4-(4-Methoxyphenyl)-1-(2-phenylmethoxyethyl)triazole | 1246847-81-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 唑类
• 英文名称: 4-(4-Methoxyphenyl)-1-(2-phenylmethoxyethyl)triazole
• CAS: 1246847-81-3
• 化学式: C₁₈H₁₉N₃O₂
• 分子量: 309.368
• InChiKey: VLMKSDRDFSADHZ-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.6
• 重原子数：
  23
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.22
• 拓扑面积：
  49.2
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  ((2-azidoethoxy)methyl)benzene 、 4-乙炔基苯甲醚 在 sodium ascorbate 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 生成 4-(4-Methoxyphenyl)-1-(2-phenylmethoxyethyl)triazole
  参考文献：
  名称：

  生物正交小分子选择性聚合“点击酶”

  摘要：

  合成聚合物支架可作为防止生物大分子粘附的守门人。在此，我们使用门控来开发含铜单链纳米颗粒 (SCNP) 催化剂作为人工“点击酶”，它选择性地作用于能够穿透聚合物壳的小分子。具有表面铵基团的类似点击酶对炔基化蛋白质和小分子底物进行高效的铜 (I) 催化的炔-叠氮化物环加成 (CuAAC) 反应，而具有聚乙二醇 (PEG) 基团的新型 SCNP 点击酶仅具有活性在小分子上。此外，新的 SCNP 可抵抗细胞摄取，从而可以进行细胞外点击化学。我们描述了两个原理应用证明，说明了生物正交活动的效用。第一的，SCNP 催化剂能够筛选结合蛋白质的配体，包括 PROTAC 样分子。其次，非膜渗透性SCNP可以有效地在细胞外催化点击反应，从而在不干扰细胞内功能的情况下实现原位抗癌药物合成和筛选。

  DOI：

  10.1021/jacs.0c06553

文献信息

• Chelation-Assisted, Copper(II)-Acetate-Accelerated Azide−Alkyne Cycloaddition
  作者：Gui-Chao Kuang、Heather A. Michaels、J. Tyler Simmons、Ronald J. Clark、Lei Zhu

  DOI：10.1021/jo101305m

  日期：2010.10.1

  complex of T6 were characterized by X-ray crystallography. The structure of [Cu(T1)2(H2O)2](ClO4)2 reveals the interesting synergistic effect of hydrogen bonding, π−π stacking interactions, and metal coordination in forming a one-dimensional supramolecular construct in the solid state. The tetradentate coordination mode of T6 may be incorporated into designs of new molecule sensors and organometallic

  我们在之前的通讯中描述了流行的 Cu I催化的叠氮化物-炔烃环加成 (AAC) 过程的变体，其中 5 mol% 的 Cu(OAc) 2在不添加任何还原剂的情况下足以进行反应。发现 2-吡啶甲酰叠氮化物( 1 ) 和 2-叠氮甲基喹啉 ( 2 ) 是迄今为止最具反应性的叠氮化碳底物，在所发现的条件下，它们可在短短几分钟内转化为 1,2,3-三唑。我们假设1和2螯合 Cu II 的能力对观察到的高反应速率有显着贡献。目前的工作检查了在 Cu II 的吡啶基以外的叠氮基附近的辅助配体对 Cu(OAc) 2加速的 AAC 反应效率的影响。在报道的条件下，能够以螯合方式与烷基化叠氮氮的催化铜中心结合的碳叠氮化物确实被证明是优良的底物。在 X 射线单晶结构中证明了叠氮化碳11和 Cu II之间的螯合。在一组有限的例子中，由 Fokin 等人开发的配体三（苄基三唑基甲基）胺（TBTA）。用于辅助原始 Cu
• Polymeric “Clickase” Accelerates the Copper Click Reaction of Small Molecules, Proteins, and Cells
  作者：Junfeng Chen、Jiang Wang、Ke Li、Yuhan Wang、Martin Gruebele、Andrew L. Ferguson、Steven C. Zimmerman

  DOI：10.1021/jacs.9b04181

  日期：2019.6.19

  Recent work has shown that polymeric catalysts can mimic some of the remarkable features of metalloenzymes by binding substrates in proximity to a bound metal center. We report here an unexpected role for the polymer: multivalent, reversible, and adaptive binding to protein surfaces allowing for accelerated catalytic modification of proteins. The catalysts studied are a group of copper-containing single-chain

  最近的工作表明，聚合物催化剂可以通过结合金属中心附近的底物来模拟金属酶的一些显着特征。我们在这里报告了聚合物的一个意想不到的作用：多价、可逆和适应性结合到蛋白质表面，允许加速蛋白质的催化修饰。所研究的催化剂是一组含铜单链聚合物纳米粒子 (CuI-SCNP)，它们对铜介导的叠氮化物-炔环加成反应表现出类似酶的催化作用。CuI-SCNP 使用先前观察到的“摄取模式”，将小分子炔烃和叠氮化物结合在水溶性两亲聚合物内并靠近铜催化位点，但速度前所未有。值得注意的是，一项联合实验和计算研究表明，与小分子催化剂相比，相同的 CuI-SCNP 在修饰的蛋白质表面和细胞表面聚糖上执行更有效的点击反应。催化通过“附着模式”发生，其中 SCNP 通过多个疏水和静电接触可逆地结合蛋白质表面。更广泛的结果表明，聚合物催化剂作为人工金属酶具有更广泛的能力，尤其是与生物应用相关的能力。