5-Benzylideneamino-1,3-diphenylpyrazole | 27207-08-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 唑类
• 英文名称: 5-Benzylideneamino-1,3-diphenylpyrazole
• 英文别名: 5-(Benzylidenamino)-1.3-diphenylpyrazol；benzylidene-(2,5-diphenyl-2H-pyrazol-3-yl)-amine；Benzyliden-(2,5-diphenyl-2H-pyrazol-3-yl)-amin；(E)-N-(2,5-diphenylpyrazol-3-yl)-1-phenylmethanimine
• CAS: 27207-08-5
• 化学式: C₂₂H₁₇N₃
• 分子量: 323.397
• InChiKey: GSKGVYBLHSNQOJ-HAVVHWLPSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  5.2
• 重原子数：
  25
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  30.2
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  2

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  5-Benzylideneamino-1,3-diphenylpyrazole 在 盐酸 、 镍 作用下， 以 乙醇 、 甲苯 为溶剂， 反应 5.0h， 生成 5-Amino-4-benzyl-1,3-diphenylpyrazole
  参考文献：
  名称：

  Synthesis of 1,3,4-triphenyl-1H-pyrazolo[3,4-e][1,4]thiazepin-7-one

  摘要：

  DOI：

  10.1007/bf00513847
• 作为产物：
  描述：

  5-氨基-1,3-二苯基哌唑 、 苯甲醛 生成 5-Benzylideneamino-1,3-diphenylpyrazole
  参考文献：
  名称：

  The polysialyltransferase ST8Sia II/STX: posttranslational processing and role of autopolysialylation in the polysialylation of neural cell adhesion molecule

  摘要：

  已知神经细胞黏附分子（NCAM）上的α2,8连接的多唾酸可以调节发育和肿瘤发生过程中的细胞相互作用。两种酶，α2,8-多唾酸转移酶ST8Sia IV/PST和ST8Sia II/STX，负责对NCAM进行多唾酸化。我们之前报道过，ST8Sia IV/PST和ST8Sia II/STX酶本身也被α2,8连接的多唾酸链修饰，这一过程称为自我多唾酸化。对于ST8Sia IV/PST来说，自我多唾酸化对其酶活性并不是必需的。然而，ST8Sia II/STX的自我多唾酸化是否对其多唾酸化NCAM的能力是必需的尚不清楚。为了理解自我多唾酸化如何影响ST8Sia II/STX的酶活性，我们采用了诱变的方法。我们发现ST8Sia II/STX被六个Asn连接的寡糖修饰，且多唾酸分布在修饰Asn 89、219和234的寡糖中。非自我多唾酸化的ST8Sia II/STX突变体与NCAM的共表达表明，自我多唾酸化并不是ST8Sia II/STX多唾酸转移酶活性所必需的。此外，具有催化活性的非自我多唾酸化ST8Sia II/STX未能对任何内源性COS-1细胞蛋白进行多唾酸化，突显了多唾酸化的蛋白特异性。此外，通过自我多唾酸化和非自我多唾酸化的ST8Sia II/STX对NCAM多唾酸化的免疫印迹分析表明，NCAM在自我多唾酸化的ST8Sia II/STX的作用下多唾酸化的程度更高。因此，我们得出结论：ST8Sia II/STX的自我多唾酸化与ST8Sia IV/PST相似，并不是进行NCAM多唾酸化所必需的，但确实增强了NCAM的多唾酸化。

  DOI：

  10.1093/glycob/11.11.997

文献信息

• VARTANYAN, R. S.;GYULBUDAGYAN, A. L.;VARTANYAN, S. A., XIMIYA GETEROTSIKL. SOEDIN., 1984, N 4, 464-465
  作者：VARTANYAN, R. S.、GYULBUDAGYAN, A. L.、VARTANYAN, S. A.

  DOI：——

  日期：——
• VARTANYAN, R. S.;GYULBUDAGYAN, A. L.;VARTANYAN, S. A., ARM. XIM. ZH., 1985, 38, N 7, 459-460
  作者：VARTANYAN, R. S.、GYULBUDAGYAN, A. L.、VARTANYAN, S. A.

  DOI：——

  日期：——
• The polysialyltransferase ST8Sia II/STX: posttranslational processing and role of autopolysialylation in the polysialylation of neural cell adhesion molecule
  作者：B. E. Close、J. M. Wilkinson、T. J. Bohrer、C. P. Goodwin、L. J. Broom、K. J. Colley

  DOI：10.1093/glycob/11.11.997

  日期：2001.11.1

  The presence of α2,8-linked polysialic acid on the neural cell adhesion molecule (NCAM) is known to modulate cell interactions during development and oncogenesis. Two enzymes, the α2,8-polysialyltransferases ST8Sia IV/PST and ST8Sia II/STX are responsible for the polysialylation of NCAM. We previously reported that both ST8Sia IV/PST and ST8Sia II/STX enzymes are themselves modified by α2,8-linked polysialic acid chains, a process called autopolysialylation. In the case of ST8Sia IV/PST, autopolysialylation is not required for enzymatic activity. However, whether the autopolysialylation of ST8Sia II/STX is required for its ability to polysialylate NCAM is unknown. To understand how autopolysialylation impacts ST8Sia II/STX enzymatic activity, we employed a mutagenesis approach. We found that ST8Sia II/STX is modified by six Asn-linked oligosaccharides and that polysialic acid is distributed among the oligosaccharides modifying Asn 89, 219, and 234. Coexpression of a nonautopolysialylated ST8Sia II/STX mutant with NCAM demonstrated that autopolysialylation is not required for ST8Sia II/STX polysialyltransferase activity. In addition, catalytically active, nonautopolysialylated ST8Sia II/STX does not polysialylate any endogenous COS-1 cell proteins, highlighting the protein specificity of polysialylation. Furthermore, immunoblot analysis of NCAM polysialylation by autopolysialylated and nonautopolysialylated ST8Sia II/STX suggests that the NCAM is polysialylated to a higher degree by autopolysialylated ST8Sia II/STX. Therefore, we conclude that autopolysialylation of ST8Sia II/STX, like that of ST8Sia IV/PST, is not required for, but does enhance, NCAM polysialylation.

  已知神经细胞黏附分子（NCAM）上的α2,8连接的多唾酸可以调节发育和肿瘤发生过程中的细胞相互作用。两种酶，α2,8-多唾酸转移酶ST8Sia IV/PST和ST8Sia II/STX，负责对NCAM进行多唾酸化。我们之前报道过，ST8Sia IV/PST和ST8Sia II/STX酶本身也被α2,8连接的多唾酸链修饰，这一过程称为自我多唾酸化。对于ST8Sia IV/PST来说，自我多唾酸化对其酶活性并不是必需的。然而，ST8Sia II/STX的自我多唾酸化是否对其多唾酸化NCAM的能力是必需的尚不清楚。为了理解自我多唾酸化如何影响ST8Sia II/STX的酶活性，我们采用了诱变的方法。我们发现ST8Sia II/STX被六个Asn连接的寡糖修饰，且多唾酸分布在修饰Asn 89、219和234的寡糖中。非自我多唾酸化的ST8Sia II/STX突变体与NCAM的共表达表明，自我多唾酸化并不是ST8Sia II/STX多唾酸转移酶活性所必需的。此外，具有催化活性的非自我多唾酸化ST8Sia II/STX未能对任何内源性COS-1细胞蛋白进行多唾酸化，突显了多唾酸化的蛋白特异性。此外，通过自我多唾酸化和非自我多唾酸化的ST8Sia II/STX对NCAM多唾酸化的免疫印迹分析表明，NCAM在自我多唾酸化的ST8Sia II/STX的作用下多唾酸化的程度更高。因此，我们得出结论：ST8Sia II/STX的自我多唾酸化与ST8Sia IV/PST相似，并不是进行NCAM多唾酸化所必需的，但确实增强了NCAM的多唾酸化。
• Synthesis of 1,3,4-triphenyl-1H-pyrazolo[3,4-e][1,4]thiazepin-7-one
  作者：R. S. Vartanyan、A. L. Gyul'budagyan、S. A. Vartanyan

  DOI：10.1007/bf00513847

  日期：1984.4