Methyl 2-[2-hydroxybutyl-(4-nitrophenyl)sulfonylamino]acetate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Methyl 2-[2-hydroxybutyl-(4-nitrophenyl)sulfonylamino]acetate
• 化学式: C₂H₆NPol
• 分子量: 346.36
• InChiKey: ZTNYNBWCNNJTOB-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.1
• 重原子数：
  23
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.46
• 拓扑面积：
  138
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  8

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Methyl 2-[2-hydroxybutyl-(4-nitrophenyl)sulfonylamino]acetate 在 三氟乙酸 作用下， 反应 3.0h， 生成 乙胺
  参考文献：
  名称：

  合成肽 C 端 N-烷基酰胺的便捷方法。

  摘要：

  肽 C 端 N-烷基酰胺在过去十年中因其生物学特性（包括改善的药代动力学和药效学特性）而受到更多关注。然而，通过当前可用的方法在固相上合成此类肽可能具有挑战性。在这里，我们报告了一种合成肽 C 端 N-烷基酰胺的简便方法，使用众所周知的 Fukuyama N-烷基化反应，在常用于合成肽 C 端伯酰胺的标准树脂上，即肽酰胺连接体-聚乙二醇-聚苯乙烯（PAL-PEG-PS）树脂。烷基化和 oNBS 脱保护是在碱性条件下进行的，因此与这种酸不稳定树脂相容。该树脂与多种不同的烷基碘化物或溴化物的烷基化反应非常有效，并且使用该方法合成模型脑啡肽N-烷基酰胺类似物始终获得高产率和纯度，证明了该方法的适用性。在Rink酰胺树脂上合成N-烷基酰胺更加困难，特别是第一个氨基酸与N-烷基胺的偶联，导致将第一个氨基酸负载到树脂上的产率较低。该方法可广泛应用于肽N-烷基酰胺的合成。

  DOI：

  10.1002/bip.21600
• 作为产物：
  描述：

  在 1,8-二氮杂双环[5.4.0]十一碳-7-烯 、 2-巯基乙醇 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 0.08h， 生成 Methyl 2-[2-hydroxybutyl-(4-nitrophenyl)sulfonylamino]acetate
  参考文献：
  名称：

  从聚合物负载的无环中间体通过 N-烷基-和 N-酰基胺合成哌嗪酮、哌嗪、四氢吡嗪和二氢吡嗪酮

  摘要：

  三取代的哌嗪酮、哌嗪、四氢吡嗪和二氢吡嗪酮通过一步法从含有掩蔽醛或酮基团的聚合物支撑的无环前体中制备。酸介导的醛的暴露引发了环状亚胺的形成，然后用裂解混合物中存在的三乙基硅烷进行还原。评估了亚胺形成氮上取代基的影响：虽然观察到 N-烷基、芳基和苯磺酰胺衍生物完全转化为目标化合物，但 N-酰基化合物的醛部分还原为醇. 类似地，酮容易为环状亚胺提供 N-烷基化合物，而它们与 N-酰基前体的环化则不情愿地进行。有趣的是，在三乙基硅烷的存在下，在 60 °C 下树脂结合的无环前体的裂解导致酰胺键分解并形成内酯。类似的合成路线也成功地用于制备哌嗪，并作为合成二氮杂卓的替代路线进行了测试。

  DOI：

  10.1002/ejoc.201200591

文献信息

• Converting One-Face α-Helix Mimetics into Amphiphilic α-Helix Mimetics as Potent Inhibitors of Protein–Protein Interactions
  作者：Ji Hoon Lee、Misook Oh、Hyun Soo Kim、Huisun Lee、Wonpil Im、Hyun-Suk Lim

  DOI：10.1021/acscombsci.5b00080

  日期：2016.1.11

  Many biologically active alpha-helical peptides adopt amphiphilic helical structures that contain hydrophobic residues on one side and hydrophilic residues on the other side. Therefore, alpha-helix mimetics capable of mimicking such amphiphilic helical peptides should possess higher binding affinity and specificity to target proteins. Here we describe an efficient method for generating amphiphilic alpha-helix mimetics. One-face alpha-helix mimetics having hydrophobic side chains on one side was readily converted into amphiphilic alpha-helix mimetics by introducing appropriate charged residues on the opposite side. We also demonstrate that such two-face amphiphilic alpha-helix mimetics indeed show remarkably improved binding affinity to a target protein, compared to one-face hydrophobic alpha-helix mimetics. We believe that generating a large combinatorial library of these amphiphilic alpha-helix mimetics can be valuable for rapid discovery of highly potent and specific modulators of protein-protein interactions.