Kinetic and Spectroscopic Evidence of Negative Cooperativity in the Action of Lysine 2,3-Aminomutase
作者:Frank J. Ruzicka、Perry A. Frey
DOI:10.1021/jp103856m
日期:2010.12.16
Lysine 2,3-aminomutase (LAM) catalyzes the interconversion of l-lysine and l-β-lysine, a component of a number of antibiotics. The reaction requires the cofactors S-adenosyl-l-methionine (SAM), pyridoxal-5′-phosphate (PLP), and a [4Fe-4S] cluster. LAM is a founding member of the radical SAM superfamily of enzymes. LAM is highly specific for l-lysine and will not accept most other amino acids as substrates
赖氨酸 2,3-氨基变位酶 (LAM) 催化l -赖氨酸和l -β-赖氨酸(许多抗生素的一种成分)的相互转化。该反应需要辅助因子S-腺苷-1-甲硫氨酸 (SAM)、5'-磷酸吡哆醛 (PLP) 和 [4Fe-4S] 簇。LAM 是自由基 SAM 酶超家族的创始成员。LAM 对l-赖氨酸具有高度特异性,不会接受大多数其他氨基酸作为底物。0.2 M 的l -丙氨酸和l -2-氨基丁酸作为 LAM 的底物分别以饱和l 的5 × 10 -6和 8 × 10 -5倍的速率反应-赖氨酸。饱和乙胺将l-丙氨酸反应加速70 倍,饱和甲胺将l -2-氨基丁酸反应加速47 倍。伯胺在 LAM 的活性位点与l-丙氨酸或l -2- 氨基丁酸结合模拟l-赖氨酸。l-丙氨酸+乙胺反应的稳态动力学显示出相对于l-丙氨酸的负协同性。l-丙氨酸与饱和乙胺反应生成β-丙氨酸的二级速率常数为0.040 M -1 s -1,是β-丙氨酸的2×10