benzyloxycarbonylmethyl (2S,3R)-3-tertbutyloxy-2-(((9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl)amino)butanoate | 1419234-23-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 芴
• 英文名称: benzyloxycarbonylmethyl (2S,3R)-3-tertbutyloxy-2-(((9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl)amino)butanoate
• CAS: 1419234-23-3
• 化学式: C₃₂H₃₅NO₇
• 分子量: 545.632
• InChiKey: JZCARUWFGWFDSK-PBBNMVCDSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  5.38
• 重原子数：
  40.0
• 可旋转键数：
  10.0
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.34
• 拓扑面积：
  100.16
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  7.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  benzyloxycarbonylmethyl (2S,3R)-3-tertbutyloxy-2-(((9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl)amino)butanoate 在 palladium on activated charcoal 、 氢气 作用下， 以 四氢呋喃 、 水 为溶剂， 反应 8.0h， 以30%的产率得到((2S,3R)-3-tertbutyloxy-2-(((9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl)amino)butanoyloxy)acetic acid
  参考文献：
  名称：

  组蛋白 H2B 脱酰选择性：使用工程分选酶探索染色质的暗物质

  摘要：

  我们描述了一种通过使用工程分选酶转肽酶进行半合成来生产组蛋白 H2B 的新方法。N 末端尾部位点特异性修饰的乙酰化、乳酰化和 β-羟基丁酰化组蛋白 H2B 被纳入核小体，并作为组蛋白脱乙酰酶 (HDAC) 复合物和 sirtuins 的底物进行研究。通过这些酶形式观察到广泛的速率和位点特异性，表明在调节染色质结构和表观遗传学方面具有不同的生物学作用。

  DOI：

  10.1021/jacs.1c13555
• 作为产物：
  描述：

  Fmoc-O-叔丁基-L-苏氨酸 、 2-溴乙酸苄酯 在 四丁基碘化铵 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 6.0h， 以98%的产率得到benzyloxycarbonylmethyl (2S,3R)-3-tertbutyloxy-2-(((9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl)amino)butanoate
  参考文献：
  名称：

  组蛋白 H2B 脱酰选择性：使用工程分选酶探索染色质的暗物质

  摘要：

  我们描述了一种通过使用工程分选酶转肽酶进行半合成来生产组蛋白 H2B 的新方法。N 末端尾部位点特异性修饰的乙酰化、乳酰化和 β-羟基丁酰化组蛋白 H2B 被纳入核小体，并作为组蛋白脱乙酰酶 (HDAC) 复合物和 sirtuins 的底物进行研究。通过这些酶形式观察到广泛的速率和位点特异性，表明在调节染色质结构和表观遗传学方面具有不同的生物学作用。

  DOI：

  10.1021/jacs.1c13555

文献信息

• Efficient N-Terminal Labeling of Proteins by Use of Sortase
  作者：Daniel J. Williamson、Martin A. Fascione、Michael E. Webb、W. Bruce Turnbull

  DOI：10.1002/anie.201204538

  日期：2012.9.10

  “Sorting out” N‐terminal labeling: The reversibility of transpeptidase reactions makes protein N‐terminal labeling challenging. Depsipeptide substrates for sortase A release alcohol by‐products, which are poor nucleophiles for the reverse reaction, during ligation. Proteins with an unhindered N‐terminal glycine residue can be labeled efficiently with only a minimal excess of the labeling reagent (see scheme)

  “整理” N 端标记：转肽酶反应的可逆性使蛋白质 N 端标记具有挑战性。分选酶 A 的缩肽底物在连接过程中释放醇副产物，这些副产物是逆反应的不良亲核试剂。具有不受阻碍的 N 末端甘氨酸残基的蛋白质只需少量过量的标记试剂即可有效标记（见方案）。
• Site‐Specific 5‐Formyl Cytosine Mediated DNA‐Histone Cross‐Links: Synthesis and Polymerase Bypass by Human DNA Polymerase η
  作者：Suresh S. Pujari、Mingxuan Wu、Jenna Thomforde、Zhipeng A. Wang、Christopher Chao、Noelle M. Olson、Luke Erber、William C. K. Pomerantz、Philip Cole、Natalia Y. Tretyakova

  DOI：10.1002/anie.202109418

  日期：2021.12.13

  DNA–histone cross-links (DPCs) have been synthesized efficiently via oxime ligation. These DPC lesions block DNA replication but the replication block can be removed via proteolytic processing.

  DNA-组蛋白交联 (DPC) 已通过肟连接有效合成。这些 DPC 病变会阻止 DNA 复制，但可以通过蛋白水解处理去除复制块。