4-羟基-4-(4-甲氧基苯基)-2-氧代丁酸 | 1034123-68-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯酚醚
• 中文名称: 4-羟基-4-(4-甲氧基苯基)-2-氧代丁酸
• 英文名称: 4-hydroxy-4-(4-methoxyphenyl)-2-ketobutanoic acid
• 英文别名: 4-hydroxy-4-(4-methoxyphenyl)-2-oxobutanoic acid；4-Hydroxy-4-(4-methoxyphenyl)-2-oxobutanoic acid
• CAS: 1034123-68-6
• 化学式: C₁₁H₁₂O₅
• 分子量: 224.213
• InChiKey: WMBYLUCBDYPKRW-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.4
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.27
• 拓扑面积：
  83.8
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  piruvate 、 4-甲氧基苯甲醛 在 4-hydroxy-2-ketoheptane-1,7-dioate aldolase from Acinetobacter baumannii 、 zinc(II) chloride 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 反应 1.0h， 生成 4-羟基-4-(4-甲氧基苯基)-2-氧代丁酸
  参考文献：
  名称：

  对来自鲍曼不动杆菌的立体特异性和热稳定性 II 类醛缩酶 HpaI 的催化和结构洞察。

  摘要：

  醛缩酶催化醛醇缩合和裂解的可逆反应，具有很强的合成手性化合物的潜力，广泛用于药物。在这里，我们研究了鲍曼不动杆菌对羟基苯乙酸酯降解途径中的一种新的 II 类金属醛缩酶，即 4-羟基-2-酮-庚烷-1,7-二酸醛缩酶 (AbHpaI)，它具有适合生物催化的各种特性，包括立体选择性/立体特异性、广泛的醛利用、热稳定性和溶剂耐受性。值得注意的是，AbHpaI 使用 Zn2+ 作为天然辅因子与此类中的其他酶不同。AbHpaI 还可以使用除 Ca2+ 之外的其他金属离子 (M2+) 辅助因子进行催化。我们发现 Zn2+ 产生最高的酶复合物热稳定性（Tm 为 87 °C）和溶剂耐受性。所有 AbHpaI•M2+ 复合物均表现出对 (4R)-2-keto-3-deoxy-D-galactonate ((4R)-KDGal) 的优先裂解超过 (4S)-2-keto-3-deoxy-D-gluconate ((4S)

  DOI：

  10.1016/j.jbc.2021.101280

文献信息

• The Putative Diels−Alderase Macrophomate Synthase is an Efficient Aldolase
  作者：Jörg M. Serafimov、Dennis Gillingham、Simon Kuster、Donald Hilvert

  DOI：10.1021/ja8017994

  日期：2008.6.1

  We find that the putative Diels-Alderase macrophomate synthase (MPS) catalyzes the addition of pyruvate enolate, generated by decarboxylation of oxaloacetate, to a variety of aldehydes. Alkyl, aryl, and heteroaryl aldehydes are accepted as substrates, providing gamma-hydroxy-alpha-ketoacids in 35-95% yield with modest levels of stereochemical control. These aldol products, which are difficult to synthesize by other methods, are formed with efficiency comparable to that of macrophomate. Our results thus provide evidence that a two-step Michael-aldol pathway is a plausible alternative to the postulated [4 + 2] cycloaddition in the MPS-catalyzed addition of pyruvate enolate to 2-pyrones. They are also relevant to understanding the divergent evolution of type II pyruvate aldolases.