(2S)-2-[(R)-1-carboxyethylamino]pentanoate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (2S)-2-[(R)-1-carboxyethylamino]pentanoate
• 英文别名: (2S)-2-[[(1R)-1-carboxylatoethyl]azaniumyl]pentanoate
• 化学式: C8H14NO4-
• 分子量: 188.2
• InChiKey: AMDDRMIFTJHJGD-RITPCOANSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1
• 重原子数：
  13
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.75
• 拓扑面积：
  89.5
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (2S)-2-[(R)-1-carboxyethylamino]pentanoate 、 水 、 nicotinamide adenine dinucleotide 生成 氢(+1)阳离子 、 L-正缬氨酸 、 NADH 、 piruvate
  参考文献：
  名称：

  Cloning, nucleotide sequencing, and expression of an opine dehydrogenase gene from Arthrobacter sp. strain 1C

  摘要：

  来自Arthrobacter sp.菌株1C的opine脱氢酶编码基因已被克隆到质粒pBluescript KS(-)上，由359个密码子组成的1,077-bp开放阅读框的核苷酸序列被确定为odh基因。在pBluescript KS(-)上lac基因的启动子控制下，转化的大肠杆菌细胞过度生产NAD+-依赖性的opine脱氢酶。

  DOI：

  10.1128/aem.61.8.3169-3171.1995

文献信息

• Crystal structure and active site location of N-(1-D-carboxylethyl)-L-norvaline dehydrogenase
  作者：K.L. Britton、Y. Asano、D.W. Rice

  DOI：10.1038/854

  日期：1998.7

  Opine dehydrogenases catalyze the NAD(P)H-dependent reversible reaction to form opines that contain two asymmetric centers exhibiting either (L,L) or (D,L) stereochemistry. The first structure of a (D,L) superfamily member, N-(1-D-carboxylethyl)-L-norvaline dehydrogenase (CENDH) from Arthrobacter sp. strain 1C, has been determined at 1.8 Å resolution and the location of the bound nucleotide coenzyme has been identified. Six conserved residues cluster in the cleft between the enzyme's two domains, close to the nucleotide binding site, and are presumed to define the enzyme's catalytic machinery. Conservation of a His-Asp pair as part of this cluster suggests that the enzyme mechanism is related to the 2-hydroxy acid dehydrogenases. The pattern of sequence conservation and substitution between members of this enzyme family has permitted the tentative location of the residues that define their differential substrate specificities.

  奥平脱氢酶催化NAD(P)H依赖的可逆反应，形成含有两个不对称中心的奥平，表现出（L,L）或（D,L）立体化学。Arthrobacter sp. 1C菌株的N-(1-D-羧基乙基)-L-正缬氨酸脱氢酶（CENDH）是（D,L）超家族成员中的第一个结构，其结构以1.8 Å的分辨率测定，并确定了结合的核苷酸辅酶的位置。六个保守残基簇位于酶的两个结构域之间的裂隙中，靠近核苷酸结合位点，被认为是酶的催化机制。作为该簇的一部分，His-Asp对的保守性表明酶的机制与2-羟基酸脱氢酶有关。该酶家族成员之间的序列保守性和替代模式允许确定残基的临时位置，这些残基决定了它们不同的底物特异性。