Alloc-NH-(CH2)2-C6H4-COOH | 1246222-72-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: Alloc-NH-(CH2)2-C6H4-COOH
• 英文别名: 4-(2-{[(Prop-2-en-1-yloxy)carbonyl]amino}ethyl)benzoic acid；4-[2-(prop-2-enoxycarbonylamino)ethyl]benzoic acid
• CAS: 1246222-72-9
• 化学式: C₁₃H₁₅NO₄
• mdl: MFCD21365227
• 分子量: 249.266
• InChiKey: JLBKVTOADPAKJH-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.1
• 重原子数：
  18
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.23
• 拓扑面积：
  75.6
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Alloc-NH-(CH2)2-C6H4-COOH 在 lithium aluminium tetrahydride 、 N,N-二异丙基乙胺 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 为溶剂， 生成 Alloc-NH-(CH2)2-C6H4-CHO
  参考文献：
  名称：

  蛋白质酪氨酸磷酸酶SHP-1 N端SH2结构域的具有N-官能化磷酸酪氨酸的骨架侧链环状八肽配体的合成和活性。

  摘要：

  酪氨酸磷酸酶SHP-1蛋白在许多生理和病理生理过程中起着重要作用。这种磷酸酶是通过配体与其SH2结构域（主要是N末端）的结合而被激活的。根据理论对接模型，将主链至侧链环化八肽设计为配体。这种模型结构的组装需要合成N功能化的酪氨酸衍生物并将其并入序列中。由于在N保护的氨基酸与N烷基化的酪氨酸肽缩合中遇到困难，我们合成并使用了预制的二肽构建单元。由于获得磷酸化二肽单元的所有尝试均告失败，因此必须以游离酚功能进行合成。使用不同的NN-官能化侧链中的烷基或环烷基残基允许研究环的大小，形成的内酰胺桥的柔韧性和疏水性对刺激活性的影响。所有测试的线性和环状八肽均可刺激SHP-1的磷酸酶活性。环状配体的刺激活性随内酰胺桥的链长而增加，从而导致结合构象的柔韧性和更好的熵预形成。一些环状八肽的强活性支持建模的结构。版权所有©2010欧洲肽协会和John Wiley＆Sons，Ltd.。

  DOI：

  10.1002/psc.1256
• 作为产物：
  描述：

  4-(2-氨乙基)苯甲酸 、 氯甲酸烯丙酯 在 sodium carbonate 、 盐酸 作用下， 以 水 为溶剂， 反应 32.0h， 生成 Alloc-NH-(CH2)2-C6H4-COOH
  参考文献：
  名称：

  蛋白质酪氨酸磷酸酶SHP-1 N端SH2结构域的具有N-官能化磷酸酪氨酸的骨架侧链环状八肽配体的合成和活性。

  摘要：

  酪氨酸磷酸酶SHP-1蛋白在许多生理和病理生理过程中起着重要作用。这种磷酸酶是通过配体与其SH2结构域（主要是N末端）的结合而被激活的。根据理论对接模型，将主链至侧链环化八肽设计为配体。这种模型结构的组装需要合成N功能化的酪氨酸衍生物并将其并入序列中。由于在N保护的氨基酸与N烷基化的酪氨酸肽缩合中遇到困难，我们合成并使用了预制的二肽构建单元。由于获得磷酸化二肽单元的所有尝试均告失败，因此必须以游离酚功能进行合成。使用不同的NN-官能化侧链中的烷基或环烷基残基允许研究环的大小，形成的内酰胺桥的柔韧性和疏水性对刺激活性的影响。所有测试的线性和环状八肽均可刺激SHP-1的磷酸酶活性。环状配体的刺激活性随内酰胺桥的链长而增加，从而导致结合构象的柔韧性和更好的熵预形成。一些环状八肽的强活性支持建模的结构。版权所有©2010欧洲肽协会和John Wiley＆Sons，Ltd.。

  DOI：

  10.1002/psc.1256

文献信息

• Syntheses and activities of backbone-side chain cyclic octapeptide ligands with <i>N</i> -functionalized phosphotyrosine for the <i>N</i> -terminal SH2-domain of the protein tyrosine phosphatase SHP-1
  作者：Mohammad Safa Zoda、Martin Zacharias、Siegmund Reissmann

  DOI：10.1002/psc.1256

  日期：2010.8

  hydrophobicity of formed lactam bridges on stimulatory activity. All tested linear and cyclic octapeptides stimulate the phosphatase activity of SHP‐1. Stimulatory activities of cyclic ligands increase with the chain length of the lactam bridges resulting in increased flexibility and better entropic preformation of the binding conformation. The strong activity of some cyclic octapeptides supports the modelled

  酪氨酸磷酸酶SHP-1蛋白在许多生理和病理生理过程中起着重要作用。这种磷酸酶是通过配体与其SH2结构域（主要是N末端）的结合而被激活的。根据理论对接模型，将主链至侧链环化八肽设计为配体。这种模型结构的组装需要合成N功能化的酪氨酸衍生物并将其并入序列中。由于在N保护的氨基酸与N烷基化的酪氨酸肽缩合中遇到困难，我们合成并使用了预制的二肽构建单元。由于获得磷酸化二肽单元的所有尝试均告失败，因此必须以游离酚功能进行合成。使用不同的NN-官能化侧链中的烷基或环烷基残基允许研究环的大小，形成的内酰胺桥的柔韧性和疏水性对刺激活性的影响。所有测试的线性和环状八肽均可刺激SHP-1的磷酸酶活性。环状配体的刺激活性随内酰胺桥的链长而增加，从而导致结合构象的柔韧性和更好的熵预形成。一些环状八肽的强活性支持建模的结构。版权所有©2010欧洲肽协会和John Wiley＆Sons，Ltd.。