2-Deoxyecdysone 22-phosphate(2-)

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 类固醇和类固醇衍生物
• 英文名称: 2-Deoxyecdysone 22-phosphate(2-)
• 英文别名: [(2S,3R)-2-[(3S,5R,9R,10R,13R,14S,17R)-3,14-dihydroxy-10,13-dimethyl-6-oxo-2,3,4,5,9,11,12,15,16,17-decahydro-1H-cyclopenta[a]phenanthren-17-yl]-6-hydroxy-6-methylheptan-3-yl] phosphate
• 化学式: C27H43O8P-2
• 分子量: 526.6
• InChiKey: AOKIBCRWTSJHIE-XNSSJAPWSA-L

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.4
• 重原子数：
  36
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.89
• 拓扑面积：
  150
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  8

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-Deoxyecdysone 22-phosphate(2-) 、 水 生成 (3S,5R,9R,10R,13R,17R)-17-[(2S,3R)-3,6-二羟基-6-甲基庚烷-2-基]-3,14-二羟基-10,13-二甲基-2,3,4,5,9,11,12,15,16,17-十氢-1H-环戊二烯并[a]菲-6-酮 、 H3PO4
  参考文献：
  名称：

  新型酶蜕皮甾醇磷酸磷酸酶的纯化，动力学表征和分子克隆。

  摘要：

  从家蚕的卵中，我们分离出一种新型酶，该酶参与了生理上无活性的共轭蜕皮甾体（如蜕皮激素22-磷酸和20-羟基蜕皮激素22-磷酸）向有活性的游离蜕皮甾体的转化。这种酶，称为蜕皮甾磷酸磷酸酶（EPPase），位于细胞溶质组分中，在各种酶学性质上与非特异性溶酶体酸性磷酸酶不同。通过七步柱色谱法，将EPPase纯化至均相约3,000倍。基于简并引物，通过简并引物通过逆转录聚合酶链式反应分离编码EPPase的cDNA克隆，该序列基于从纯化的EPPase获得的部分氨基酸序列，以及随后的cDNA末端3'-和5'-快速扩增。发现EPPase的全长cDNA由1620bp组成，具有一个开放阅读框，其编码331个氨基酸残基的蛋白质。资料库搜寻显示，没有功能性蛋白质的氨基酸序列与EPPase相同。Northern印迹分析表明，EPPase mRNA主要在非滞育性卵的胃形成和器官发生过程中表达，而在滞育性卵中则未检测到。在非滞性卵中，EPPase

  DOI：

  10.1074/jbc.m304158200

文献信息

• Structural and Functional Characterization of the C-Terminal Domain of the Ecdysteroid Phosphate Phosphatase from <i>Bombyx mori</i> Reveals a New Enzymatic Activity
  作者：Yunting Chen、Jean Jakoncic、Jin Wang、Xiliang Zheng、Nick Carpino、Nicolas Nassar

  DOI：10.1021/bi801318w

  日期：2008.11.18

  Here, we present the crystal structure of the ecdysone phosphate phosphatase (EPPase) phosphoglycerate mutase (PGM) homology domain, the first structure of a steroid phosphate phosphatase. The structure reveals an alpha/beta-fold common to members of the two histidine (2H)-phosphatase superfamily with strong homology to the Suppressor of T-cell receptor signaling-1 (Sts-1 PGM) protein. The putative

  在这里，我们介绍了蜕皮激素磷酸磷酸酶（EPPase）磷酸甘油酸酯突变酶（PGM）同源结构域的晶体结构，这是甾体磷酸磷酸酶的第一个结构。该结构揭示了两个组氨酸（2H）-磷酸酶超家族成员共有的α/β折叠，与T细胞受体信号转导1（Sts-1 PGM）蛋白的抑制子具有很强的同源性。推定的EPPase PGM活性位点包含2H磷酸酶共有的特征残基，包括在催化过程中充当亲核试剂的保守组氨酸（His80）。在接近磷酸盐结合位点的疏水腔中对生理底物蜕皮激素22-磷酸盐进行了建模。EPPase PGM具有有限的底物特异性，但具有水解类固醇磷酸酯的能力，磷酸酪氨酸（pTyr）底物类似物对硝基苯基磷酸酯（pNPP）和含pTyr的肽和蛋白质。总之，我们的数据证明了EPPase具有新的蛋白质酪氨酸磷酸酶（PTP）活性。他们认为，EPPase及其最接近的同源物可以在蛋白质的2H-磷酸酶超家族中分为不同的亚家族。
• Purification, Kinetic Characterization, and Molecular Cloning of a Novel Enzyme Ecdysteroid-phosphate Phosphatase
  作者：Ryouichi Yamada、Haruyuki Sonobe

  DOI：10.1074/jbc.m304158200

  日期：2003.7

  From eggs of the silkworm Bombyx mori, we isolated a novel enzyme that is involved in the conversion of physiologically inactive conjugated ecdysteroids, such as ecdysone 22-phosphate and 20-hydroxyecdysone 22-phosphate, to active free ecdysteroids. This enzyme, called ecdysteroid-phosphate phosphatase (EPPase), was located in the cytosol fraction and differed from nonspecific lysosomal acid phosphatases

  从家蚕的卵中，我们分离出一种新型酶，该酶参与了生理上无活性的共轭蜕皮甾体（如蜕皮激素22-磷酸和20-羟基蜕皮激素22-磷酸）向有活性的游离蜕皮甾体的转化。这种酶，称为蜕皮甾磷酸磷酸酶（EPPase），位于细胞溶质组分中，在各种酶学性质上与非特异性溶酶体酸性磷酸酶不同。通过七步柱色谱法，将EPPase纯化至均相约3,000倍。基于简并引物，通过简并引物通过逆转录聚合酶链式反应分离编码EPPase的cDNA克隆，该序列基于从纯化的EPPase获得的部分氨基酸序列，以及随后的cDNA末端3'-和5'-快速扩增。发现EPPase的全长cDNA由1620bp组成，具有一个开放阅读框，其编码331个氨基酸残基的蛋白质。资料库搜寻显示，没有功能性蛋白质的氨基酸序列与EPPase相同。Northern印迹分析表明，EPPase mRNA主要在非滞育性卵的胃形成和器官发生过程中表达，而在滞育性卵中则未检测到。在非滞性卵中，EPPase