5-hexynoyl CoA | 1219440-72-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: 5-hexynoyl CoA
• 英文别名: 5-hexynoyl-CoA
• CAS: 1219440-72-8
• 化学式: C₂₇H₄₂N₇O₁₇P₃S
• 分子量: 861.654
• InChiKey: NNRRRRRVKCEKIZ-HDRQGHTBSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.53
• 重原子数：
  55.0
• 可旋转键数：
  22.0
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.63
• 拓扑面积：
  363.63
• 氢给体数：
  9.0
• 氢受体数：
  19.0

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  5-己炔酸 在 盐酸 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 二氯甲烷 、 水 、 乙腈 为溶剂， 反应 4.0h， 生成 5-hexynoyl CoA
  参考文献：
  名称：

  Labeling Lysine Acetyltransferase Substrates with Engineered Enzymes and Functionalized Cofactor Surrogates

  摘要：

  Elucidating biological and pathological functions of protein lysine acetyltransferases (KATs) greatly depends on the knowledge of the dynamic and, spatial localization of their enzymatic targets in the cellular proteome. We report the design and application of chemical probes for facile labeling and detection of substrates of the three major human KAT enzymes. In this approach, we create engineered KATs in junction with synthetic Ac-CoA surrogates to effectively label KAT, substrates even in the presence of competitive nascent cofactor acetyl-CoA. The functionalized and transferable acyl moiety of the Ac-CoA analogs further allowed the labeled substrates to be probed with alkynyl or azido-tagged fluorescent reporters by the copper-catalyzed azide-alkyne cycloaddition. The synthetic cofactors, in combination with either native or rationally engineered KAT enzymes, provide a versatile chemical biology strategy to label and profile cellular targets of KATs at the proteomic level.

  DOI：

  10.1021/ja311636b

文献信息

• Bioorthogonal Chemical Reporters for Monitoring Protein Acetylation
  作者：Yu-Ying Yang、Janice M. Ascano、Howard C. Hang

  DOI：10.1021/ja908871t

  日期：2010.3.24

  Protein acetylation is a key post-translational modification that regulates diverse biological activities in eukaryotes. Here we report bioorthogonal chemical reporters that enable direct in-gel fluorescent visualization and proteome-wide identification of acetylated proteins via Cu(I)-catalyzed azide-alkyne cycloaddition, often termed "click chemistry". We demonstrate that two alkynyl-acetyl-CoA analogues

  蛋白质乙酰化是一种关键的翻译后修饰，可调节真核生物中的多种生物活动。在这里，我们报告了生物正交化学报告基因，通过 Cu(I) 催化的叠氮化物-炔烃环加成反应（通常称为“点击化学”），可以直接进行凝胶内荧光可视化和蛋白质组范围内的乙酰化蛋白质鉴定。我们证明了两种炔基-乙酰基-CoA 类似物，4-戊炔基-CoA 和 5-己炔基-CoA，可作为赖氨酸乙酰转移酶 p300 的有效底物，并用作监测体外 p300 催化的蛋白质乙酰化的敏感试剂。此外，我们证明了三种炔基乙酸盐类似物，即 3-丁炔酸钠、4-戊炔酸钠和 5-己炔酸钠，可以通过生物合成机制代谢结合到细胞蛋白质上，以分析不同细胞类型中的乙酰化蛋白质。对富集的 4-戊烯酸标记蛋白质的质谱分析揭示了许多报道的以及来自 Jurkat T 细胞和赖氨酸乙酰化特定位点的新候选乙酰化蛋白质。此处描述的生物正交化学记者应作为研究蛋白质乙酰化的有力工具。
• Thioester-mediated biocatalytic amide bond synthesis with in situ thiol recycling
  作者：Christian Schnepel、Laura Rodríguez Pérez、Yuqi Yu、Antonio Angelastro、Rachel S. Heath、Max Lubberink、Francesco Falcioni、Keith Mulholland、Martin A. Hayes、Nicholas J. Turner、Sabine L. Flitsch

  DOI：10.1038/s41929-022-00889-x

  日期：——

  catalyses the conversion of a wide range of carboxylic acids to acyl-S-Coenzyme A and other thioesters in good yields. CARsr-A was used in situ as part of a recycling system to regenerate thioesters for acyl-S-Coenzyme A-dependent enzymes in one-pot reactions. This concept of thioester recycling is demonstrated with a range of acyltransferases that allow the formation of diverse amides and the non-native

  羧酸活化为硫酯在生物学中起着重要作用。然而，生化研究和生物技术应用受到普遍缺乏硫酯的阻碍，尤其是那些基于辅酶 A (CoA-SH) 的硫酯。在这里，我们通过利用羧酸还原酶 (CAR sr ) 的混杂活性展示了一种通用的硫酯回收酶。CAR sr (CAR sr -A)的腺苷酸化结构域催化各种羧酸以良好的产率转化为酰基-S-辅酶 A 和其他硫酯。汽车_-A 原位用作回收系统的一部分，以在一锅反应中为酰基-S-辅酶 A 依赖性酶再生硫酯。这种硫酯循环的概念通过一系列酰基转移酶得到证明，这些酰基转移酶允许使用表观遗传作者赖氨酸乙酰转移酶 HATp300 形成不同的酰胺和组蛋白衍生肽中赖氨酸侧链的非天然酰化。总的来说，这些结果为硫酯形成向酰胺形成及以后的形成建立了一个通用平台。