ja301681v

  日期：2012.5.16

  Thioamides are sterically almost identical to their oxoamide counterparts, but they are weaker hydrogen bond acceptors. Therefore, thioamide amino acids are excellent candidates for perturbing the energetics of backbone-backbone H-bonds in proteins and hence should be useful in elucidating protein folding mechanisms in a site-specific manner. Herein, we validate this approach by applying it to probe

  硫代酰胺与它们的氧代酰胺对应物在空间上几乎相同，但它们是较弱的氢键受体。因此，硫代酰胺氨基酸是扰乱蛋白质中骨架-主链 H 键能量学的极好候选者，因此应该有助于以位点特异性方式阐明蛋白质折叠机制。在这里，我们通过应用它来探测链间 H 键形成在经过充分研究的 β-发夹色氨酸拉链折叠动力学中的动态作用来验证这种方法。我们的结果表明，降低肽的骨架 H 键的强度，除了直接靠近 β 转角的那个，不会改变折叠率，这表明 β-发夹中的大多数天然链间 H 键仅形成在折叠过渡状态之后。
• Efficient Site-Specific Incorporation of Thioamides into Peptides on a Solid Support
  作者：Somnath Mukherjee、Hitesh Verma、Jayanta Chatterjee

  DOI：10.1021/acs.orglett.5b01484

  日期：2015.6.19

  Designing bioactive peptides containing thioamide functionality to modulate their pharmacological properties has been thwarted so far because of various synthetic challenges. The fast, efficient, and inexpensive synthesis and incorporation of a wide range of thionated amino acids into a growing peptide chain on a solid support is reported using standard Fmoc-based chemistry. The commonly employed methodology is comprehensively investigated and optimized with significant improvements regarding the quantity of reagents and reaction conditions. The utility of the protocol is further demonstrated in the synthesis of dithionated linear and monothionated cyclic peptides, which has been a daunting task.