N-丁二酰-丙氨酰-丙氨酰-缬氨酰对硝基苯胺 | 61043-47-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 中文名称: N-丁二酰-丙氨酰-丙氨酰-缬氨酰对硝基苯胺
• 英文名称: N-succinyl-Ala-Ala-Val-p-nitroanilide
• 英文别名: N-Succinyl-Ala-Ala-Val p-nitroanilide；4-[[(2S)-1-[[(2S)-1-[[(2S)-3-methyl-1-(4-nitroanilino)-1-oxobutan-2-yl]amino]-1-oxopropan-2-yl]amino]-1-oxopropan-2-yl]amino]-4-oxobutanoic acid
• CAS: 61043-47-8
• 化学式: C₂₁H₂₉N₅O₈
• mdl: MFCD00038473
• 分子量: 479.49
• InChiKey: IFAOJWCXOQHSQT-LXIYXOSZSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.6
• 重原子数：
  34
• 可旋转键数：
  11
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.476
• 拓扑面积：
  200
• 氢给体数：
  5
• 氢受体数：
  8

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-丁二酰-丙氨酰-丙氨酰-缬氨酰对硝基苯胺 在 aqualisin I 、 calcium chloride 、 4-羟乙基哌嗪乙磺酸 作用下， 以 水 为溶剂， 生成 4-硝基苯胺
  参考文献：
  名称：

  Substrate Specificity of Aqualysin I, a Bacterial Thermophilic Alkaline Serine Protease fromThermus aquaticusYT-1: Comparison with Proteinase K, Subtilisin BPN′ and Subtilisin Carlsberg

  摘要：

  Aqualysin I 是从极端嗜热菌栖热菌 YT-1 中分离出来的碱性丝氨酸蛋白酶。我们以 16 种显色琥珀酰三肽对硝基苯胺为底物，分析了 aqualysin I 的动力学性质。我们还比较了 aqualysin I 与蛋白酶 K、枯草杆菌蛋白酶 BPN' 和枯草杆菌蛋白酶 Carlsberg 的底物特异性。我们发现 aqualysin I 在底物结合位点上有 3 个亚位点：S1、S2 和 S3。 S1位点优选丙氨酸和苯丙氨酸。 S2位点优选丙氨酸和正亮氨酸。而S3位点优选苯丙氨酸和异亮氨酸。这些特异性与蛋白酶 K 和枯草杆菌蛋白酶 BPN' 相似。嘉士伯枯草杆菌蛋白酶的特异性不同于其他酶。

  DOI：

  10.1271/bbb.62.2161

文献信息

• Specificity of a membrane-bound neutral endopeptidase from rat kidney.
  作者：YOSHIMITSU SHIMAMORI、YASUHIRO WATANABE、YUKIO FUJIMOTO

  DOI：10.1248/cpb.34.275

  日期：——

  The substrate specificity of a purified kidney neutral endopeptidase was studied. The endopeptidase hydrolyzed a variety of biologically active peptides, such as angiotensins (angiotensins I, II and III), bradykinins (bradykinin, Lys-bradykinin, Met-Lys-bradykinin and des-9Arg-bradykinin), enkephalins (Leu-enkephalin and Met-enkephalin), neurotensin and substance P, and was found to cleave only the bonds at the amino side of hydrophobic amino acids in the peptides. However, when a hydrophobic amino acid was present at the C-terminus or at the position adjacent to the N-terminus, the bond of the hydrophobic residue was not cleaved. In further studies on the degradation of a series of homo-oligopeptides, the enzyme appeared to hydrolyze those consisting of at least a tetrapeptide unit of hydrophobic amino acids such as Ala and Phe. The specificity of the membrane-bound neutral endopeptidase from rat kidney indicated by these results can be summarized as follows : the enzyme requires at least a tetrapeptide unit for hydrolysis, and cleavage occurs only at the amino side of a hydrophobic amino acid, when one is present at the third position of the tetrapeptide unit.

  纯化的肾脏中性内切肽酶的底物特异性被研究。该内切肽酶水解多种生物活性肽，如血管紧张素（血管紧张素I、II和III）、舒缓激肽（舒缓激肽、赖氨酸-舒缓激肽、甲硫氨酸-赖氨酸-舒缓激肽和去-9精氨酸-舒缓激肽）、脑啡肽（亮氨酸-脑啡肽和甲硫氨酸-脑啡肽）、神经降压素和P物质，并且发现它仅在肽中疏水氨基酸的氨基侧切割肽键。然而，当疏水氨基酸位于C末端或紧邻N末端的位置时，疏水残基的肽键不会被切割。在进一步研究一系列同源寡肽的降解过程中，该酶似乎水解那些至少由疏水氨基酸如丙氨酸和苯丙氨酸组成四肽单位的肽。根据这些结果，大鼠肾脏膜结合中性内切肽酶的特异性可以总结如下：酶需要至少一个四肽单位进行水解，并且仅在疏水氨基酸存在于四肽单位的第三位置时，才在该疏水氨基酸的氨基侧进行切割。