苄氧羰基-丙氨酰-丙氨酰胺 | 50444-54-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 中文名称: 苄氧羰基-丙氨酰-丙氨酰胺
• 中文别名: N-苄氧羰基-丙氨酸丙氨酰胺
• 英文名称: benzyl (S)-1-((S)-1-amino-1-oxopropan-2-ylamino)-1-oxopropan-2-ylcarbamate
• 英文别名: Z-L-alanyl-L-alanamide；Z-(S)-Ala-(S)-Ala-NH2；Z-L-Ala-L-Ala-NH2；Z-L-Ala-L-AlaNH2；Cbz-Ala-Ala-NH2；Z-Ala-Ala-NH2；Benzyl ((S)-1-(((S)-1-amino-1-oxopropan-2-yl)amino)-1-oxopropan-2-yl)carbamate；benzyl N-[(2S)-1-[[(2S)-1-amino-1-oxopropan-2-yl]amino]-1-oxopropan-2-yl]carbamate
• CAS: 50444-54-7
• 化学式: C₁₄H₁₉N₃O₄
• 分子量: 293.323
• InChiKey: WEIOJLPDGBBVCH-UWVGGRQHSA-N

物化性质

• 沸点：
  592.2±45.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.216±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.1
• 重原子数：
  21
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.36
• 拓扑面积：
  111
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  4

安全信息

• 海关编码：
  2924299090

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  苄氧羰基-丙氨酰-丙氨酰胺 在 [双(三氟乙酰氧基)碘]苯 作用下， 以 水 、 乙腈 为溶剂， 反应 12.0h， 生成 [1-S-(1-S-aminoethylcarbamoyl)ethyl]carbamic acid benzyl ester
  参考文献：
  名称：

  抗生素 Pantocin B 类似物的合成和生物学评价

  摘要：

  Erwinia herbicola 细菌菌株产生的抗生素可有效控制梨火疫病菌，这是导致植物病火疫病的细菌病原体。Pantocin B 是第一个被表征的抗生素，据报道可以灵活地合成各种类似物。嵌在 pantocin B 的“伪三肽”骨架中的是亚甲二胺和甲基砜，这两种在天然产物中都具有不同寻常的结构特征。pantocin B 的肽性质促进了一系列构效关系研究，这些研究探索了这些官能团在决定 pantocin B 生物活性方面的作用。 明确区分抗生素 N 端和 C 端部分之间的作用作为构效关系研究的结果确定。N-末端 L-丙氨酰基是细胞输入所必需的，但与细胞内靶标（精氨酸生物合成酶 N-乙酰鸟氨酸氨基转移酶）相互作用时则不需要。发现亚甲二胺和甲基砜部分对抗生素活性至关重要，这可能是由于与 N-乙酰鸟氨酸氨基转移酶的广泛相互作用。

  DOI：

  10.1021/ja003770j
• 作为产物：
  描述：

  Z-L-Ala 2,2,2-trifluoroethyl ester 在 α-chymotrypsin immobilised on Celite 、 1-羟基苯并三唑 、 1-(3-二甲基氨基丙基)-3-乙基碳二亚胺 、 三乙胺 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 、 乙腈 为溶剂， 反应 48.0h， 生成 苄氧羰基-丙氨酰-丙氨酰胺
  参考文献：
  名称：

  Superiority of the carbamoylmethyl ester as an acyl donor for the kinetically controlled amide-bond formation mediated by α-chymotrypsinElectronic supplementary information (ESI) available: elemental analyses and HPLC separation data. See http://www.rsc.org/suppdata/p1/b1/b108735p/

  摘要：

  研究表明，羰甲基氨基甲酸酯作为酰基供体在α-糜蛋白酶催化的动力学控制的肽键形成反应中具有优越性，这体现在天然不良氨基酸底物Ala与各种氨基酸残基作为氨基组分的偶联反应中，以及与非蛋白氨基酸如卤代苯丙氨酸作为羧基组分的偶联反应中。此外，这种方法还应用于氨基酸残基与手性胺之间的酰胺键形成反应，具有高度立体选择性。

  DOI：

  10.1039/b108735p

文献信息

• Mechanoenzymatic peptide and amide bond formation
  作者：José G. Hernández、Karen J. Ardila-Fierro、Deborah Crawford、Stuart L. James、Carsten Bolm

  DOI：10.1039/c7gc00615b

  日期：——

  Mechanochemical chemoenzymatic peptide and amide bond formation catalysed by papain was studied by ball milling. Despite the high-energy mixing experienced inside the ball mill, the biocatalyst proved stable and highly efficient to catalyse the formation of α,α- and α,β-dipeptides. This strategy was further extended to the enzymatic acylation of amines by milling, and to the mechanosynthesis of a derivative

  通过球磨研究了木瓜蛋白酶催化的机械化学化学酶促肽和酰胺键的形成。尽管在球磨机内部经历了高能混合，但是生物催化剂被证明是稳定且高效的，以催化α，α-和α，β-二肽的形成。该策略进一步扩展到通过研磨将胺酶促酰化，并扩展到有价值的二肽L-丙氨酰基-L-谷氨酰胺衍生物的机械合成。
• Enzymatic C-terminal amidation of amino acids and peptides
  作者：Timo Nuijens、Elena Piva、John A.W. Kruijtzer、Dirk T.S. Rijkers、Rob M.J. Liskamp、Peter J.L.M. Quaedflieg

  DOI：10.1016/j.tetlet.2012.05.039

  日期：2012.7

  enzymatic approaches for the conversion of semi-protected amino acid and peptidyl C-terminal α-carboxylic acids into their corresponding amides. In the first approach, the lipase Candida antarctica lipase-B (Cal-B), and in the second approach, the protease Subtilisin A, are used, respectively. We found that by using the ammonium salt of the α-carboxylic acid instead of separate ammonia sources, the enzymatic

  在本文中，我们描述了两种通用且高产的酶促方法，可将半保护的氨基酸和肽基C末端α-羧酸转化为它们相应的酰胺。在第一种方法中，分别使用脂肪酶南极假丝酵母脂肪酶-B（Cal-B），在第二种方法中，分别使用蛋白酶枯草杆菌蛋白酶A。我们发现，通过使用α-羧酸的铵盐代替单独的氨源，酶促酰胺化反应的进行速度大大加快，而没有副反应，并且使产物收率接近定量。
• Lipase-catalyzed peptide synthesis using Z-amino acid esters as acyl donors in aqueous water-miscible organic solvents
  作者：Katsuhiro Kawashiro、Kohji Kaiso、Daisuke Minato、Shigeru Sugiyama、Hiromu Hayashi

  DOI：10.1016/s0040-4020(01)81283-7

  日期：1993.5

  The lipase(PPL)-catalyzed peptide synthesis(Z-Phe-Phe-NH2) in aqueous water-miscible organic cosolvents was studied using Z-Phe-OEt as an ester substrate and Phe-NH2 as a nucleophile. It was found that peptide yield increased with an increase of the concentration of DMF. At a higher concentration than 50%(v/v), however, peptide yield decreased rapidly. The optimal pH of an aqueous buffer and concentration

  以Z-Phe-OEt为酯底物，以Phe-NH2为亲核试剂，研究了在水可混溶的有机助溶剂中脂肪酶（PPL）催化的肽合成（Z-Phe-Phe-NH2）。发现肽产量随DMF浓度的增加而增加。然而，在高于50％（v / v）的浓度下，肽产量迅速下降。水性缓冲液的最佳pH和Phe-NH2的浓度分别是Z-Phe-OEt的8倍和10倍。发现DMF，MeOH和DMSO是促进肽合成的有效助溶剂。研究了反应温度的影响。发现当温度降低时，肽合成的选择性和PPL的稳定性均增加。在-10℃下，肽的合成变得相当缓慢，选择性达到约90％。在室温下，水-有机溶剂混合物中肽的合成速率良好。在典型实验中（Z-Phe-OEt：20 mM，Phe-NH2：200 mM，10°C，50％DMF，PPL：4 mgmL-1），Z-Phe-OEt在6小时内几乎被完全消耗，产生约80％的Z-Phe-Phe-NH2。还研究了酯底物对PPL的特异性。
• Chemically Modified “Polar Patch” Mutants of Subtilisin in Peptide Synthesis with Remarkably Broad Substrate Acceptance: Designing Combinatorial Biocatalysts
  作者：Kazutsugu Matsumoto、Benjamin G. Davis、J. Bryan Jones

  DOI：10.1002/1521-3765(20020916)8:18<4129::aid-chem4129>3.0.co;2-v

  日期：2002.9.16

  L-amino acid esters but also D-amino acid esters as acyl donors with glycinamide to give the corresponding dipeptides in good yields. These powerful enzymes are also applicable to the coupling of L-amino acid acyl donors with alpha-branched acyl acceptor, L-alaninamide. Typical increases in isolated yields of dipeptides of 60-80 % over SBL-WT (e.g. 0 % yield of Z-D-Glu-GlyNH(2) using SBL-WT-->74 % using

  通过结合定点诱变和化学修饰以创建化学修饰的突变体（CMM）酶的策略，丝氨酸蛋白酶枯草杆菌蛋白酶（SBL）在肽合成中的适用性得到了显着提高。在主要特异性S（1）口袋底部的位置166处引入极性和/或同手性辅助取代基，例如X =恶唑烷酮，烷基铵基团和碳水化合物，创建了具有显着广泛的结构底物特异性的SBL CMM S166C-SX。这些CMM不仅能够催化作为酰基供体的L-氨基酸酯而且还与作为甘氨酸酰胺的D-氨基酸酯的偶联反应以良好的收率得到相应的二肽。这些强大的酶也适用于L-氨基酸酰基供体与α-支链酰基受体L-丙氨酰胺的偶联。与SBL-WT相比，二肽的分离产率通常提高60-80％（例如，使用SBL-WT的ZD-Glu-GlyNH（2）的产率为0％-使用S166C-S-（CH（2）的产率> 74％） （2）NMe（3）（+））展示了这种“极性补丁”策略的非凡合成实用性。此类广泛的系统显示出加宽的产品
• Glycosylation of the primary binding pocket of a subtilisin protease causes a remarkable broadening in stereospecificity in peptide synthesis
  作者：Kazutsugu Matsumoto、Benjamin G. Davis、J. Bryan Jones

  DOI：10.1039/b010021h

  日期：——

  Site-selective glycosylation at position 166 at the base of the primary specificity S1 pocket in the serine protease subtilisin Bacillus lentus (SBL) created glycoproteins that are capable of catalyzing the coupling reactions of not only L- amino acid esters but also D-amino acid esters to give the corresponding dipeptides in good yields as a result of greatly broadened substrate specificities that can be rationalized by the interaction of the glycans acting as chiral auxiliaries in stereochemically mismatched pairs.

  在丝氨酸蛋白酶枯草芽孢杆菌（SBL）主要特异性 S1 口袋底部的第 166 位进行位点选择性糖基化，生成的糖蛋白不仅能催化 L-氨基酸酯的偶联反应，还能催化 D-氨基酸酯的偶联反应，从而以良好的产量生成相应的二肽，这是因为底物的特异性大大提高了。