2,2,3-三羟基联苯 | 91368-55-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 中文名称: 2,2,3-三羟基联苯
• 英文名称: 2,2',3-trihydroxybiphenyl
• 英文别名: 2,3,2'-trihydroxybiphenyl；3-(2-Hydroxyphenyl)catechol；3-(2-hydroxyphenyl)benzene-1,2-diol
• CAS: 91368-55-7
• 化学式: C₁₂H₁₀O₃
• 分子量: 202.21
• InChiKey: USBNIYMZDQVDSO-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.5
• 重原子数：
  15
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  60.7
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2,2,3-三羟基联苯 在 2'-aminobiphenyl-2,3-diol 1,2-dioxygenase 、 Tris*HCl buffer 作用下， 生成 2-hydroxy-6-oxo-6-(2'-hydroxyphenyl)hexa-2,4-dienoic acid
  参考文献：
  名称：

  Purification and Characterization ofmeta-Cleavage Compound Hydrolase from a Carbazole DegraderPseudomonas resinovoransStrain CA10

  摘要：

  2-羟基-6-氧代-6-(2'-氨基苯基)-六-2,4-二烯酸[6-(2'-氨基苯基)-HODA]水解酶参与食树脂假单胞菌菌株 CA10 的咔唑降解，从过度表达的大肠杆菌菌株中纯化至接近同质。该酶为二聚体，其最适pH为7.0-7.5。系统发育分析表明该酶与参与单环芳香族化合物降解的其他水解酶有密切关系，并且该酶对2-羟基-6-氧代-6-苯基六-2,4-二烯酸（6-苯基- HODA)，对 2-羟基-6-氧七-2,4-二烯酸和 2-羟基粘康半醛几乎没有活性。对于 6-苯基-HODA（50 mM 磷酸钠，pH 7.5，25°C），该酶的 Km 为 2.51 μM，kcat 为 2.14 (s−1)。发现6-苯基-HODA的苯基部分2'位上的氨基或羟基的存在对酶活性的影响很小；活性降低的顺序为：6-(2'-氨基苯基)-HODA (2.44 U/mg)>6-苯基-HODA (1.99 U/mg)>2-羟基-6-氧代-6-(2' -羟基苯基）-六-2,4-二烯酸（1.05 U/mg）。 2'-取代对活性的影响与基于计算的这些底物的最低未占据分子轨道能量所预测的反应性一致。

  DOI：

  10.1271/bbb.67.36
• 作为产物：
  描述：

  二苯并呋喃 在 Rhodococcus erythropolis IAM₁₃₉₉ 作用下， 生成 2,2,3-三羟基联苯
  参考文献：
  名称：

  Characterization of a Transcriptional Regulatory Gene Involved in Dibenzofuran Degradation byNocardioidessp. Strain DF412

  摘要：

  Nocardioides sp. DF412通过DF二氧酶（dfdA）、二醇外二氧酶（dfdB）和水解酶（dfdC）的连续作用将二苯并呋喃（DF）降解为水杨酸盐。研究人员对 TetR 型调节基因 dfdS 参与 dfdB 和 dfdS 基因表达的情况进行了调查。使用荧光素酶基因进行的报告分析表明，在 dfdS 基因产物 DfdS 的存在下，dfdB 和 dfdS 启动子的活性受到抑制。凝胶转移分析表明 DfdS 与 dfdB 启动子区域有特异性结合。DF 降解中间体 2,2′,3-三羟基联苯（2,2′,3-THBP）或其类似物 2,3-二羟基联苯（2,3-DHBP）的存在，以及 dfdB 启动子中倒置重复（IR）的突变，都取消了 DfdS 在体内的抑制作用，也取消了 DfdS 在体外与 dfdB 启动子片段的结合。这些结果表明，在 2,2′,3-THBP和 2,3-DHBP存在的情况下，DfdS的抑制作用减弱，IR参与了DfdS的抑制作用。

  DOI：

  10.1271/bbb.80496

文献信息

• 一种二苯并辛烯醌类有机化合物及其应用
  申请人：广州华睿光电材料有限公司

  公开号：CN112552247A

  公开（公告）日：2021-03-26

  本发明涉及一种二苯并辛烯醌类有机化合物，如通式(1)或通式(2)所示，及其在有机电子器件，特别是有机发光二极管中的应用。按照本发明所述的有机化合物，具有优异的空穴传输性质和稳定性，可作为有机电致发光元件中的空穴注入层材料，也可以作为掺杂剂掺杂在空穴注入层或空穴传输层中，这样既可用低电压驱动，也可提高电致发光效率，延长器件寿命。
• Functional Expression of Three Rieske Non-Heme Iron Oxygenases Derived from Actinomycetes in<i>Rhodococcus</i>Species for Investigation of Their Degradation Capabilities of Dibenzofuran and Chlorinated Dioxins
  作者：Toshiya IIDA、Yasuhiro MOTEKI、Kaoru NAKAMURA、Katsuhiko TAGUCHI、Masato OTAGIRI、Miwako ASANUMA、Naoshi DOHMAE、Ron USAMI、Toshiaki KUDO

  DOI：10.1271/bbb.80680

  日期：2009.4.23

  analyzed the ability of these enzymes to degrade dibenzofuran and deplete several chlorinated dioxins. Three active AhDOs expressed in Rhodococcus strains that were difficult to obtain by the E. coli system showed different regiospecificities for dibenzofuran bioconversion as well as different substrate depletion specificities for chlorinated dioxins. Moreover, AhDO derived from R. erythropolis TA421

  Rieske非血红素铁氧化酶（芳香烃双加氧酶，AhDOs）的活性对于细菌降解芳香族污染物（如多环芳香烃和二恶英）很重要。在我们分析AhDOs在二恶英生物修复中的作用期间，一些源自高G + C革兰氏阳性放线菌的酶很难在大肠杆菌蛋白质表达系统中以活性形式产生。在这项研究中，我们使用组成型表达启动子P（dfdB）和穿梭载体pRK401构建了红球菌属AhDOs的异源表达系统，并分析了这些酶降解二苯并呋喃并消耗几种氯化二恶英的能力。在红球菌菌株中表达的三个活性AhDOs很难通过E获得。大肠杆菌系统显示出对二苯并呋喃生物转化的不同区域特异性以及对氯化二恶英的不同底物耗竭特异性。此外，衍生自R. erythropolis TA421的AhDO对氯化二恶英显示出相对不同的耗尽底物特异性。
• Degradation of 2-hydroxybiphenyl and 2,2'-dihydroxybiphenyl by Pseudomonas sp. strain HBP1
  作者：H P Kohler、D Kohler-Staub、D D Focht

  DOI：10.1128/aem.54.11.2683-2688.1988

  日期：1988.11

  Pseudomonas sp. strain HBP1 was found to grow on 2-hydroxy- and 2,2'-dihydroxy-biphenyl as the sole carbon and energy sources. The first step in the degradation of these compounds was catalyzed by an NADH-dependent monooxygenase. The enzyme inserted a hydroxyl group adjacent to the already existing hydroxyl group to form 2,3-dihydroxybiphenyl when acting on 2-hydroxybiphenyl and to form 2,2',3-trihydroxybiphenyl when acting on 2,2'-dihydroxybiphenyl. To be substrates of the monooxygenase, compounds required a 2-hydroxyphenyl-R structure, with R being a hydrophobic group (e.g., methyl, ethyl, propyl, sec-butyl, phenyl, or 2-hydroxyphenyl). Several chlorinated hydroxybiphenyls served as pseudosubstrates by effecting consumption of NADH and oxygen without being hydroxylated. Further degradation of 2,3-dihydroxy- and 2,2',3-trihydroxybiphenyl involved meta cleavage, with subsequent formation of benzoate and salicylate, respectively.

  Pseudomonas sp. HBP1菌株被发现可以利用2-羟基和2,2'-二羟基联苯作为唯一的碳源和能源生长。这些化合物降解的第一步是由一种NADH依赖性单加氧酶催化的。该酶在作用于2-羟基联苯时，插入一个羟基到已有羟基的旁边，形成2,3-二羟基联苯；在作用于2,2'-二羟基联苯时，则形成2,2',3-三羟基联苯。化合物要成为单加氧酶的底物，需要具有一个2-羟基苯基-R结构，其中R是一个疏水基团（例如，甲基、乙基、丙基、仲丁基、苯基或2-羟基苯基）。一些氯代羟基联苯作为伪底物，消耗了NADH和氧，但没有被羟基化。2,3-二羟基联苯和2,2',3-三羟基联苯的进一步降解涉及间位断裂，随后分别形成苯甲酸和水杨酸。
• Dibenzofuran 4,4a-dioxygenase from Sphingomonas sp. strain RW1: angular dioxygenation by a three-component enzyme system
  作者：P V Bünz、A M Cook

  DOI：10.1128/jb.175.20.6467-6475.1993

  日期：1993.10

  reduced dichlorophenolindophenol but had negligible activity with cytochrome c; each lost the yellow color, observed to be flavin adenine dinucleotide, upon purification. Component B, which transported electrons to the oxygenase or cytochrome c, had an N-terminal amino acid sequence with high homology to the putidaredoxin of cytochrome P-450cam. The oxygenase had the UV spectrum of a Rieske iron-sulfur center

  鞘氨醇单胞菌 菌株RW1合成了一个组成型酶系统，该系统将二苯并呋喃（DBF）氧化为2,2'，3-三羟基联苯（THB）。我们纯化了该二苯并呋喃4,4a-双加氧酶系统（DBFDOS），发现它由催化三个活性的四个组分组成。两种同功能的单体黄素蛋白（组分A1和A2； M（r）约为44,000）将电子从NADH转移到第二组分（B； M（r）约12,000），即铁氧还蛋白，其将电子传输至异多聚体（α 2 beta 2）加氧酶成分（C;α的M（r），45,000;β的M（r），23,000）。DBFDOS分别消耗1摩尔的NADH，O2和DBF，将其双氧合至大约1摩尔的THB；没有观察到中间体。因此，反应是在4和4a位上对DBF进行双氧合，得到二烯-二醇-半缩醛，该二烯-二醇-半缩醛由于酚盐基团的自发丢失而重新形成THB。组分A1和A2各自还原二氯酚吲哚酚，但与细胞色素c的活性可忽略不计；每种纯化后均失去
• Characterization of 2,2',3-trihydroxybiphenyl dioxygenase, an extradiol dioxygenase from the dibenzofuran- and dibenzo-p-dioxin-degrading bacterium Sphingomonas sp. strain RW1
  作者：B Happe、L D Eltis、H Poth、R Hedderich、K N Timmis

  DOI：10.1128/jb.175.22.7313-7320.1993

  日期：1993.11

  A key enzyme in the degradation pathways of dibenzo-p-dioxin and dibenzofuran, namely, 2,2',3-trihydroxybiphenyl dioxygenase, which is responsible for meta cleavage of the first aromatic ring, has been genetically and biochemically analyzed. The dbfB gene of this enzyme has been cloned from a cosmid library of the dibenzo-p-dioxin- and dibenzofuran-degrading bacterium Sphingomonas sp. strain RW1 (R. M. Wittich, H. Wilkes, V. Sinnwell, W. Francke, and P. Fortnagel, Appl. Environ. Microbiol. 58:1005-1010, 1992) and sequenced. The amino acid sequence of this enzyme is typical of those of extradiol dioxygenases. This enzyme, which is extremely oxygen labile, was purified anaerobically to apparent homogeneity from an Escherichia coli strain that had been engineered to hyperexpress dbfB. Unlike most extradiol dioxygenases, which have an oligomeric quaternary structure, the 2,2',3-trihydroxybiphenyl dioxygenase is a monomeric protein. Kinetic measurements with the purified enzyme produced similar Km values for 2,2',3-trihydroxybiphenyl and 2,3-dihydroxybiphenyl, and both of these compounds exhibited strong substrate inhibition. 2,2',3-Trihydroxydiphenyl ether, catechol, 3-methylcatechol, and 4-methylcatechol were oxidized less efficiently and 3,4-dihydroxybiphenyl was oxidized considerably less efficiently.

  一种重要的酶在二苯并[d]二恶英和二苯并吖啶降解途径中发挥作用，即2,2',3-三羟基联苯二氧化酶，它负责第一个芳香环的间位断裂，已经进行了基因和生物化学分析。这种酶的dbfB基因已经从二苯并[d]二恶英和二苯并吖啶降解细菌Sphingomonas sp. RW1的cosmid文库中克隆并测序。这种酶的氨基酸序列典型地属于外二元素双加氧酶。这种极易氧化的酶从已被工程改造以高表达dbfB的大肠杆菌株中无氧纯化到明显的同质性。与大多数具有寡聚体四聚体结构的外二元素双加氧酶不同，2,2',3-三羟基联苯二氧化酶是一种单体蛋白质。用纯化的酶进行的动力学测量产生了类似的2,2',3-三羟基联苯和2,3-二羟基联苯的Km值，这两种化合物都表现出强烈的底物抑制作用。2,2',3-三羟基联苯醚、邻苯二酚、3-甲基邻苯二酚和4-甲基邻苯二酚的氧化效率较低，3,4-二羟基联苯的氧化效率则明显较低。