(S)-2-(2-Nitro-phenylsulfanylamino)-succinic acid 4-benzyl ester; compound with dicyclohexyl-amine | 2418-90-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (S)-2-(2-Nitro-phenylsulfanylamino)-succinic acid 4-benzyl ester; compound with dicyclohexyl-amine
• 英文别名: Einecs 219-336-6；N-cyclohexylcyclohexanamine;(2S)-2-[(2-nitrophenyl)sulfanylamino]-4-oxo-4-phenylmethoxybutanoic acid
• CAS: 2418-90-8
• 化学式: C₁₂H₂₃N*C₁₇H₁₆N₂O₆S
• 分子量: 557.711
• InChiKey: AANMHCRRPDNWHF-ZOWNYOTGSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  6.02
• 重原子数：
  39
• 可旋转键数：
  11
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.52
• 拓扑面积：
  159
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  9

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N6-苄氧羰酰基-L-赖氨酸苄酯对甲苯磺酸 、 (S)-2-(2-Nitro-phenylsulfanylamino)-succinic acid 4-benzyl ester; compound with dicyclohexyl-amine 在 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 生成 NpS-Asp(β-OBzl)-Lys(ε-Z)-OBzl
  参考文献：
  名称：

  Synthesis ofN-Terminal Nonapeptide of Trypsinogen and Its Hydrolysis by Trypsin

  摘要：

  一种牛胰蛋白酶原的N-末端九肽片段H-l-Val-l-Asp-l-Asp-l-Asp-l-Asp-l-Lys-l-Ile-l-Val-Gly-OH通过两条途径合成，并研究了其与胰蛋白酶的敏感性。通过逐步延伸的方法制备了保护性衍生物，分别为t-丁氧羰基保护的九肽t-丁酯和苄氧羰基保护的九肽苄酯。去除保护基团是通过分别用三氟乙酸和氢化处理进行的。裸肽通过在ECTEOLA纤维素柱上用稀醋酸作为溶剂的色谱法进行纯化。冷冻干燥后，获取了无色粉末的目标九肽，部分产品与胰蛋白酶消化。发现在缺乏钙离子的情况下，肽的胰蛋白酶水解速率意外地较低，而发现钙离子显著加速了其水解。

  DOI：

  10.1246/bcsj.43.2912

文献信息

• Synthesis of<i>N</i>-Terminal Nonapeptide of Trypsinogen and Its Hydrolysis by Trypsin
  作者：Norio Yoshida、Tetsuo Kato、Nobuo Izumiya

  DOI：10.1246/bcsj.43.2912

  日期：1970.9

  An N-terminal nonapeptide fragment of bovine trypsinogen, H-l-Val-l-Asp-l-Asp-l-Asp-l-Asp-l-Lys-l-Ile-l-Val-Gly-OH, was synthesized via two routes and its susceptibility with trypsin was investigated. Protected derivatives, t-butyloxycarbonyl protected nonapeptide t-butyl ester and benzyloxycarbonyl protected nonapeptide benzyl ester, were prepared by stepwise elongation. Removal of the protecting groups was carried out by treatment with trifluoroacetic acid and hydro-genation respectively. The naked peptide was purified with chromatography on ECTEOLA cellulose column using dilute acetic acid as a solvent. Upon lyophilization the desired nonapeptide was obtained as colorless powder, a portion of the product being digested with trypsin. Rate of tryptic hydrolysis of the peptide was found to be unexpectedly low in the absence of calcium ion, while considerable acceleration of the hydrolysis by calcium ion was noted.

  一种牛胰蛋白酶原的N-末端九肽片段H-l-Val-l-Asp-l-Asp-l-Asp-l-Asp-l-Lys-l-Ile-l-Val-Gly-OH通过两条途径合成，并研究了其与胰蛋白酶的敏感性。通过逐步延伸的方法制备了保护性衍生物，分别为t-丁氧羰基保护的九肽t-丁酯和苄氧羰基保护的九肽苄酯。去除保护基团是通过分别用三氟乙酸和氢化处理进行的。裸肽通过在ECTEOLA纤维素柱上用稀醋酸作为溶剂的色谱法进行纯化。冷冻干燥后，获取了无色粉末的目标九肽，部分产品与胰蛋白酶消化。发现在缺乏钙离子的情况下，肽的胰蛋白酶水解速率意外地较低，而发现钙离子显著加速了其水解。