dTDP-4-dehydro-2,3,6-trideoxy-alpha-D-hexopyranose

• 分子结构分类: 有机化合物 - 核苷、核苷酸和类似物 - 嘧啶核苷酸
• 英文名称: dTDP-4-dehydro-2,3,6-trideoxy-alpha-D-hexopyranose
• 英文别名: [[(2R,3S,5R)-3-hydroxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidophosphoryl] [(2R,6R)-6-methyl-5-oxooxan-2-yl] phosphate
• 化学式: C16H22N2O13P2-2
• 分子量: 512.3
• InChiKey: YINKRXMSCURQIS-RHZHCTOVSA-L

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -3.2
• 重原子数：
  33
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.69
• 拓扑面积：
  213
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  13

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  2-氧代-戊二酸离子(2-) 、 dTDP-4-amino-2,3,4,6-tetradeoxy-alpha-D-erythro-hexopyranose 生成 dTDP-4-dehydro-2,3,6-trideoxy-alpha-D-hexopyranose 、 2-氨基戊二酸酯
  参考文献：
  名称：

  参与糖多孢菌素多杀菌素途径中 TDP-d-Forosamine 生物合成的酶的体外表征

  摘要：

  Forosamine (4-二甲氨基)-2,3,4,6-tetradeoxy-beta-D-threo-hexopyranose) 是几种重要天然产物的高度脱氧糖成分，包括强效但对环境无害的杀虫剂多杀菌素。为了研究 D-forosamine 生物合成，来自多杀菌素基因簇的五个基因（spnO、N、Q、R 和 S）被认为参与了 TDP-4-keto-6-deoxy-D-葡萄糖向 TDP 的转化-D-forosamine 被克隆并异源表达，相应的蛋白质被纯化并在体外检查它们的活性。先前的工作表明，SpnQ 作为一种依赖于 5'-单磷酸酯 (PMP) 的 3-脱水酶，在细胞还原酶对铁氧还蛋白/铁氧还蛋白还原酶或黄素氧还蛋白/黄素氧还蛋白还原酶存在的情况下，催化 TDP-4 的 C-3 脱氧-keto-2,6-dideoxy-D-葡萄糖。还确定 SpnR 作为转氨酶发挥作用，将 SpnQ 产物 TDP-4-keto-2

  DOI：

  10.1021/ja0771383

文献信息

• Characterization of SpnQ from the Spinosyn Biosynthetic Pathway of <i>Saccharopolyspora spinosa</i>:  Mechanistic and Evolutionary Implications for C-3 Deoxygenation in Deoxysugar Biosynthesis
  作者：Lin Hong、Zongbao Zhao、Hung-wen Liu

  DOI：10.1021/ja0649670

  日期：2006.11.1

  in E. coli. Characterization of the purified enzyme established that it is a PMP and iron-sulfur containing enzyme which catalyzes the C-3 deoxygenation in a reductase-dependent manner similar to that of the previously well characterized hexose 3-dehydrase E1 from Yersinia pseudotuberculosis. However, unlike E1, which has evolved to work with a specific reductase partner present in its gene cluster

  研究了 d-forosamine（4-N,N-二甲氨基-2,3,4,6-tetradeoxy-d-threo-hexopyranose）生物合成中的 C-3 脱氧步骤，该成分是由刺糖多孢菌产生的多杀菌素的成分. 提议编码 TDP-4-酮-2,6-双脱氧-d-葡萄糖 3-脱水酶的 spnQ 基因被克隆并在大肠杆菌中过表达。纯化酶的表征确定它是一种含 PMP 和铁硫的酶，其以还原酶依赖性方式催化 C-3 脱氧，类似于先前充分表征的来自假结核耶尔森氏菌的己糖 3-脱水酶 E1。然而，与 E1 不同的是，E1 已经进化到可以与其基因簇中存在的特定还原酶合作伙伴一起工作，SpnQ 缺乏特定的还原酶，并与一般细胞还原酶铁氧还蛋白/铁氧还蛋白还原酶或黄素氧还蛋白/黄素氧还蛋白还原酶有效配合。SpnQ 还在没有电子转移中间体和 PLP 和 l-谷氨酸存在的情况下催化 C-4 转氨。在相同条件下，E1 和相关的己糖
• <i>In Vitro</i> Characterization of the Enzymes Involved in TDP-<scp>d</scp>-Forosamine Biosynthesis in the Spinosyn Pathway of <i>Saccharopolyspora </i><i>spinosa</i>
  作者：Lin Hong、Zongbao Zhao、Charles E. Melançon、Hua Zhang、Hung-wen Liu

  DOI：10.1021/ja0771383

  日期：2008.4.1

  6-tetradeoxy-beta-D-threo-hexopyranose) is a highly deoxygenated sugar component of several important natural products, including the potent yet environmentally benign insecticide spinosyns. To study D-forosamine biosynthesis, the five genes (spnO, N, Q, R, and S) from the spinosyn gene cluster thought to be involved in the conversion of TDP-4-keto-6-deoxy-D-glucose to TDP-D-forosamine were cloned and heterologously

  Forosamine (4-二甲氨基)-2,3,4,6-tetradeoxy-beta-D-threo-hexopyranose) 是几种重要天然产物的高度脱氧糖成分，包括强效但对环境无害的杀虫剂多杀菌素。为了研究 D-forosamine 生物合成，来自多杀菌素基因簇的五个基因（spnO、N、Q、R 和 S）被认为参与了 TDP-4-keto-6-deoxy-D-葡萄糖向 TDP 的转化-D-forosamine 被克隆并异源表达，相应的蛋白质被纯化并在体外检查它们的活性。先前的工作表明，SpnQ 作为一种依赖于 5'-单磷酸酯 (PMP) 的 3-脱水酶，在细胞还原酶对铁氧还蛋白/铁氧还蛋白还原酶或黄素氧还蛋白/黄素氧还蛋白还原酶存在的情况下，催化 TDP-4 的 C-3 脱氧-keto-2,6-dideoxy-D-葡萄糖。还确定 SpnR 作为转氨酶发挥作用，将 SpnQ 产物 TDP-4-keto-2