摘要:
Aqualysin I是从极端嗜热菌Thermus aquaticus YT-1中分离出来的碱性丝氨酸蛋白酶。我们分析了aqualysin I的动力学性质,在10%二甲基亚砜(DMSO)存在的情况下,使用三十一种生色的琥珀酰-三肽对硝基苯胺作为底物。Aqualysin I在含有DMSO的混合物中水解了许多肽,但是底物特异性与不存在DMSO时的底物特异性不同。通过添加10%DMSO提高每种肽的Km。同样,水溶蛋白I的P3-以及P2-特异性也改变了。这些结果表明P2和P3残基的侧链暴露于溶剂,并且底物的侧链与溶剂之间的疏水相互作用可能参与酶的底物识别。