Suc-Ala-Pro-Ala-pNA | 72682-79-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Suc-Ala-Pro-Ala-pNA
• 英文别名: 4-[[(2S)-1-[(2S)-2-[[(2S)-1-(4-nitroanilino)-1-oxopropan-2-yl]carbamoyl]pyrrolidin-1-yl]-1-oxopropan-2-yl]amino]-4-oxobutanoic acid
• CAS: 72682-79-2
• 化学式: C₂₁H₂₇N₅O₈
• 分子量: 477.474
• InChiKey: NRPFSJAQJJYJLT-XEZPLFJOSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.6
• 重原子数：
  34
• 可旋转键数：
  9
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.48
• 拓扑面积：
  191
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  8

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Suc-Ala-Pro-Ala-pNA 在 big snake gourd protease 、 三羟甲基氨基甲烷盐酸盐 作用下， 以 水 为溶剂， 生成 4-硝基苯胺
  参考文献：
  名称：

  甜瓜瓜蛋白酶D（一种植物丝氨酸内肽酶）的底物特异性。

  摘要：

  通过使用合成底物和衍生自蛋白质水解产物的寡肽，研究了蜜瓜（Cucumis melo var。inodorus Naud）蛋白酶D的底物特异性。琥珀酰基-（L-Ala）1-3-对硝基苯胺（Suc-（Ala）1-3-pNA）的水解速率与链长的增加成比例地逐渐提高。蜜瓜蛋白酶D裂解了苄氧羰基-L-酪氨酸对硝基苯酯（Z-Tyr-ONp）和苯甲酰基-L-酪氨酸乙酯（Bz-Tyr-OEt），但苯甲酰-L-精氨酸对硝基苯胺（Bz -Arg-pNA），苄氧羰基-L-赖氨酸对硝基苯酯（Z-Lys-ONp）和甲苯磺酰基-L-精氨酸甲酯（Tos-Arg-OMe）未水解。与使用合成底物获得的结果相反，带电荷的氨基酸残基的羧基侧优先被寡肽底物中的酶裂解。在P2位置带电荷或极性氨基酸的底物没有被切割。另一方面，在P2处的非极性氨基酸或脯氨酸优选用于水解。获得了有关蛋白酶D亚位点的信息，可用于合成良好的底物。因为它与分

  DOI：

  10.1271/bbb.61.1277

文献信息

• A succinyl-trialanine p-nitroanilide hydrolase in hog kidney cytosol: Its identification as proline endopeptidase.
  作者：SHINJI SOEDA、MASANORI OHYAMA、ATSUO NAGAMATSU

  DOI：10.1248/cpb.32.1510

  日期：——

  A succinyl-trialanine p-nitroanilide [Suc-(Ala)3-pNA] hydrolase which is able to hydrolyze an artificial elastase substrate, Suc-(Ala)3-pNA, but unable to hydrolyze a naturally occurring substrate, elastin, was highly purified from hog kidney cytosol. The apparent molecular weight of the enzyme was estimated to be 65000 by gel filtration on Sephadex G-150 and 68000 by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis, and the isoelectric point of the enzyme was 5.0. The enzyme is an endopeptidase which catalyzes the hydrolysis of peptides with the general structure Y-Ala (or Pro)-X (Y=peptide or N-protected amino acid ; X=amino acid moiety, peptide or amide) at the carboxyl side of alanine and proline residues. The enzyme was markedly inhibited by diisopropyl fluorophosphate and p-chloromercuribenzoate. Ethylenediaminetetraacetate and 1, 10-phenanthroline, however, were not inhibitors of the enzyme. The enzyme activity was retained on an affinity column having a proline endopeptidase [EC 3.4.21.26] inhibitor, Z-Gly-Pro, as ligand and could be eluted at 0.125M NaCl (mean value). Suc-(Ala)3-pNA-hydrolytic activity coincided with the peak of proline endopeptidase activity as determined with a sensitive fluorogenic substrate, succinylglycyl-L-proline 4-methylcoumaryl-7-amide (Suc-Gly-Pro-MCA). The optimum pH and kcat/Km values (mM-1·s-1) were pH 7.5 and 5.4 for Suc-(Ala)3-pNA and pH 6.8 and 24.8 for Suc-Gly-Pro-MCA, and the enzyme activity was competitively inhibited by Z-Ala-Ala and Z-Gly-Pro, as is the case with proline endopeptidase. These results suggest that Suc-(Ala)3-pNA hydrolase in hog kidney cytosol may be identical with proline endopeptidase which was first found in human uterus as an oxytocindegrading enzyme.

  从猪肾细胞液中高度纯化了一种琥珀酰-鸟嘌呤对硝基苯胺[Suc-(Ala)3-pNA]水解酶，该酶能够水解人工弹性蛋白酶底物 Suc-(Ala)3-pNA，但不能水解天然底物弹性蛋白。通过在 Sephadex G-150 上进行凝胶过滤，估计该酶的表观分子量为 65000，通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳，估计该酶的表观分子量为 68000，等电点为 5.0。该酶是一种内肽酶，可催化水解一般结构为 Y-Ala（或 Pro）-X（Y=肽或 N-保护氨基酸；X=氨基酸分子、肽或酰胺）的肽，其结构位于丙氨酸和脯氨酸残基的羧基侧。氟磷酸二异丙酯和对氯脲苯甲酸酯对该酶有明显的抑制作用。然而，乙二胺四乙酸盐和 1，10-菲罗啉不是该酶的抑制剂。以脯氨酸内肽酶[EC 3.4.21.26] 抑制剂 Z-Gly-Pro 为配体的亲和柱可保留酶的活性，并可在 0.125M NaCl（平均值）条件下洗脱。蔗糖-(Ala)3-pNA-水解活性与脯氨酸内肽酶活性的峰值相吻合，脯氨酸内肽酶活性是用敏感的荧光底物琥珀酰甘氨酰-L-脯氨酸 4-甲基香豆素-7-酰胺（Suc-Gly-Pro-MCA）测定的。Suc-(Ala)3-pNA 的最适 pH 值和 kcat/Km 值（mM-1-s-1）分别为 pH 7.5 和 5.4，Suc-Gly-Pro-MCA 的最适 pH 值和 kcat/Km 值（mM-1-s-1）分别为 pH 6.8 和 24.8。这些结果表明，猪肾细胞质中的 Suc-(Ala)3-pNA 水解酶可能与脯氨酸内肽酶相同。
• Substrate Specificity of Aqualysin I, a Bacterial Thermophilic Alkaline Serine Protease from<i>Thermus aquaticus</i>YT-1: Comparison with Proteinase K, Subtilisin BPN′ and Subtilisin Carlsberg
  作者：Terumichi TANAKA、Hiroshi MATSUZAWA、Takahisa OHTA

  DOI：10.1271/bbb.62.2161

  日期：1998.1

  Aqualysin I is the alkaline serine protease isolated from an extreme thermophile, Thermus aquaticus YT-1. We analyzed kinetic properties of aqualysin I, using sixteen kinds of chromogenic succinyl-tripeptide p-nitroanilides as substrates. And we compared the substrate specificity of aqualysin I with those of proteinase K, subtilisin BPN′, and subtilisin Carlsberg. We found that aqualysin I had three subsites, S1, S2, and S3, in the substrate binding site. S1 site preferred alanine and phenylalanine. S2 site preferred alanine and norleucine. And S3 site preferred phenylalanine and isoleucine. These specificities were similar to those of proteinase K and subtilisin BPN′. The specificity of subtilisin Carlsberg differed from those of other enzymes.

  Aqualysin I 是从极端嗜热菌栖热菌 YT-1 中分离出来的碱性丝氨酸蛋白酶。我们以 16 种显色琥珀酰三肽对硝基苯胺为底物，分析了 aqualysin I 的动力学性质。我们还比较了 aqualysin I 与蛋白酶 K、枯草杆菌蛋白酶 BPN' 和枯草杆菌蛋白酶 Carlsberg 的底物特异性。我们发现 aqualysin I 在底物结合位点上有 3 个亚位点：S1、S2 和 S3。 S1位点优选丙氨酸和苯丙氨酸。 S2位点优选丙氨酸和正亮氨酸。而S3位点优选苯丙氨酸和异亮氨酸。这些特异性与蛋白酶 K 和枯草杆菌蛋白酶 BPN' 相似。嘉士伯枯草杆菌蛋白酶的特异性不同于其他酶。
• Isolation and Some Properties of a Serine Protease from the Fruits of<i>Cudrania cochinchinensis</i>(Lour.) Kudo et Masam.
  作者：Tetsuya UCHIKOBA、Kazunari ARIMA、Masayuki SHIMADA、Hiroo YONEZAWA、Mokoto KANEDA

  DOI：10.1271/bbb.64.623

  日期：2000.1

  An endopeptidase (Cudrania protease) with a molecular mass of 76 kDa has been purified from the fruits of Cudrania cochinchinensis (Lour.) Kudo et Masam. The enzyme was stable between pH 6 and 10 at 30°C for 60 min. The enzyme activity was inhibited by diisopropyl fluorophosphate, chymostatin, and aprotinin, but not by EDTA or pepstatin. These results indicated that the enzyme was a serine protease.

  从 Cudrania cochinchinensis (Lour.) Kudo et Masam 的果实中纯化出了一种分子质量为 76 kDa 的内肽酶（Cudrania 蛋白酶）。在 30°C 条件下，该酶在 pH 值 6 和 10 之间稳定 60 分钟。该酶的活性受氟磷酸二异丙酯、糜蛋白酶和阿普罗汀的抑制，但不受乙二胺四乙酸乙二酯（EDTA）和胃蛋白酶的抑制。这些结果表明该酶是一种丝氨酸蛋白酶。