S-(2-acetamidoethyl) 2-(triphenyl-λ5-phosphanylidene)ethanethioate | 169779-86-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: S-(2-acetamidoethyl) 2-(triphenyl-λ5-phosphanylidene)ethanethioate
• CAS: 169779-86-6
• 化学式: C₂₄H₂₄NO₂PS
• 分子量: 421.5
• InChiKey: QAYCJINTVANHBC-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.18
• 重原子数：
  29.0
• 可旋转键数：
  7.0
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.12
• 拓扑面积：
  46.17
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  3.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  S-(2-acetamidoethyl) 2-(triphenyl-λ5-phosphanylidene)ethanethioate 、 (2R)-2-methyl-3-[3-(tert-butoxycarbonylamino)-5-(tert-butyldiphenylsilanyloxy)phenyl]-propionaldehyde 以 氯仿 为溶剂， 反应 24.0h， 以645 mg的产率得到(2E, 4R)-4-methyl-5-[3-(tert-butoxycarbonylamino)-5-(tert-butyldiphenylsilanyloxy)phenyl]-thiopent-2-enoic acid S-(2-acetylaminoethyl) ester
  参考文献：
  名称：

  Taft, Florian; Brunjes, Marco; Knobloch, Tobias, Journal of the American Chemical Society, 2009, vol. 131, p. 3812 - 3813

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  N-acetyl S-(2-bromoacetyl) cysteamine thioester 、 三苯基膦 在 sodium hydroxide 作用下， 以 甲苯 、 水 为溶剂， 生成 S-(2-acetamidoethyl) 2-(triphenyl-λ5-phosphanylidene)ethanethioate
  参考文献：
  名称：

  马来酰亚胺形成酶的体外研究

  摘要：

  对真菌中的聚酮化合物生物合成马来酰亚胺所涉及的酶进行了体外测定。结果表明，这些酶在立体化学偏好方面与柠檬酸循环的初级代谢酶密切相关，但具有扩大的底物选择性。一种关键的柠檬酸合酶可以与饱和和不饱和的酰基辅酶 A 底物反应，仅产生抗取代的柠檬酸。这经历抗脱水以提供不饱和前体，该前体在体外通过类酮类异构酶酶环化以产生比索草酸。

  DOI：

  10.1039/d1ra02118d

文献信息

• Biocatalysts from Biosynthetic Pathways: Enabling Stereoselective, Enzymatic Cycloether Formation on a Gram Scale
  作者：Tim Hollmann、Gesche Berkhan、Lisa Wagner、Kwang Hoon Sung、Simon Kolb、Hendrik Geise、Frank Hahn

  DOI：10.1021/acscatal.9b05071

  日期：2020.5.1

  modeling. Its selectivity profile enabled kinetic resolution of chiral tetrahydropyrans (THPs) under control of up to four stereocenters. A systematic optimization of the reaction conditions enabled gram-scale conversions yielding preparative amounts of chiral THP. The synthetic utility of AmbDH3 was finally demonstrated by its successful application in the key step of a chemoenzymatic total synthesis to

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• The Interplay between a Multifunctional Dehydratase Domain and a C-Methyltransferase Effects Olefin Shift in Ambruticin Biosynthesis
  作者：Gesche Berkhan、Christian Merten、Claudia Holec、Frank Hahn

  DOI：10.1002/anie.201607827

  日期：2016.10.17

  olefin shift is an important modification during polyketide biosynthesis. Particularly for type I cis‐AT PKS, little information has been gained on the enzymatic mechanisms involved. We present our in vitro investigations on the olefin shift occurring during ambruticin biosynthesis. The unique, multifunctional domain AmbDH4 catalyzes consecutive dehydration, epimerization, and enoyl isomerization. The

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