N-Acetylanthranilate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: N-Acetylanthranilate
• 英文别名: 2-acetamidobenzoate
• 化学式: C9H8NO3-
• 分子量: 178.16
• InChiKey: QSACCXVHEVWNMX-UHFFFAOYSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.5
• 重原子数：
  13
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.11
• 拓扑面积：
  69.2
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  (2R)-N-[3-(2-acetylsulfanylethylimino)-3-oxidopropyl]-4-[[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-hydroxy-3-phosphonatooxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-hydroxyphosphoryl]oxy-2-hydroxy-3,3-dimethylbutanimidate 、 O2CC6H4NH2-o(1-) 生成 coenzyme A 、 N-Acetylanthranilate
  参考文献：
  名称：

  大肠杆菌N-羟芳基胺O-乙酰基转移酶的纯化和生化特性。

  摘要：

  大肠杆菌的N-羟基芳基胺O-乙酰基转移酶已表达为组氨酸标记的融合蛋白，并使用固定的镍柱色谱法纯化。组氨酸标记的N-羟基芳基胺O-乙酰基转移酶的分子量通过凝胶过滤估计为60.0 kDa，通过SDS-PAGE和DNA序列估计为34.0 kDa，表明天然酶以同源二聚体存在。使用邻氨基苯甲酸作为底物研究了催化性能。在组氨酸标记的蛋白和未标记的酶之间没有观察到乙酰转移活性的差异。动力学研究表明了该催化的乒乓双向反应机理。N-乙基马来酰亚胺和水杨酸的抑制作用与邻氨基苯甲酸竞争，而与乙酰辅酶A不竞争。

  DOI：

  10.1016/s0304-4165(00)00038-6

文献信息

• 2,4-Dioxygenases Catalyzing N-Heterocyclic-Ring Cleavage and Formation of Carbon Monoxide. Purification and Some Properties of 1H-3-Hydroxy-4-Oxoquinaldine 2,4-Dioxygenase from Arthrobacter sp. Ru61a and Comparison with 1H-3-Hydroxy-4-Oxoquinoline 2,4-Dioxygenase from Pseudomonas Putida 33/1
  作者：Iris Bauer、Nicole Max、Susanne Fetzner、Franz Lingens

  DOI：10.1111/j.1432-1033.1996.0576h.x

  日期：1996.9.15

  H. (1995) J. Biol. Chem. 270, 3147-3153). 1H-3-Hydroxy-4-oxoquinaldine and 1H-3-hydroxy-4-oxoquinoline were reactive towards molecular oxygen in the presence of the base catalyst potassium-tert.-butoxide in the aprotic solvent N,N-dimethylformamide. Base-catalyzed oxidation, yielding the same products as the enzyme-catalyzed conversions, provides a non-enzymic model reaction for 2,4-dioxygenolytic

  1H-3-羟基-4-氧代喹哪啶2,4-二加氧酶（MeQDO）是从奎纳丁生长的节杆菌中纯化得到的。Rü61a。它被富集了59倍，产率为22％，并且与从恶臭假单胞菌33/1纯化的1H-3-羟基-4-氧喹啉2,4-二加氧酶（QDO）进行了比较。在（18O）O2 /（16O）O2气氛中进行酶催化的转化。（18O）O2或（16O）O2的两个氧原子结合在各自底物的C2和C4处，表明这些异常酶催化2个碳-碳键的裂解伴随CO的形成，的确是2， 4-双加氧酶。两种酶都是32 kDa（MeQDO）和30 kDa（QDO）的小单体蛋白。1H-3-羟基-4-氧喹啉的MeQDO和1H-3-羟基-4-氧喹啉的QDO的表观K（m）值分别为30 microM和24 microM。在两种2，4-二加氧酶中，没有光谱证据表明发色辅因子的存在。MeQDO的EPR分析未发现任何可能分配给有机自由基物质或金属的信号，并且两种酶的X
• Bacterial 2,4-Dioxygenases: New Members of the α/β Hydrolase-Fold Superfamily of Enzymes Functionally Related to Serine Hydrolases
  作者：Frank Fischer、Stefan Künne、Susanne Fetzner

  DOI：10.1128/jb.181.18.5725-5733.1999

  日期：1999.9.15

  1 H -3-hydroxy-4-oxoquinoline 2,4-dioxygenase (Qdo) from Pseudomonas putida 33/1 and 1 H -3-hydroxy-4-oxoquinaldine 2,4-dioxygenase (Hod) from Arthrobacter ilicis Rü61a catalyze an N-heterocyclic-ring cleavage reaction, generating N -formylanthranilate and N -acetylanthranilate, respectively, and carbon monoxide. Amino acid sequence comparisons between Qdo, Hod, and a number of proteins belonging to the α/β hydrolase-fold superfamily of enzymes and analysis of the similarity between the predicted secondary structures of the 2,4-dioxygenases and the known secondary structure of haloalkane dehalogenase from Xanthobacter autotrophicus GJ10 strongly suggested that Qdo and Hod are structurally related to the α/β hydrolase-fold enzymes. The residues S95 and H244 of Qdo were found to be arranged like the catalytic nucleophilic residue and the catalytic histidine, respectively, of the α/β hydrolase-fold enzymes. Investigation of the potential functional significance of these and other residues of Qdo through site-directed mutagenesis supported the hypothesis that Qdo is structurally as well as functionally related to serine hydrolases, with S95 being a possible catalytic nucleophile and H244 being a possible catalytic base. A hypothetical reaction mechanism for Qdo-catalyzed 2,4-dioxygenolysis, involving formation of an ester bond between the catalytic serine residue and the carbonyl carbon of the substrate and subsequent dioxygenolysis of the covalently bound anionic intermediate, is discussed.

  摘要 1 H -3-羟基-4-氧代喹啉 2,4-二氧化酶（Qdo） 假单胞菌 33/1 和 1 H -3-羟基-4-氧代喹啉 2,4-二加氧酶（Hod） Arthrobacter ilicis Rü61a 催化 N-杂环环裂解反应，生成 N -甲酰邻氨基苯甲酸酯和 N -和一氧化碳。对 Qdo、Hod 和一些属于α/β水解酶-折叠超家族酶的蛋白质进行了氨基酸序列比较，并分析了预测的 2,4-二氧合酶二级结构与已知的卤代烃脱卤酶二级结构之间的相似性。 自养黄杆菌 GJ10 强烈表明，Qdo 和 Hod 在结构上与 α/β 水解酶-折叠酶有关。研究发现，Qdo 的残基 S95 和 H244 的排列方式分别类似于 α/β 水解折叠酶的催化亲核残基和催化组氨酸。通过定点突变研究 Qdo 这些残基和其他残基的潜在功能意义，支持了 Qdo 在结构上和功能上与丝氨酸水解酶相关的假设，其中 S95 可能是催化亲核残基，H244 可能是催化碱基。本文讨论了 Qdo 催化 2,4-二氧分解的假定反应机制，包括催化丝氨酸残基与底物的羰基碳之间形成酯键，以及随后共价结合的阴离子中间体的二氧分解。
• Structural basis for cofactor-independent dioxygenation of <i>N</i> -heteroaromatic compounds at the α/β-hydrolase fold
  作者：Roberto A. Steiner、Helge J. Janssen、Pietro Roversi、Aaron J. Oakley、Susanne Fetzner

  DOI：10.1073/pnas.0909033107

  日期：2010.1.12

  Members of this family typically catalyze hydrolytic processes rather than oxygenation reactions. We present here the crystal structures of both HOD and QDO in their native state as well as the structure of HOD in complex with its natural 1-H-3-hydroxy-4-oxoquinaldine substrate, its N-acetylanthranilate reaction product, and chloride as dioxygen mimic. HOD and QDO are structurally very similar. They

  在没有金属或有机辅助因子的情况下，氧化反应的酶催化是一个相当大的生化挑战。来自硝化番石榴杆菌 Ru61a 的 CO-形成 1-H-3-羟基-4-氧喹啉 2,4-双加氧酶 (HOD) 和来自恶臭假单胞菌的 1-H-3-羟基-4-氧喹啉 2,4-双加氧酶 (QDO) 33/1 是同源的不依赖于辅助因子的双加氧酶，参与 N-杂芳族化合物的分解。迄今为止，它们是唯一被认为属于 α/β-水解酶折叠超家族的双加氧酶。该家族的成员通常催化水解过程而不是氧化反应。我们在此展示了天然状态下 HOD 和 QDO 的晶体结构，以及 HOD 与其天然 1-H-3-羟基-4-氧喹哪啶底物、其 N-乙酰邻氨基苯甲酸反应产物复合物的结构，和氯化物作为双氧模拟物。HOD 和 QDO 在结构上非常相似。它们拥有一个经典的 α/β-水解酶折叠核心域，另外还配备了一个帽域。有机底物结合在预先组织的活性位点中，其方向非常适合通过
• Molecular cloning, sequencing, expression, and site-directed mutagenesis of the 1H-3-hydroxy-4-oxoquinaldine 2,4-dioxygenase gene fromArthrobacter spec. R?61a
  作者：Andrea Betz、Sandra J. Facey、Bernhard Hauer、Barbara Tshisuaka、Franz Lingens

  DOI：10.1002/(sici)1521-4028(200002)40:1<7::aid-jobm7>3.0.co;2-5

  日期：2000.2

  1H‐3‐hydroxy‐4‐oxoquinaldine 2,4‐dioxygenase (HOD) of Arthrobacter spec. R?61a is part of the quinaldine degradation pathway. Carbon monoxide and N‐acetyl‐anthranilate are the products formed by dioxygenolytic cleavage of two C—C bonds in the substrate's pyridine ring. The gene coding for HOD was cloned and sequenced. An isoelectric point of pH 5.40 and a molecular mass of 31,838 Da was deduced from the sequence. HOD

  节杆菌属物种的环裂解酶 1H-3-羟基-4-氧喹哪啶 2,4-双加氧酶 (HOD)。R?61a 是喹哪啶降解途径的一部分。一氧化碳和 N-乙酰-邻氨基苯甲酸是由底物吡啶环中的两个 C-C 键的双氧裂解形成的产物。克隆并测序了编码 HOD 的基因。从该序列推导出pH 5.40 的等电点和31,838 Da 的分子质量。HOD 与恶臭假单胞菌 33/1 的 1H-3-羟基-4-氧喹啉 2,4-双加氧酶 (QDO) 非常相似，但与目前描述的其他双加氧酶不相似。没有检测到指示任何发色辅因子或任何催化相关金属的共识区域。序列比较和二级结构预测表明 HOD 是 α/β 水解酶折叠家族的新成员。在大肠杆菌中表达产生重组催化活性 His 标记的 HOD。通过定点诱变获得 HOD 的两个突变体 S101A 和 D233A。由于它们的残留活性分别为 43.1% 和 62.6%，它们可能没有催化相关性，尽管它们
• Dioxygenases without Requirement for Cofactors and Their Chemical Model Reaction:  Compulsory Order Ternary Complex Mechanism of 1<i>H</i>-3-Hydroxy-4-oxoquinaldine 2,4-Dioxygenase Involving General Base Catalysis by Histidine 251 and Single-Electron Oxidation of the Substrate Dianion
  作者：Ursula Frerichs-Deeken、Kalina Ranguelova、Reinhard Kappl、Jürgen Hüttermann、Susanne Fetzner

  DOI：10.1021/bi048735u

  日期：2004.11.1

  alpha/beta hydrolase fold family, catalyzing the cleavage of 1H-3-hydroxy-4-oxoquinaldine (I) and 1H-3-hydroxy-4-oxoquinoline (II) to N-acetyl- and N-formylanthranilate, respectively, and carbon monoxide. Bisubstrate steady-state kinetics and product inhibition patterns of HodC, the C69A protein variant of Hod, suggested a compulsory-order ternary-complex mechanism, in which binding of the organic substrate

  1H-3-羟基-4-氧喹诺酮2,4-二加氧酶（Hod）是一种无辅酶的双加氧酶，属于α/β水解酶折叠家族，催化1H-3-羟基-4-氧喹诺酮（I）和1H-3-羟基-4-氧代喹啉（II）分别变为N-乙酰基和N-甲醛基邻苯二甲酸酯和一氧化碳。HodC（Hod的C69A蛋白变体）的双底物稳态动力学和产物抑制模式表明，是强制性的三元复合机制，其中有机底物的结合先于双氧结合，然后首先释放一氧化碳。特异性常数k（cat）/ K（m，A）和k（cat）/ K（m，O）（）2为1.4 x 10（8）和3.0 x 10（5）M（-1） s（-1）和I分别为1.2 x 10（5）和0.41 x 10（5）M（-1）s（-1）和II。鉴于HodC在结合双氧之前会催化其有机底物的二价阴离子的形成，HodC-H251A并不表明与α/β水解酶催化三联体的组氨酸对齐的H251在催化中起一般碱的作用。通过电子顺磁共振（EPR