L-2-ammoniohexano-6-lactam

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: L-2-ammoniohexano-6-lactam
• 英文别名: [(3S)-2-oxoazepan-3-yl]azanium
• 化学式: C6H13N2O+
• 分子量: 129.18
• InChiKey: BOWUOGIPSRVRSJ-YFKPBYRVSA-O

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.5
• 重原子数：
  9
• 可旋转键数：
  0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.83
• 拓扑面积：
  56.7
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  1

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  L-2-ammoniohexano-6-lactam 生成 D-2-ammoniohexano-6-lactam
  参考文献：
  名称：

  吡咯醛5'-磷酸盐依赖性折叠I型消旋酶，来自无色杆菌† ，‡的α-氨基-ε-己内酰胺消旋酶的新型结构

  摘要：

  产自无色杆菌的α-氨基-ε-己内酰胺（ACL）消旋酶（ACLR）催化l和d的相互转化-ACL。ACLR属于吡ido醛5'-磷酸（PLP）依赖性酶的I型折叠基团。在这项研究中，分别以2.21和2.40Å分辨率解决了ACLR的天然形式和ε-己内酰胺复合形式的I型折叠消旋酶的第一个晶体结构。根据ε-己内酰胺在复杂结构中的位置，在Trp49和Tyr137之间分配底物结合位点。Asp210的羧基是识别底物中内酰胺或酰胺的氮原子的合理候选者。根据与折叠型III丙氨酸消旋酶的结构比较，Tyr137可能是酸/碱催化残基，它是两碱基消旋机制必不可少的。ACLR的整体结构与I型折叠酶相似。

  DOI：

  10.1021/bi801574p

文献信息

• Mechanism of .alpha.-amino-.epsilon.-caprolactam racemase reaction
  作者：Syed Ashrafuddin Ahmed、Nobuyoshi Esaki、Hidehiko Tanaka、Kenji Soda

  DOI：10.1021/bi00350a017

  日期：1986.1.28

  racemase catalyzes the exchange of the alpha-hydrogen of the substrate with deuterium during racemization in deuterium oxide. The rate of the hydrogen exchange measured by 1H NMR is lower than that of racemization in deuterium oxide for both the enantiomers. Both the enantiomers of alpha-amino-epsilon-caprolactam show an overshoot of the optical rotation during the enzymatic racemization in deuterium oxide

  α-氨基-ε-己内酰胺消旋酶在氘化氧化氢过程中催化底物的α-氢与氘的交换。对于两种对映体，通过1 H NMR测得的氢交换速率均低于在氘化氢中的外消旋化速率。α-氨基-ε-己内酰胺的两种对映体在氘化氧化氢（而不是水中）的酶消旋过程中均显示出旋光度的过冲。该现象可能归因于在α位置的主要氘同位素效应：分别观察到α-氨基-ε-己内酰胺的D和L对映异构体的外消旋作用分别为3.6和2.0的α-氘同位素效应。ium标记实验的结果表明，该酶以每次翻转的相似概率催化底物构型的保留和反转。在几乎单次转化条件下，酶将水中的α-2H-D-α-氨基-ε-己内酰胺和氧化氘中未标记的D-α-氨基-ε-己内酰胺转化为L异构体表明，该酶具有明显的内部回流α氢。这些结果支持了酶催化的外消旋反应的单一基础机制。
• Purification and properties of a novel enzyme, L-α-amino-ϵ-caprolactamase from <i>Cryptococcus laurentii</i>
  作者：T. Fukumura、G. Talbot、H. Misono、Y. Teramura、K. Kato、K. Soda

  DOI：10.1016/0014-5793(78)80240-3

  日期：1978.5.15

  in the cells of Cryptococcus laurentii and other yeasts [2,3]. a-Amino-e-caprolactam racemase has been found in the cells ofAchromobacter obae and other bacteria [4]. Both enzymes were partially purified from C laurentii and A. obae, respectively [5,6]. In this paper, we describe the purification of the new amidohydrolase from C. laurentii to homogeneity and some of its properties.

  已经建立了一种从 DL--氨基-ε-己内酰胺合成 L-赖氨酸的新工艺，产率几乎为 100% [1]。该过程由两个新的酶促反应组成，即 La-氨基-ε-己内酰胺选择性水解为 L-赖氨酸，以及α-氨基-ε-己内酰胺的外消旋化，它们在同一容器中进行。La-氨基-ε-己内酰胺水解酶（L-~-氨基-ε-己内酰胺酶（EC 3.5.2.））已在劳伦隐球菌和其他酵母菌的细胞中发现 [2,3]。已经在无色杆菌和其他细菌的细胞中发现了α-氨基-ε-己内酰胺消旋酶[4]。两种酶分别从 C laurentii 和 A. obae 中部分纯化 [5,6]。在本文中，我们描述了从 C. laurentii 纯化新的酰胺水解酶到同质性及其一些特性。