L-Rhamnonate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羟基酸及其衍生物
• 英文名称: L-Rhamnonate
• 英文别名: (2R,3R,4S,5S)-2,3,4,5-tetrahydroxyhexanoate
• 化学式: C6H11O6-
• 分子量: 179.15
• InChiKey: NBFWIISVIFCMDK-QMKXCQHVSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.7
• 重原子数：
  12
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.83
• 拓扑面积：
  121
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  L-Rhamnonate 生成 2-Dehydro-3-deoxy-L-rhamnonate 、 水
  参考文献：
  名称：

  烯醇酶超家族中酶活性的演变：L-鼠李糖酸脱水酶。

  摘要：

  l-鼠李糖酸脱水酶 (RhamD) 功能被分配给以前未表征的家族，该家族属于由大肠杆菌 K-12 基因组编码的机制多样的烯醇化酶超家族。我们筛选了一个酸性糖库，发现该酶显示出混杂的底物特异性：l-鼠李糖酸（6-脱氧-l-甘露糖酸）具有“最佳”动力学常数，其中 l-甘露糖酸、l-来糖酸和 d-古洛糖酸盐脱水效率较低。来自大肠杆菌 K-12 和鼠伤寒沙门氏菌 LT2（95% 序列同一性）的 RhamD 的晶体结构是在 Mg (2+) 存在的情况下获得的；来自鼠伤寒沙门氏菌的 RhamD 的结构也在 3-脱氧-l-鼠李糖酸盐（通过用 NaBH 4 还原产物获得）的存在下获得。与烯醇化酶超家族的其他成员一样，RhamD 包含一个 N 端 alpha + beta 封端域和一个 C 端 (beta/alpha) 7beta 桶（修改后的 TIM 桶）催化域，活性站点位于两个域之间的界面。与其他成员相比，封盖域中决定特异性的“20s

  DOI：

  10.1021/bi800914r
• 作为产物：
  描述：

  水 、 L-Rhamnono-1,4-lactone 生成 氢(+1)阳离子 、 L-Rhamnonate
  参考文献：
  名称：

  真核和细菌基因簇与非磷酸化的L-鼠李糖代谢的另一种途径有关。

  摘要：

  Entner-Doudoroff（ED）途径是在所有三个系统发育域中d-葡萄糖代谢的经典中枢途径。另一方面，古细菌和/或细菌具有ED途径的几种修饰形式，其中涉及非磷酸化的中间体。几种真菌，包括树干毕赤酵母和汉逊德巴利酵母，具有L-鼠李糖代谢的另一种途径，该途径不同于已知的细菌途径。通过使用涉及到ED途径的类似糖途径的代谢酶的生物信息学分析，鉴定了与该假设途径有关的基因簇。此外，不仅在许多其他真菌中发现同源基因簇，而且在包括葡萄固氮菌在内的数种细菌中也发现了同源基因簇。克隆了四个假定的代谢基因LRA1-4，它们在大肠杆菌中过表达，和纯化。底物特异性和动力学分析表明，与L-鼠李糖相关的非磷酸化中间体是纯化的LRA1-4蛋白的重要活性底物。此外，L-2-酮-3-脱氧鼠李酸酯在结构上被鉴定为LRA3引起的脱水反应和LRA4引起的醛醇缩合的反应产物。这些结果表明LRA1-4基因分别编码L-鼠李糖1-

  DOI：

  10.1074/jbc.m801065200

文献信息

• Categorisation of sugar acid dehydratases in Aspergillus niger
  作者：Francine A. Motter、Joosu Kuivanen、Hanna Keränen、Satu Hilditch、Merja Penttilä、Peter Richard

  DOI：10.1016/j.fgb.2013.12.006

  日期：2014.3

  In the genome of Aspergillus niger five genes were identified coding for proteins with homologies to sugar acid dehydratases. The open reading frames were expressed in Saccharomyces cerevisiae and the activities tested with a library of sugar acids. Four genes were identified to code for proteins with activities with sugar acids: an L-galactonate dehydratase (gaaB), two D-galactonate dehydratases (dgdA, dgdB) and an L-rhamnonate dehydratase (lraC). The specificities of the proteins were characterised. The L-galactonate dehydratase had highest activity with L-fuconate, however it is unclear whether the enzyme is involved in L-fuconate catabolism. None of the proteins showed activity with galactaric acid or galactarolactone. (C) 2013 Elsevier Inc. All rights reserved.