用
水溶性酰化剂制备了几种修饰的胰凝乳
蛋白酶,比较了未修饰的胰凝乳
蛋白酶在N,N′-二甲基甲酰胺(
DMF)
水溶液中
水解后的特性。发现在20%
氨基被苄氧基羰基(Z(20)Csin)修饰的胰凝乳
蛋白酶(Csin)在
水性
DMF介质中的
水解活性方面比未修饰的胰凝乳
蛋白酶更有利。我们还研究了两种不同溶液系统中Z(20)Csin催化的肽合成。在包含
水和
DMF的单层系统中,Z(20)Csin催化肽键形成的产率高于未修饰的胰凝乳
蛋白酶,并且甚至可以在80%(v / v)
DMF介质中进行合成反应,其中不能进行
水解反应。Z(20)Csin催化某些N-酰基
氨基酸或肽衍
生物与
氨基酸在90%
乙酸乙酯,90%己烷或50%苯中的缩合。后一种方法采用两层系统,修饰的酶在制备酰基肽时可能能够减少合成步骤。