N-Ac-D-Leu-Gly | 118142-32-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: N-Ac-D-Leu-Gly
• 英文别名: 2-(2-acetamido-4-methylpentanamido)acetic acid；N-(N-acetyl-L-leucyl)-glycine；(D-2-Acetamino-4-methyl-valerylamino)-essigsaeure；N-(N-Acetyl-L-leucyl)-glycin；2-[[(2R)-2-acetamido-4-methylpentanoyl]amino]acetic acid
• CAS: 118142-32-8
• 化学式: C₁₀H₁₈N₂O₄
• 分子量: 230.264
• InChiKey: QWUFVYSSHGGOCQ-MRVPVSSYSA-N

物化性质

• 沸点：
  538.0±35.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.146±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.1
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.7
• 拓扑面积：
  95.5
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-Ac-D-Leu-Gly 、 2-amino-6-(but-2-enamido)-N-(2-(2-hydroxyethoxy)ethyl)hexanamide 在 1-羟基苯并三唑 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 1.5h， 生成 2-(2-(2-acetamido-4-methylpentanamido)acetamido)-6-((E)-but-2-enamido)-N-(2-(2-((7-nitrobenzo[c][1,2,5]oxadiazol-4yl)oxy)ethoxy)ethyl) hexanamide
  参考文献：
  名称：

  单步荧光探针可通过分子内反应检测HDAC的巴豆酰化活性

  摘要：

  赖氨酸巴豆酰化在基因转录和细胞代谢中起着至关重要的作用。然而，剖析巴豆缩醛化的分子机理的方法仍然是有限的。到目前为止，还没有开发用于酶促巴豆酰化活性检测的单步荧光方法。主要的困难是脂族巴豆酰化赖氨酸不允许π与荧光团结合，而巴豆酰化不能直接调节电子态。本文中，我们设计并合成了两种基于活性的单步荧光探针KTcr-I和KTcr-II用于检测酶促巴豆酰化活性。这两个探针可以被组蛋白脱乙酰基酶识别，并经历分子内亲核交换反应以产生荧光信号。值得注意的是，观察到肽序列依赖性作用。Sirt2可以更有效地识别KTcr-I，而KTcr-II具有LGKcr肽序列的人优先与HDAC3反应。与其他研究酶促巴豆酰化活性的方法相比，我们的单步荧光方法具有许多优点，例如，操作简便，灵敏度高，设备便宜且消耗的材料少。我们预想，在这项研究中开发的探针将提供有用的工具来筛选抑制HDAC的巴豆酰化活性的抑制剂。这样的探针将用于进

  DOI：

  10.1016/j.ejmech.2020.113120
• 作为产物：
  描述：

  Fmoc-D-亮氨酸 在 哌啶 、 1-羟基苯并三唑 、 O-(1H-benzotriazol-1-yl)-N,N,N',N'-tetramethyluronium hexafluorophosphate 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 2.0h， 生成 N-Ac-D-Leu-Gly
  参考文献：
  名称：

  单步荧光探针可通过分子内反应检测HDAC的巴豆酰化活性

  摘要：

  赖氨酸巴豆酰化在基因转录和细胞代谢中起着至关重要的作用。然而，剖析巴豆缩醛化的分子机理的方法仍然是有限的。到目前为止，还没有开发用于酶促巴豆酰化活性检测的单步荧光方法。主要的困难是脂族巴豆酰化赖氨酸不允许π与荧光团结合，而巴豆酰化不能直接调节电子态。本文中，我们设计并合成了两种基于活性的单步荧光探针KTcr-I和KTcr-II用于检测酶促巴豆酰化活性。这两个探针可以被组蛋白脱乙酰基酶识别，并经历分子内亲核交换反应以产生荧光信号。值得注意的是，观察到肽序列依赖性作用。Sirt2可以更有效地识别KTcr-I，而KTcr-II具有LGKcr肽序列的人优先与HDAC3反应。与其他研究酶促巴豆酰化活性的方法相比，我们的单步荧光方法具有许多优点，例如，操作简便，灵敏度高，设备便宜且消耗的材料少。我们预想，在这项研究中开发的探针将提供有用的工具来筛选抑制HDAC的巴豆酰化活性的抑制剂。这样的探针将用于进

  DOI：

  10.1016/j.ejmech.2020.113120

文献信息

• Inhibition of iodine-125 labeled ristocetin binding to Micrococcus luteus cells by the peptides related to bacterial cell wall mucopeptide precursors: quantitative structure-activity relationships
  作者：Ki-Hwan Kim、Yvonne Martin、Ellen Otis、James Mao

  DOI：10.1021/jm00121a018

  日期：1989.1

  Quantitative structure-activity relationships (QSAR) of N-Ac amino acids, N-Ac dipeptides, and N-Ac tripeptides in inhibition of 125I-labeled ristocetin binding to Micrococcus luteus cell wall have been developed to probe the details of the binding between ristocetin and N-acetylated peptides. The correlation equations indicate that (1) the binding is stronger for peptides in which the side chain of

  已开发了N-Ac氨基酸，N-Ac二肽和N-Ac三肽在抑制125I标记的瑞氏菌素与黄褐微球菌细胞壁结合中的定量构效关系（QSAR），以探索ristocetin之间的结合细节和N-乙酰化的肽 相关方程表明（1）对于C末端氨基酸侧链具有较大摩尔折射率（MR）值的肽，其结合作用更强；（2）对于极性肽，其结合作用较弱。 （3）N-Ac二肽中的N末端氨基酸对结合亲和力的贡献是C末端氨基酸的12倍，
• Cahill; Burton, Journal of Biological Chemistry, 1940, vol. 132, p. 165
  作者：Cahill、Burton

  DOI：——

  日期：——
• Single-step fluorescent probes to detect decrotonylation activity of HDACs through intramolecular reactions
  作者：Yusheng Xie、Liu Yang、Qingxin Chen、Jie Zhang、Ling Feng、Jian Lin Chen、Quan Hao、Liang Zhang、Hongyan Sun

  DOI：10.1016/j.ejmech.2020.113120

  日期：2021.2

  the electronic state directly. Herein, we have designed and synthesized two activity-based single-step fluorogenic probes KTcr-I and KTcr-II for detecting enzymatic decrotonylation activity. These two probes can be recognized by histone deacetylases and undergo intramolecular nucleophilic exchange reaction to generate fluorescence signal. Notably, peptide sequence-dependent effect was observed. KTcr-I

  赖氨酸巴豆酰化在基因转录和细胞代谢中起着至关重要的作用。然而，剖析巴豆缩醛化的分子机理的方法仍然是有限的。到目前为止，还没有开发用于酶促巴豆酰化活性检测的单步荧光方法。主要的困难是脂族巴豆酰化赖氨酸不允许π与荧光团结合，而巴豆酰化不能直接调节电子态。本文中，我们设计并合成了两种基于活性的单步荧光探针KTcr-I和KTcr-II用于检测酶促巴豆酰化活性。这两个探针可以被组蛋白脱乙酰基酶识别，并经历分子内亲核交换反应以产生荧光信号。值得注意的是，观察到肽序列依赖性作用。Sirt2可以更有效地识别KTcr-I，而KTcr-II具有LGKcr肽序列的人优先与HDAC3反应。与其他研究酶促巴豆酰化活性的方法相比，我们的单步荧光方法具有许多优点，例如，操作简便，灵敏度高，设备便宜且消耗的材料少。我们预想，在这项研究中开发的探针将提供有用的工具来筛选抑制HDAC的巴豆酰化活性的抑制剂。这样的探针将用于进