Fmoc(BocApi)2OBn | 1246024-65-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 芴
• 英文名称: Fmoc(BocApi)2OBn
• CAS: 1246024-65-6
• 化学式: C₄₄H₅₄N₄O₉
• 分子量: 782.934
• InChiKey: CMOBEKJJYZAVPB-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  6.92
• 重原子数：
  57.0
• 可旋转键数：
  8.0
• 环数：
  6.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.48
• 拓扑面积：
  152.81
• 氢给体数：
  2.0
• 氢受体数：
  9.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Fmoc(BocApi)2OBn 在 二乙胺 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 以97%的产率得到H(BocApi)2OBn
  参考文献：
  名称：

  具有可调手性诱导能力和异常pH响应的季铵化氨基酸的螺旋寡肽

  摘要：

  一系列八聚体（8聚体）和hexadecamer（16聚体）的4-氨基哌啶-4-羧酸（API）与寡肽的升合成了在其N或C末端作为手性助剂的亮氨酸。通过圆二色谱，对肽的构象图谱进行了系统研究，结果表明，肽的α-螺旋形成能力是由包括肽长度，Api中哌啶基团状态在内的参数组合决定的单位和手性助剂的位置。当哌啶处于游离碱状态时，这些肽显示出低的形成螺旋结构的倾向。但是，哌啶的质子化和酰化作用增强了螺旋结构的形成，从而使螺旋形成能力的顺序为质子化>酰化>游离碱。就肽长而言，通常16聚物比相应的8聚物具有更高的螺旋形成能力，16聚体之一显示出迄今为止报道的类似长度的寡肽的最高螺旋度。还发现，根据手性辅助位置，螺旋结构对哌啶基团状态的敏感性急剧变化。N末端手性肽比C末端手性类似物更敏感。

  DOI：

  10.1002/chem.201605460
• 作为产物：
  描述：

  Fmoc(BocApi)OBn 在 N-羟基-7-氮杂苯并三氮唑 、 二乙胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 为溶剂， 生成 Fmoc(BocApi)2OBn
  参考文献：
  名称：

  具有可调手性诱导能力和异常pH响应的季铵化氨基酸的螺旋寡肽

  摘要：

  一系列八聚体（8聚体）和hexadecamer（16聚体）的4-氨基哌啶-4-羧酸（API）与寡肽的升合成了在其N或C末端作为手性助剂的亮氨酸。通过圆二色谱，对肽的构象图谱进行了系统研究，结果表明，肽的α-螺旋形成能力是由包括肽长度，Api中哌啶基团状态在内的参数组合决定的单位和手性助剂的位置。当哌啶处于游离碱状态时，这些肽显示出低的形成螺旋结构的倾向。但是，哌啶的质子化和酰化作用增强了螺旋结构的形成，从而使螺旋形成能力的顺序为质子化>酰化>游离碱。就肽长而言，通常16聚物比相应的8聚物具有更高的螺旋形成能力，16聚体之一显示出迄今为止报道的类似长度的寡肽的最高螺旋度。还发现，根据手性辅助位置，螺旋结构对哌啶基团状态的敏感性急剧变化。N末端手性肽比C末端手性类似物更敏感。

  DOI：

  10.1002/chem.201605460

文献信息

• Oligo(4-aminopiperidine-4-carboxylic acid): An Unusual Basic Oligopeptide with an Acid-Induced Helical Conformation
  作者：Joon-il Cho、Masahiro Tanaka、Sota Sato、Kazushi Kinbara、Takuzo Aida

  DOI：10.1021/ja106118w

  日期：2010.9.29

  In sharp contrast with helical polypeptides carrying basic side chains, Api(8), a basic oligopeptide containing the non-natural achiral amino acid 4-aminopiperidine-4-carboxylic acid (Api), adopts a helical conformation only in acidic media. Alkaline titration of a protonated Api(8) oligomer appended with a leucine derivative at its N-terminus showed that disruption of its helical conformation occurs in a pH range of 7-10. NMR studies indicated that the piperidine groups in Api(8), when nonprotonated, possibly interact with the proximal amide protons in the peptide backbone and hamper the formation of the H-bonding network responsible for the helical conformation. The helical structure is induced not only by protonation but also by acylation of the piperidine groups.