N-Boc-phenylalanine-glycine p-toluene thioester | 1446350-53-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: N-Boc-phenylalanine-glycine p-toluene thioester
• 英文别名: Boc-L-Phe-Gly-S(p-tolyl)；S-(4-methylphenyl) 2-[[(2S)-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]-3-phenylpropanoyl]amino]ethanethioate
• CAS: 1446350-53-3
• 化学式: C₂₃H₂₈N₂O₄S
• 分子量: 428.552
• InChiKey: PJOAPQVFZSRMOX-IBGZPJMESA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.3
• 重原子数：
  30
• 可旋转键数：
  10
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.35
• 拓扑面积：
  110
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-Boc-phenylalanine-glycine p-toluene thioester 、 H-Phe-Gly-OEt 在 copper diacetate 、 1-羟基苯并三唑 作用下， 以 aq. phosphate buffer 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 2.0h， 以75%的产率得到N-Boc-L-Phe-Gly-L-Phe-Gly-OEt
  参考文献：
  名称：

  在温和条件下容易地由 Cu（ii）介导的硫酯和硫代酸与肽和蛋白质的结合†

  摘要：

  肽衍生物（如多肽，基于肽的探针和蛋白质）的生物缀合是许多科学领域中一个生机勃勃的领域。然而，关于在天然条件下对天然肽尤其是非工程蛋白修饰的金属介导化学方法的报道仍然有限。在这里，我们描述了一种新型的铜（II）介导的策略，在温和的条件下具有高官能团耐受性的硫酯/硫代酸与肽的结合。基于这种策略，可以有效地构建多肽，甚至是基于肽的荧光探针。最后，可以实现用硫代酯选择性修饰天然Ub的赖氨酸残基，即使在等价的Cu（II）下也可以实现Ub的完全缀合。）。这些有希望的结果可以大大扩展Cu（II）介导的化学生物学和分子成像的反应策略。

  DOI：

  10.1039/c8ob00536b
• 作为产物：
  描述：

  N-{[(2-甲基-2-丙基)氧基]羰基}苯丙氨酰甘氨酸 、 4-甲苯硫酚 在 1-羟基苯并三唑 、 N,N'-二异丙基碳二亚胺 作用下， 以 乙酸乙酯 为溶剂， 以76%的产率得到N-Boc-phenylalanine-glycine p-toluene thioester
  参考文献：
  名称：

  在温和条件下容易地由 Cu（ii）介导的硫酯和硫代酸与肽和蛋白质的结合†

  摘要：

  肽衍生物（如多肽，基于肽的探针和蛋白质）的生物缀合是许多科学领域中一个生机勃勃的领域。然而，关于在天然条件下对天然肽尤其是非工程蛋白修饰的金属介导化学方法的报道仍然有限。在这里，我们描述了一种新型的铜（II）介导的策略，在温和的条件下具有高官能团耐受性的硫酯/硫代酸与肽的结合。基于这种策略，可以有效地构建多肽，甚至是基于肽的荧光探针。最后，可以实现用硫代酯选择性修饰天然Ub的赖氨酸残基，即使在等价的Cu（II）下也可以实现Ub的完全缀合。）。这些有希望的结果可以大大扩展Cu（II）介导的化学生物学和分子成像的反应策略。

  DOI：

  10.1039/c8ob00536b

文献信息

• HMDO-Promoted Peptide and Protein Synthesis in Ionic Liquids
  作者：Jianli Duan、Yao Sun、Hao Chen、Guofu Qiu、Haibing Zhou、Ting Tang、Zixin Deng、Xuechuan Hong

  DOI：10.1021/jo400797t

  日期：2013.7.19

  Hexamethyldisiloxane (HMDO) has been developed to efficiently promote the metal-free direct coupling of an amino function of one cysteine-free peptide or protein and a C-terminal thioester of the second peptide in ionic liquids. The amide-coupling reaction proceeds smoothly under mild conditions to afford the corresponding products in good to excellent yields (63-94%). Peptide couplings were also achieved using in-situ-generated thioesters by the thioesterification of oxo esters.
• Facile Cu(<scp>ii</scp>)-mediated conjugation of thioesters and thioacids to peptides and proteins under mild conditions
  作者：Yao Sun、Zhenbin Lyu、Zhiqiang Wang、Xiaodong Zeng、Hui Zhou、Fuchun Xu、Ziyang Chen、Yuling Xu、Ping Xu、Xuechuan Hong

  DOI：10.1039/c8ob00536b

  日期：——

  such as polypeptides, peptide-based probes and proteins is a vibrant area in many scientific fields. However, reports on metal-mediated chemical methods towards native peptides especially non-engineering protein modification under mild conditions are still limited. Herein, we describe a novel Cu(II)-mediated strategy for the conjugation of thioesters/thioacids to peptides under mild conditions with high

  肽衍生物（如多肽，基于肽的探针和蛋白质）的生物缀合是许多科学领域中一个生机勃勃的领域。然而，关于在天然条件下对天然肽尤其是非工程蛋白修饰的金属介导化学方法的报道仍然有限。在这里，我们描述了一种新型的铜（II）介导的策略，在温和的条件下具有高官能团耐受性的硫酯/硫代酸与肽的结合。基于这种策略，可以有效地构建多肽，甚至是基于肽的荧光探针。最后，可以实现用硫代酯选择性修饰天然Ub的赖氨酸残基，即使在等价的Cu（II）下也可以实现Ub的完全缀合。）。这些有希望的结果可以大大扩展Cu（II）介导的化学生物学和分子成像的反应策略。