| 1333081-47-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• CAS: 1333081-47-2
• 化学式: C₁₁H₁₈F₃NO₃
• 分子量: 269.264
• InChiKey: OEQJHARZHFPCGJ-JTQLQIEISA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.48
• 重原子数：
  18.0
• 可旋转键数：
  7.0
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.82
• 拓扑面积：
  66.4
• 氢给体数：
  2.0
• 氢受体数：
  2.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  在 sodium tetrahydroborate 、 乙醇 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 作用下， 以 乙腈 为溶剂， 反应 72.17h， 生成 tert-butyl (2S,5S,8S,11S,14S)-14-amino-2,5,8,11,14-pentaethyl-4,7,10,13-tetraoxo-2,5,8,11-tetrapentyl-3,6,9,12-tetraazanonadecanoate
  参考文献：
  名称：

  Chiral, fully extended helical peptides

  摘要：

  The synthesis of the N-protected (blocked) homo-peptide esters from the chiral C-alpha-ethyl, C-alpha-n-pentylglycine was performed in solution to the hexapeptide level. The conformational propensity exhibited by these oligomers in chloroform solution and in the crystal state was assessed by use of FTIR absorption, NMR, and X-ray diffraction. The results indicated that fully extended helical structures (2.0(5)-helices) are overwhelmingly adopted irrespective of the peptide main-chain length. This oligomeric series is of great interest as it is characterized by the longest C (i) (alpha) ,aEuro broken vertical bar, C (i+1) (alpha) (per residue) separation achievable in the class of chiral, rigid, helical peptide spacers based on alpha-amino acids.

  DOI：

  10.1007/s00726-011-0839-9

文献信息

• The 2.0 ₅ ‐helix in hetero‐oligopeptides entirely composed of C ^α,α ‐disubstituted glycines with both side chains longer than methyls
  作者：Marco Crisma、Cristina Peggion、Alessandro Moretto、Raja Banerjee、Subhrangshu Supakar、Fernando Formaggio、Claudio Toniolo

  DOI：10.1002/bip.22450

  日期：2014.3

  consecutive fully‐extended conformation (2.05‐helix) has been already clearly demonstrated in homo‐oligopeptides based on quaternary α‐amino acids with both side chains longer than methyls, but not cyclized on the α‐carbon atom. To extend the scope of this research, in this work we investigated the occurrence of this flat 3D‐structure in hetero‐oligopeptides, each composed of two or three different residues of

  非常罕见但可能非常有趣的多重连续完全延伸构象（2.05 螺旋）的存在已经在基于双侧链长于甲基的四元 α-氨基酸的同源寡肽中得到清楚证明，但不是在α-碳原子上环化。为了扩展这项研究的范围，在这项工作中，我们研究了这种扁平 3D 结构在异寡肽中的出现，每个异寡肽由该类别的两个或三个不同的残基组成。末端保护的肽系列合成到四肽水平是通过溶液方法进行的。对所得低聚物进行化学和构象表征。获得的数据表明CDCl3 中完全扩展的构象占绝大多数。然而，在 CD3CN 中观察到溶剂驱动转变为主要的 310 螺旋结构。这两种构象之间微妙的局部平衡被证实在结晶状态下发生。即使从 310 螺旋结构开始，CHCl3 中异四肽的分子动力学模拟也收敛到完全延伸的构象。© 2013 Wiley Periodicals, Inc. Biopolymers (Pept Sci) 102: 145–158, 2014。