Tert-butyl 2-(dimethylhydrazinylidene)butanoate | 906442-86-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: Tert-butyl 2-(dimethylhydrazinylidene)butanoate
• CAS: 906442-86-2
• 化学式: C₁₀H₂₀N₂O₂
• 分子量: 200.281
• InChiKey: BRWIGGJHYMGEFO-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.2
• 重原子数：
  14
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.8
• 拓扑面积：
  41.9
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Tert-butyl 2-(dimethylhydrazinylidene)butanoate 在 盐酸 、 水 、 lithium diisopropyl amide 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 6.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  大肠杆菌蛋白过表达系统中独立的缬氨酸和亮氨酸同位素标记。

  摘要：

  将标记的 α-酮异戊酸添加到表达蛋白质的宿主生物的生长培养基中已发展成为一种通用工具，以实现将特定同位素合并到缬氨酸和亮氨酸残基中。得到的目标蛋白质代表了蛋白质 NMR 分析的极好探针。然而，由于这些残基的侧链共振出现在狭窄的光谱范围内，信号重叠代表了高分子量 NMR 探针的严重限制。我们提出了一个协议，通过向培养基提供未标记的 α-酮异己酸盐来消除亮氨酸标记。模型蛋白质的所得光谱仅以强度增加的缬氨酸信号为特征，证实该方法是使用 α-酮酸前体化合物进行独立缬氨酸和亮氨酸标记的第一个例子。

  DOI：

  10.1007/s10858-013-9786-y
• 作为产物：
  描述：

  tert-butyl 2-oxobutyrate 、 偏二甲肼 以 乙醚 为溶剂， 反应 12.0h， 以73%的产率得到Tert-butyl 2-(dimethylhydrazinylidene)butanoate
  参考文献：
  名称：

  大肠杆菌蛋白过表达系统中独立的缬氨酸和亮氨酸同位素标记。

  摘要：

  将标记的 α-酮异戊酸添加到表达蛋白质的宿主生物的生长培养基中已发展成为一种通用工具，以实现将特定同位素合并到缬氨酸和亮氨酸残基中。得到的目标蛋白质代表了蛋白质 NMR 分析的极好探针。然而，由于这些残基的侧链共振出现在狭窄的光谱范围内，信号重叠代表了高分子量 NMR 探针的严重限制。我们提出了一个协议，通过向培养基提供未标记的 α-酮异己酸盐来消除亮氨酸标记。模型蛋白质的所得光谱仅以强度增加的缬氨酸信号为特征，证实该方法是使用 α-酮酸前体化合物进行独立缬氨酸和亮氨酸标记的第一个例子。

  DOI：

  10.1007/s10858-013-9786-y

文献信息

• Independent valine and leucine isotope labeling in Escherichia coli protein overexpression systems
  作者：Roman J. Lichtenecker、Katharina Weinhäupl、Lukas Reuther、Julia Schörghuber、Walther Schmid、Robert Konrat

  DOI：10.1007/s10858-013-9786-y

  日期：2013.11

  t NMR probes. We present a protocol to eliminate leucine labeling by supplying the medium with unlabeled α-ketoisocaproate. The resulting spectra of a model protein exclusively feature valine signals of increased intensity, confirming the method to be a first example of independent valine and leucine labeling employing α-ketoacid precursor compounds.

  将标记的 α-酮异戊酸添加到表达蛋白质的宿主生物的生长培养基中已发展成为一种通用工具，以实现将特定同位素合并到缬氨酸和亮氨酸残基中。得到的目标蛋白质代表了蛋白质 NMR 分析的极好探针。然而，由于这些残基的侧链共振出现在狭窄的光谱范围内，信号重叠代表了高分子量 NMR 探针的严重限制。我们提出了一个协议，通过向培养基提供未标记的 α-酮异己酸盐来消除亮氨酸标记。模型蛋白质的所得光谱仅以强度增加的缬氨酸信号为特征，证实该方法是使用 α-酮酸前体化合物进行独立缬氨酸和亮氨酸标记的第一个例子。