N-[(1S)-5-氨基-1-苄基硫基羰基-戊基]氨基甲酸苄酯 | 69861-90-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 中文名称: N-[(1S)-5-氨基-1-苄基硫基羰基-戊基]氨基甲酸苄酯
• 英文名称: Nα-benzyloxycarbonyl-L-lysine thiobenzyl ester
• 英文别名: thiobenzyl benzyloxycarbonyl-L-lysinate；Z-L-Lys-SBz1；Z-Lys-SBzl；Z-Lys-thiobenzyl ester；Z-Lys-thiobenzyl；Z-L-Lys-SBzl；S-benzyl (2S)-6-amino-2-(phenylmethoxycarbonylamino)hexanethioate
• CAS: 69861-90-1
• 化学式: C₂₁H₂₆N₂O₃S
• 分子量: 386.515
• InChiKey: FIWAQJRIROPAEC-IBGZPJMESA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.6
• 重原子数：
  27
• 可旋转键数：
  12
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.33
• 拓扑面积：
  107
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-[(1S)-5-氨基-1-苄基硫基羰基-戊基]氨基甲酸苄酯 在 rat trypsin 水 作用下， 生成 苄硫醇
  参考文献：
  名称：

  Bibbs, Jeffrey A.; Garoutte, Michael P.; Wang, Bing, Berichte der Bunsengesellschaft/Physical Chemistry Chemical Physics, 1998, vol. 102, # 3, p. 573 - 579

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  苄硫醇 、 Z-Lys-SMe 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成 N-[(1S)-5-氨基-1-苄基硫基羰基-戊基]氨基甲酸苄酯
  参考文献：
  名称：

  原位生成的肽酯片段促进反向蛋白水解

  摘要：

  在这篇文章中，我们描述了使用甲基硫酯作为通用前体原位制备蛋白酶特异性反应物的一般合成概念。前体酯很容易通过标准合成程序获得，并可直接用作蛋白酶介导的肽偶联反应的反应物。或者，它们可以作为原位制备各种底物模拟物的初始构建块。后者的合成是通过母体硫酯 (Y-(Xaa)(n)-SMe-->Y-(Xaa)(n)-SR; R: CH(2) CH(2)COOH、CH(2)C(6)H(5)、C(6)H(4)NHC(:NH)NH(2))，它们以顺序方式和平行于随后的酶促反应。所得底物模拟物充当有效的酰基供体组分，并显示出底物模拟的典型行为，能够与最初非特异性的酰基部分发生不可逆反应。在整个合成过程中既不需要底物模拟中间体的后处理，也不需要改变反应条件。使用胰蛋白酶、α-胰凝乳蛋白酶和 V8 蛋白酶作为生物催化剂的模型肽合成证明了该方法的功能，并说明了其对蛋白酶介导反应的合成价值以及该方法与最先进的固相肽的

  DOI：

  10.1021/ja0344213

文献信息

• Enzymes in organic synthesis: use of subtilisin and a highly stable mutant derived from multiple site-specific mutations
  作者：Chi Huey Wong、S. T. Chen、William J. Hennen、Jeffrey A. Bibbs、Y. F. Wang、Jennifer L. C. Liu、Michael W. Pantoliano、Marc Whitlow、Philip N. Bryan

  DOI：10.1021/ja00159a006

  日期：1990.1

  wild-type enzyme to organic synthesis has been demonstrated in the regioselective acylation of nucleosides in anhydrous dimethylformamide (with 65-100% regioselectivity at the 5'-position), in the enantioselective hydrolysis of N-protected and unprotected common and uncommon amino acid esters inmore » water (with 85-98% enantioselectivity for the L-isomer), and in the synthesis of di- and oligopeptides

  发现通过六个位点特异性突变（Met50Phe、Gly169Ala、Asn76Asp、Gln206Cys、Tyr2l7Lys 和 Asn2l8Ser）衍生自枯草杆菌蛋白酶 BPN' 的枯草杆菌蛋白酶突变体（枯草杆菌蛋白酶 8350）在水溶液中比野生溶液中的稳定性高 100 倍在无水二甲基甲酰胺中比野生型稳定 50 倍。使用酯、硫酯和酰胺底物以及过渡态类似物抑制剂 Boc-Ala-Val-Phe-CFsub 3} 的动力学研究表明，野生型和突变型酶具有非常相似的特异性和催化作用特性。野生型酶的抑制常数 (Ki = 5.0 mu}M) 是突变酶 (Ki = 1.1 mu}M) 的约 5 倍，表明突变酶与反应过渡态的结合比野生型酶。该结果与观察到的相应酯和酰胺底物的速率常数一致；即，突变体的 ksub cat}/Ksub m} 值大于野生型酶的值。突变酶和野生型酶在有机合成中的应用已在无
• Expanded structural and stereospecificity in peptide synthesis with chemically modified mutants of subtilisin
  作者：Kanjai Khumtaveeporn、Grace DeSantis、J.Bryan Jones

  DOI：10.1016/s0957-4166(99)00255-4

  日期：1999.7

  Employing the strategy of combined site directed mutagenesis and chemical modification, we previously generated chemically modified mutant enzymes (CMMs) of subtilisin Bacillus lentus (SBL). We now report the use of these SBL-CMMs for peptide coupling reactions. The SBL-CMMs exhibit dramatically altered substrate specificity, including the acceptance of d-amino acid acyl donors, generating dipeptides

  采用位点定向诱变和化学修饰相结合的策略，我们以前生成了枯草杆菌蛋白酶慢芽孢杆菌（SBL）的化学修饰突变酶（CMM ）。我们现在报告这些SBL-CMM用于肽偶联反应。SBL-CMMs表现出显着改变的底物特异性，包括接受d-氨基酸酰基供体，产生包含d-Phe，d-Ala和d-Glu的二肽，产率高达66％，这是使用野生型无法实现的SBL（WT-SBL）。另外，SBL-CMM在其S 1 '口袋中容纳α-支链氨基酸，例如l-Ala-NH 2作为酰基受体，而WT-SBL则不会。
• Fibrinolytic and Antithrombotic Protease from Spirodela polyrhiza
  作者：Hye-Seon CHOI、You-Seon SA

  DOI：10.1271/bbb.65.781

  日期：2001.1

  A fibrinolytic protease was purified from a Chinese herb (Spirodela polyrhiza). The protease has a molecular mass of 145 kDa and 70 kDa in gel filtration and SDS-polyacrlamide gel electrophoresis (PAGE), respectively, implying it is a dimer. Its optimum pH was 4.5-5.0 The enzyme was stable below 42°C and after lyophilization. The enzyme activity was inhibited significantly by leupeptin and aprotinin. The protease hydrolyzed not only fibrin but also fibrinogen, cleaving Aα and Bβ without affecting the γ chain of fibrinogen. It preferentially cleaved the peptide bond of Arg or Lys of synthetic substates (P1 position). The enzyme had an anticoagulating activity measured with activated partial thromboplastin time (APTT), thrombin time (TT), and prothrombin time (PT) tests. It delayed APTT, TT, and PT two times at the concentration of 36, 39, and 128 nM, respectively and this was drastically reduced after heat treatment.

  从一种中草药（刺五加）中纯化出了一种纤维蛋白溶解蛋白酶。在凝胶过滤和 SDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）中，该蛋白酶的分子质量分别为 145 kDa 和 70 kDa，这意味着它是一种二聚体。酶的最适 pH 值为 4.5-5.0，在 42°C 以下和冻干后稳定。利血平和阿普罗宁对酶的活性有明显的抑制作用。该蛋白酶不仅能水解纤维蛋白，还能水解纤维蛋白原，裂解 Aα 和 Bβ，而不影响纤维蛋白原的γ 链。它优先裂解合成亚基（P1 位）中 Arg 或 Lys 的肽键。通过活化部分凝血活酶时间（APTT）、凝血酶时间（TT）和凝血酶原时间（PT）测试，该酶具有抗凝活性。在浓度分别为 36、39 和 128 nM 时，它能将 APTT、TT 和 PT 的时间延迟两倍，而在加热处理后，这种延缓作用会急剧下降。
• Protease-Catalyzed Peptide Synthesis from N- to C-Terminus: An Advantageous Strategy
  作者：Frank Bordusa、Dirk Ullmann、Hans-Dieter Jakubke

  DOI：10.1002/anie.199710991

  日期：1997.5.15
• Reverse Proteolysis Promoted by in Situ Generated Peptide Ester Fragments
  作者：Nicole Wehofsky、Norman Koglin、Sven Thust、Frank Bordusa

  DOI：10.1021/ja0344213

  日期：2003.5.1

  The resulting substrate mimetics act as efficient acyl donor components and show the typical behavior of substrate mimicry enabling irreversible reactions with originally nonspecific acyl moieties. Neither a workup of the substrate mimetic intermediate nor changes of the reaction conditions during the whole synthesis process are required. Model peptide syntheses using trypsin, alpha-chymotrypsin, and

  在这篇文章中，我们描述了使用甲基硫酯作为通用前体原位制备蛋白酶特异性反应物的一般合成概念。前体酯很容易通过标准合成程序获得，并可直接用作蛋白酶介导的肽偶联反应的反应物。或者，它们可以作为原位制备各种底物模拟物的初始构建块。后者的合成是通过母体硫酯 (Y-(Xaa)(n)-SMe-->Y-(Xaa)(n)-SR; R: CH(2) CH(2)COOH、CH(2)C(6)H(5)、C(6)H(4)NHC(:NH)NH(2))，它们以顺序方式和平行于随后的酶促反应。所得底物模拟物充当有效的酰基供体组分，并显示出底物模拟的典型行为，能够与最初非特异性的酰基部分发生不可逆反应。在整个合成过程中既不需要底物模拟中间体的后处理，也不需要改变反应条件。使用胰蛋白酶、α-胰凝乳蛋白酶和 V8 蛋白酶作为生物催化剂的模型肽合成证明了该方法的功能，并说明了其对蛋白酶介导反应的合成价值以及该方法与最先进的固相肽的