bis-benzo[1,3]dioxol-5-yloxymethane | 109365-40-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 苯并间二氧杂环戊烯类
• 英文名称: bis-benzo[1,3]dioxol-5-yloxymethane
• 英文别名: Bis-benzo[1,3]dioxol-5-yloxy-methan；Bis(benzo[d][1,3]dioxol-5-yloxy)methane；5-(1,3-benzodioxol-5-yloxymethoxy)-1,3-benzodioxole
• CAS: 109365-40-4
• 化学式: C₁₅H₁₂O₆
• 分子量: 288.257
• InChiKey: RCHXKZVJSHEYKF-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.3
• 重原子数：
  21
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.2
• 拓扑面积：
  55.4
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  bis-benzo[1,3]dioxol-5-yloxymethane 在 盐酸 、 正丁基锂 、 铜 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲醇 、 乙醚 、 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 19.5h， 生成 [4,4'-bibenzo[d][1,3]dioxole]-5,5'-diol
  参考文献：
  名称：

  羟基联苯作为酪氨酸酶抑制剂：分光光度法和电化学研究

  摘要：

  通过简单的方法制备了少量的C 2对称羟基联苯，并且已通过分光光度法和电化学分析法评估了其作为酪氨酸酶抑制剂的能力。我们的注意力集中在该酶的双酚酶活性上，该酶的特征在于不存在其单酚酶活性的酶促反应的特征滞后时间。为了这个目的，我们评估了对酪氨酸酶的氧化天然能力Ò二酚基板ö醌分析酪氨酸酶生物传感器中咖啡酸溶液的UV-Vis光谱变化和阴极电流的减少。两种方法的结果均具有可比性。与已知的酪氨酸酶羟化联苯抑制剂化合物1相比，大多数化合物具有更高的抑制活性。

  DOI：

  10.1016/j.ejmech.2016.12.028
• 作为产物：
  描述：

  芝麻酚 在 potassium carbonate 、 二碘甲烷 作用下， 以 丙酮 为溶剂， 反应 12.5h， 以60%的产率得到bis-benzo[1,3]dioxol-5-yloxymethane
  参考文献：
  名称：

  羟基联苯作为酪氨酸酶抑制剂：分光光度法和电化学研究

  摘要：

  通过简单的方法制备了少量的C 2对称羟基联苯，并且已通过分光光度法和电化学分析法评估了其作为酪氨酸酶抑制剂的能力。我们的注意力集中在该酶的双酚酶活性上，该酶的特征在于不存在其单酚酶活性的酶促反应的特征滞后时间。为了这个目的，我们评估了对酪氨酸酶的氧化天然能力Ò二酚基板ö醌分析酪氨酸酶生物传感器中咖啡酸溶液的UV-Vis光谱变化和阴极电流的减少。两种方法的结果均具有可比性。与已知的酪氨酸酶羟化联苯抑制剂化合物1相比，大多数化合物具有更高的抑制活性。

  DOI：

  10.1016/j.ejmech.2016.12.028

文献信息

• Insecticide Synergists, 3,4-Methylenedioxyphenoxy Compounds as Synergists for Natural and Synthetic Pyrethrins
  作者：Morton Beroza

  DOI：10.1021/jf60059a002

  日期：1956.1
• Hydroxylated biphenyls as tyrosinase inhibitor: A spectrophotometric and electrochemical study
  作者：Paolo Ruzza、Pier Andrea Serra、Davide Fabbri、Maria Antonietta Dettori、Gaia Rocchitta、Giovanna Delogu

  DOI：10.1016/j.ejmech.2016.12.028

  日期：2017.1

  A small collection of C2-symmetry hydroxylated biphenyls was prepared by straightforward methods and the capability to act as inhibitors of tyrosinase has been evaluated by both spectrophotometric and electrochemical assays. Our attention was focused on the diphenolase activity of this enzyme characterized by the absence of the characteristic lag time of enzymatic reaction of its monophenolase activity

  通过简单的方法制备了少量的C 2对称羟基联苯，并且已通过分光光度法和电化学分析法评估了其作为酪氨酸酶抑制剂的能力。我们的注意力集中在该酶的双酚酶活性上，该酶的特征在于不存在其单酚酶活性的酶促反应的特征滞后时间。为了这个目的，我们评估了对酪氨酸酶的氧化天然能力Ò二酚基板ö醌分析酪氨酸酶生物传感器中咖啡酸溶液的UV-Vis光谱变化和阴极电流的减少。两种方法的结果均具有可比性。与已知的酪氨酸酶羟化联苯抑制剂化合物1相比，大多数化合物具有更高的抑制活性。