H-Ala-Ala-Pro-Ala-OH

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: H-Ala-Ala-Pro-Ala-OH
• 英文别名: Ala-Ala-Pro-Ala-OH；Ala-Ala-Pro-Ala；(2S)-2-[[(2S)-1-[(2S)-2-[[(2S)-2-azaniumylpropanoyl]amino]propanoyl]pyrrolidine-2-carbonyl]amino]propanoate
• 化学式: C₁₄H₂₄N₄O₅
• 分子量: 328.368
• InChiKey: KHANLXYXMOODOB-XKNYDFJKSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -3.9
• 重原子数：
  23
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.71
• 拓扑面积：
  142
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  H-Ala-Ala-Pro-Ala-OH 在 氰基磷酸二乙酯 、 三乙胺 、 溶剂黄146 作用下， 以 水 、 乙腈 、 N,N-二甲基甲酰胺 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 3.0h， 以39%的产率得到cyclo(Ala-Ala-Pro-Ala)
  参考文献：
  名称：

  Lin, Yee-Fung; Lee, Shih-Ming; Chen, Chi-Tai, Journal of the Chinese Chemical Society, 2009, vol. 56, # 1, p. 127 - 134

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  (S)-1-[(S)-2-((S)-2-Amino-propionylamino)-propionyl]-pyrrolidine-2-carboxylic acid [(S)-1-(4-nitro-phenylcarbamoyl)-ethyl]-amide 在 freesia protease A 作用下， 生成 4-硝基苯胺 、 H-Ala-Ala-Pro-Ala-OH
  参考文献：
  名称：

  Isolation and Characterization of a Cysteine Protease of Freesia Corms

  摘要：

  从收获期的普通小苍兰（Freesia reflacta）茎秆中纯化出了一种蛋白酶，即小苍兰蛋白酶（FP）-A。经 SDS-PAGE 测定，FP-A 的分子量为 24 k。使用酪蛋白底物时，酶的最佳 pH 值为 8.0。这些酶受对氯巯基苯甲酸的强烈抑制，但不受苯甲基磺酰氟和乙二胺四乙酸的抑制。这些结果表明，FP-A 属于半胱氨酸蛋白酶。FP-A 的氨基末端序列与木瓜蛋白酶相似，被认为是半胱氨酸蛋白酶的保守残基。通过水解肽基-pNA，发现 FP-A 的特异性很强。因此认为 FP-A 是一种新的小苍兰茎叶蛋白酶。

  DOI：

  10.1271/bbb.66.448

文献信息

• Nouveaux dérivés de peptides, leur préparation et leur application comme inhibiteurs de l'élastase
  申请人：Etablissement Public dit: CENTRE NATIONAL DE LA RECHERCHE SCIENTIFIQUE (CNRS)

  公开号：EP0126009A1

  公开（公告）日：1984-11-21

  Nouveaux lipopeptides de formule dans laquelle x représente zéro ou 1, R est le reste acyle d'un acide carboxylique à caractère hydrophobe, P2 est choisi notamment parmi les groupements L-Ala, L-Val, L-Pro-L-Ala, L-Pro-L-Vale, etc. P1 représente notamment un résidu d'acide aminé ou d'oligopeptide formé de 2 à 8 aminoacides, X représente un groupement divalent jouant le rôle de bras, ou une liaison covalente directe, et A représente la partie C-terminale (modifiée ou non modifiée) de-(P1(x-(Ala-Ala-P2); leur préparation et leur application comme inhibiteurs de l'élastase.

  式中 x 代表零或 1，R 代表疏水性羧酸的酰基残基，P2 尤其选自 L-Ala、L-Val、L-Pro-L-Ala、L-Pro-L-Vale 等基团，P1 尤其代表由 2 至 8 个氨基酸组成的氨基酸或寡肽残基，X 代表作为臂的二价基团或直接共价键，A 代表（P1(x-(Ala-Ala-P2)）的 C-末端部分（修饰或未修饰）；它们的制备及其作为弹性蛋白酶抑制剂的用途。
• US4665053A
  申请人：——

  公开号：US4665053A

  公开（公告）日：1987-05-12
• Lin, Yee-Fung; Lee, Shih-Ming; Chen, Chi-Tai, Journal of the Chinese Chemical Society, 2009, vol. 56, # 1, p. 127 - 134
  作者：Lin, Yee-Fung、Lee, Shih-Ming、Chen, Chi-Tai、Lu, Kao-Haw、Tai, Dar-Fu

  DOI：——

  日期：——
• Isolation and Characterization of a Cysteine Protease of Freesia Corms
  作者：Tetsuya UCHIKOBA、Michiko OKUBO、Kazunari ARIMA、Hiroo YONEZAWA

  DOI：10.1271/bbb.66.448

  日期：2002.1

  A protease, freesia protease (FP)-A, was purified to electrophoretic homogeneity from regular freesia (Freesia reflacta) corms in harvest time. The Mr of FP-A was estimated to be 24 k by SDS-PAGE. The optimum pH of the enzyme was 8.0 using a casein substrate. These enzymes were strongly inhibited by p-chloromercuribenzoic acid but not by phenylmethane-sulfonylfluoride and EDTA. These results indicate that FP-A belongs to the cysteine proteases. The amino terminal sequence of FP-A was similar to that of papain, and the sequences was regarded to the conservative residues of cysteine protease. From the hydrolysis of peptidyl-pNAs, the specificity of FP-A was found to be broad. It was thought that FP-A was a new protease from freesia corms.

  从收获期的普通小苍兰（Freesia reflacta）茎秆中纯化出了一种蛋白酶，即小苍兰蛋白酶（FP）-A。经 SDS-PAGE 测定，FP-A 的分子量为 24 k。使用酪蛋白底物时，酶的最佳 pH 值为 8.0。这些酶受对氯巯基苯甲酸的强烈抑制，但不受苯甲基磺酰氟和乙二胺四乙酸的抑制。这些结果表明，FP-A 属于半胱氨酸蛋白酶。FP-A 的氨基末端序列与木瓜蛋白酶相似，被认为是半胱氨酸蛋白酶的保守残基。通过水解肽基-pNA，发现 FP-A 的特异性很强。因此认为 FP-A 是一种新的小苍兰茎叶蛋白酶。