9H-fluoren-9-ylmethyl N-[(2S)-4-diazo-1-[(2-methylpropan-2-yl)oxy]-3-oxobutan-2-yl]carbamate | 203854-41-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 芴
• 英文名称: 9H-fluoren-9-ylmethyl N-[(2S)-4-diazo-1-[(2-methylpropan-2-yl)oxy]-3-oxobutan-2-yl]carbamate
• CAS: 203854-41-5
• 化学式: C₂₃H₂₅N₃O₄
• 分子量: 407.469
• InChiKey: SEDAMTVBOFLYQV-FQEVSTJZSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.7
• 重原子数：
  30
• 可旋转键数：
  9
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.35
• 拓扑面积：
  66.6
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  9H-fluoren-9-ylmethyl N-[(2S)-4-diazo-1-[(2-methylpropan-2-yl)oxy]-3-oxobutan-2-yl]carbamate 在 N-甲基吗啉 、 silver trifluoroacetate 作用下， 以 四氢呋喃 、 水 为溶剂， 反应 8.0h， 以70%的产率得到O-TERT-丁基-N-FMOC-L-Β-高丝氨酸
  参考文献：
  名称：

  的制备Ñ -Fmoc保护的β 2 -和β3氨基酸和它们作为构建块的β肽固相合成中的用途†往最‡

  摘要：

  受N -Fmoc保护的（Fmoc =（9 H-氟-9-基甲氧基）羰基）β-氨基酸是在固相支持物上高效合成β-寡肽所必需的。对映体纯的Fmoc-β 3 -氨基酸β 3：侧链和NH 2在C（3）（= C（β））从Fmoc保护的（制备小号） -和（- [R）-α-氨基酸与脂族，芳香族和官能化侧链，使用标准或优化的Arndt-Eistert反应顺序。将Fmoc-β 2 -氨基酸（β 2在C（2），NH侧链2（中C 3）（= C（β）））配置轴承丙氨酸，缬氨酸，亮氨酸，和Phe的侧链合成经由所述埃文斯'手性助剂的方法。目标β 3个-heptapeptides 5-8，一个β 3 -十五肽9和β 2 -heptapeptide 10使用常规的固相肽合成方法（在手动固相合成装置合成方案3）。在β的情况下3 -肽，两种方法被用于锚定所述第一β氨基酸：酯化的邻-chlorotrityl氯乙烯树脂与所述第一的

  DOI：

  10.1002/hlca.19980810202
• 作为产物：
  描述：

  氯甲酸-9-芴基甲酯 在 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 5.0h， 生成 9H-fluoren-9-ylmethyl N-[(2S)-4-diazo-1-[(2-methylpropan-2-yl)oxy]-3-oxobutan-2-yl]carbamate
  参考文献：
  名称：

  一锅法从α-氨基酸制备N -9-芴基甲氧基羰基-α-氨基重氮酮

  摘要：

  该研究描述了一种新的“一锅法”合成N -9-芴基甲氧羰基（Fmoc）α-氨基重氮酮的途径。在一系列用作前体的可商购获得的游离或侧链保护的α-氨基酸上测试了该程序。通过用一种试剂，即9-芴基甲基氯甲酸酯（Fmoc-Cl）掩盖和活化α-氨基酸，可以实现向标题化合物的转化。使所得的N-保护的混合酸酐与重氮甲烷反应以生成α-氨基重氮酮，将其通过快速柱色谱法以非常好的至优异的总产率分离。在亲脂性α-氨基酸上验证了该方法的多功能性，并通过制备N进一步证明了该方法的有效性。-Fmoc-α-氨基重氮酮也来自含有侧链掩蔽基团的α-氨基酸，该侧链与Fmoc正交。结果证实，叔丁氧基羰（BOC），叔丁基（吨丁基），和2,2,4,6,7-五甲基-5-磺酰基（了Pbf），三酸不稳定的保护基团主要是在采用的解决办法和固相肽合成，与所采用的反应条件相容。在所有情况下，未观察到起始氨基酸的相应的C-甲基酯的形成。此外，所提

  DOI：

  10.1021/jo301657e

文献信息

• Cysteine protease inhibitors
  申请人：Quibell Martin

  公开号：US20050020588A1

  公开（公告）日：2005-01-27

  Cathepsin S is a highly active cysteine protease belonging to the papain superfamily. It is found mainly in lymph nodes, spleen, and macrophages and this limited occurrence suggests the potential involvement of this enzyme in the pathogenesis of degenerative disease. The invention relates to novel protease inhibitors, particularly inhibitors of the cysteine proteases of the papain superfamily and more particularly to Cathepsin S. The inhibitors are Furanone derivatives of Formula (II) which have a characteristic non-hydrogen substituent R5. They are selective over other members of the family and in particular show selectivity over other members of the Cathepsin family such as L and K.

  Cathepsin S是一种高活性的半胱氨酸蛋白酶，属于木瓜蛋白酶超家族。它主要存在于淋巴结、脾脏和巨噬细胞中，这种有限的出现提示了这种酶在退行性疾病的发病机制中可能的参与。本发明涉及新型蛋白酶抑制剂，特别是木瓜蛋白酶超家族的半胱氨酸蛋白酶抑制剂，更特别地是Cathepsin S的抑制剂。这些抑制剂是具有特征性非氢取代基R5的呋喃酮衍生物，它们对家族中的其他成员具有选择性，特别是对其他Cathepsin家族成员如L和K具有选择性。
• Direct synthesis of N-protected β-amino dimethylhydroxamates: Application to the solid-phase synthesis of a peptide incorporating a new amide bond surrogate Ψ[CH2CH2NH]
  作者：David Limal、Anne Quesnel、Jean-Paul Briand

  DOI：10.1016/s0040-4039(98)00675-3

  日期：1998.6

  A rapid and efficient one-step synthesis of N-protected beta-amino dimethylhydroxamates starting from diazo ketones is reported A Fmoc-protected beta-amino aldehyde obtained by reduction of its corresponding dimethylhydroxamate was incorporated during solid phase assembly of an antigenic peptide. The resulting pseudopeptide containing an ethylene amino bond Psi[CH2CH2NH] was efficiently recovered. (C) 1998 Elsevier Science Ltd. All rights reserved.
• Vasanthakumar; Babu, V. V. Suresh, Indian Journal of Chemistry - Section B Organic and Medicinal Chemistry, 2003, vol. 42, # 7, p. 1691 - 1695
  作者：Vasanthakumar、Babu, V. V. Suresh

  DOI：——

  日期：——
• FURANONE DERIVATIVES AS INHIBITORS OF CATHEPSIN S
  申请人：Medivir UK Ltd

  公开号：EP1178986A2

  公开（公告）日：2002-02-13
• [EN] FURANONE DERIVATIVES AS INHIBITORS OF CATHEPSIN S<br/>[FR] DERIVES FURANONES INHIBITEURS DE CATHEPSINE S
  申请人：MEDIVIR UK LTD

  公开号：WO2000069855A2

  公开（公告）日：2000-11-23

  Cathepsin S is a highly active cysteine protease belonging to the papain superfamily. It is found mainly in lymph nodes, spleen, and macrophages and this limited occurrence suggests the potential involvement of this enzyme in the pathogenesis of degenerative disease. The invention relates to novel protease inhibitors, particularly inhibitors of the cysteine proteases of the papain superfamily and more particularly to Cathepsin S. The inhibitors are Furanone derivatives of Formula (II) which have a characteristic non-hydrogen substituent R5. They are selective over other members of the family and in particular show selectivity over other members of the Cathepsin family such as L and K.