3-bromo-N-((2-phenylthio-5-chloro)phenyl)propylamine | 188058-91-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机硫化合物 - 硫醚类
• 英文名称: 3-bromo-N-((2-phenylthio-5-chloro)phenyl)propylamine
• 英文别名: N-(3-bromopropyl)-5-chloro-2-phenylsulfanylaniline
• CAS: 188058-91-5
• 化学式: C₁₅H₁₅BrClNS
• 分子量: 356.714
• InChiKey: QFGUHDJILCRTOJ-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  465.9±45.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.45±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  5.7
• 重原子数：
  19
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.2
• 拓扑面积：
  37.3
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  2

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  3-bromo-N-((2-phenylthio-5-chloro)phenyl)propylamine 在 三乙胺 作用下， 以 丙酮 、 甲苯 为溶剂， 反应 34.0h， 生成 3-(5-Chloro-2-phenylsulfanylanilino)propyl-[(3,4-dichlorophenyl)methyl]-dimethylazanium;bromide
  参考文献：
  名称：

  季戊基芳基铵2-氨基-4-氯苯基苯硫醚（一种新型的锥虫硫醚还原酶抑制剂）和2-氨基-4-氯苯基苯硫醚的N-酰基衍生物的抗锥虫，抗疟和抗疟疾活性。

  摘要：

  氯丙嗪的2-氨基-4-氯苯基苯基硫醚类似物的氮原子的季铵化可改善抑制作用，抑制作用约为40倍（3'，4'-二氯苄基-[5-氯-2-苯基硫烷基-苯基氨基）-丙基]-二甲基氨基鎓氯化物抑制了克氏锥虫的锥虫硫醇还原酶，线性竞争Ki值为1.7 +/- 0.2 microM。分子建模通过以下方式解释了对接方向和能量：（i）Z位疏水口袋的参与（大致由F396'，P398'和L399'界定），（ii）阳离子氮与Glu-466'的离子相互作用或-467'。一系列N-酰基-2-氨基-4-氯苯基硫化物显示出混合抑制作用（Ki，Ki'= 11.3-42.8 microM）。2-氯苯基苯硫醚的季铵化类似物在体外对布鲁氏罗氏梭菌STIB900，克鲁兹·图拉欢和杜氏利什曼原虫HU3具有很强的抗锥虫和抗疟疾活性。N-酰基-2-氨基-4-氯苯基硫化物对恶性疟原虫具有活性。吩噻嗪和二芳基硫醚季铵化合物也是强大的抗疟药，为抗疟药设计提供了新的结构框架。

  DOI：

  10.1021/jm050819t
• 作为产物：
  描述：

  2,5-二氯硝基苯 在 吡啶 、 盐酸 、 硼烷四氢呋喃络合物 、 ammonium acetate 、 铁粉 作用下， 以 四氢呋喃 、 乙醚 、 乙醇 为溶剂， 反应 55.0h， 生成 3-bromo-N-((2-phenylthio-5-chloro)phenyl)propylamine
  参考文献：
  名称：

  新的精胺和亚精胺衍生物可作为克氏锥虫Trypanothione还原酶的有效抑制剂。

  摘要：

  制备了几种含有2-氨基二苯硫醚取代基的精胺和亚精胺衍生物，并测试了它们对克氏锥虫锥虫硫醇还原酶的抑制作用。IC50值评估为0.3至3 microM。化合物32（Ki = 0.4 microM）是迄今为止描述的最有效的TR抑制剂。

  DOI：

  10.1016/s0968-0896(97)00070-9

文献信息

• New potent inhibitors of trypanothione reductase from Trypanosoma cruzi in the 2-aminodiphenylsulfide series
  作者：S Girault、S Baillet、D Horvath、V Lucas、E Davioud-Charvet、A Tartar、C Sergheraert

  DOI：10.1016/s0223-5234(97)84360-7

  日期：1997.1

  From a screening assay, 2-aminodiphenylsulfides were selected as leads for trypanothione reductase (TR) inhibition and studied by molecular modelling in the catalytic site of the enzyme. A series of analogues, monomers or bis-derivatives, were synthesized to improve binding energy and therefore inhibiting potency. These compounds appeared to be mixed competitive TR inhibitors and their inhibition profile could be explained when their aggregation in solution was taken into consideration. A bis-amino-diphenylsulfide with an IC50 of 0.55 mu M was revealed to be the best TR inhibitor described so far.