Ala-Arg-2-naphthylamide | 90836-22-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Ala-Arg-2-naphthylamide
• 英文别名: Ala-Arg-2-naphthylamine；Ala-Arg-β-NA；Ala-Arg-2NA；(2S)-2-[[(2S)-2-Aminopropanoyl]amino]-5-(diaminomethylideneamino)-N-naphthalen-2-ylpentanamide
• CAS: 90836-22-9
• 化学式: C₁₉H₂₆N₆O₂
• 分子量: 370.454
• InChiKey: OFVQHTSXPBDPOX-LRDDRELGSA-N

物化性质

• 密度：
  1.32±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.4
• 重原子数：
  27
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.32
• 拓扑面积：
  149
• 氢给体数：
  5
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Ala-Arg-2-naphthylamide 在 human dipeptidyl peptidase III, a metallopeptidase of the M₄₉ family 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 生成 2-萘胺
  参考文献：
  名称：

  Hydrolysis of dipeptide derivatives reveals the diversity in the M49 family

  摘要：

  二肽酶III是M49家族的金属肽酶，最初在垂体中通过特定的二精氨酰芳胺裂解而被识别出来，这些芳胺一直被用作首选的测定底物。在这里，我们同时检测了酵母和人类二肽酶III的活性。人类酶更喜欢Arg₂-β-萘胺，并显示出这种底物的620倍高的k_cat/K_m。相比之下，酵母酶对分析的任何X-Arg-β-萘胺都没有显示出偏好。用Asp取代Gly⁵⁰⁵导致酵母酶形成了一个活性较低但更具选择性的形式。这些结果表明M49家族的裂解特异性存在多样性。

  DOI：

  10.1515/hsz-2012-0347

文献信息

• Presence of a dipeptidyl aminopeptidase III in Saccharomyces cerevisiae.
  作者：Yasuhiro WATANABE、Yuka KUMAGAI、Yukio FUJIMOTO

  DOI：10.1248/cpb.38.246

  日期：——

  The soluble fraction of a cell extract of Saccharomyces cerevisiae was found to contain hydrolytic activity toward arginyl-arginyl-β-naphthylamide (Arg-Arg-βNA). Most of the contaminating Arg-βNA hydrolysis activity was removed by diethylaminoethyl (DEAE)-cellulose column chromatography and the enzyme was partially purified. It is very similar in various properties to mammalian dipeptidyl aminopeptidase III (DAP III), although it differs slightly in some respects.

  研究发现，酿酒酵母细胞提取物的可溶性部分含有对精氨酰-精氨酰-β-萘甲酰胺（Arg-Arg-βNA）的水解活性。通过二乙氨基乙基（DEAE）-纤维素柱层析法去除了大部分污染性 Arg-βNA 水解活性，并部分纯化了该酶。它的各种特性与哺乳动物的二肽基氨基肽酶 III（DAP III）非常相似，但在某些方面略有不同。
• Hydrolysis of dipeptide derivatives reveals the diversity in the M49 family
  作者：Nina Jajčanin-Jozić、Marija Abramić

  DOI：10.1515/hsz-2012-0347

  日期：2013.6.1

  Dipeptidyl peptidase III, a metallopeptidase of the M49 family, was first identified (in the pituitary) by its specific cleavage of diarginyl arylamides, which have been used as preferred assay substrates until now. Here we examined the activity of the yeast and human dipeptidyl peptidase III in parallel. The human enzyme preferred Arg₂-β-naphthylamide and showed 620-fold higher k _cat/K _m for this substrate. In contrast, the yeast enzyme did not display a preference for any of the X-Arg-β-naphthylamide analyzed. The replacement of Gly⁵⁰⁵ with Asp, resulted in a less active, but more selective, yeast enzyme form. These results indicate diversity in cleavage specificity in the M49 family.

  二肽酶III是M49家族的金属肽酶，最初在垂体中通过特定的二精氨酰芳胺裂解而被识别出来，这些芳胺一直被用作首选的测定底物。在这里，我们同时检测了酵母和人类二肽酶III的活性。人类酶更喜欢Arg₂-β-萘胺，并显示出这种底物的620倍高的k_cat/K_m。相比之下，酵母酶对分析的任何X-Arg-β-萘胺都没有显示出偏好。用Asp取代Gly⁵⁰⁵导致酵母酶形成了一个活性较低但更具选择性的形式。这些结果表明M49家族的裂解特异性存在多样性。